AULA 2 Enzimas e Cinética Enzimática #medicina #bioquímica #enem #educação #biomoléculas #oncologia

o próprio sol que o professor ou não se do curso de medicina hoje nós vamos iniciar a nossa aula de número dois exemplo a cinética enzimática ou aplicações do diagnóstico é bem como afinar os ombros aula anterior nós falamos que as proteínas as mas antes eu vejo desde que faz isso é o telefone aqui como piloto a mesma rotina a proteínas como o colágeno por exemplo por almoço últimos motores é como se pronuncia kit milzinho na na contração muscular e do sarcômero com a própria urina bruna muitas delas algumas tem coordenação dos portadores né ter

fase da homeostase da compactação e descompactação do dna certo do genoma com nós estamos proteínas de defesa a liberação de corpos é o complemento que são muito importantes da resposta imune cu dando uma resposta imune humoral como também por mês mais pra mim o porém de forma curso são proteínas fundamentais para a vida ser enzimas existiria vida que basicamente a vizinhos elas fazem duas funções muito importantes para uma célula cadelas como nós vamos falar você já sabe catalisar reações biológicas e a segunda delas traseira organizar todo o fluxo é metabólico e tão por questão das

reações metabólicas trollando a atividade associações as células e então vamos falar pessoal de 11 é fundamental são catalisadores já sabe é basicamente discurso biocatalisadores a em quase todos os casos as enzimas são proteínas ponto moléculas porém nós temos alguns em alguns sistemas que possuem quase catalítica a posição do rna ribossomal que compõem a liga o setor somos que catalisa a formação da ligação peptídica durante a síntese proteica durante a produção e também alguns ah e miados que participam do processo nunca atualizando esse processo dos pais que a reunião dos exons e esse somos íntimas né

socorre o card outros né logo após havia a formação do pré-mrna originar ali na procissão que o que é bom duas situações então em ambas as situações nós temos a reação o caso da sacarose é uma reação que ocorre né ela depois água e atp certo que a moeda que contém ao todo jeito a reação dela aqui nós vamos ver nave energético de menos 2842 por motocross catabolizado certo bem esse negativo adianta vocês vamos ter uma aula só disso de energética e tem uma função de indicar para nós tomar espontânea ou não certo então essa

reação e se ela vai ser contrário as reações espontâneas não quer dizer que a reação irá ocorrer de forma rápida exercícios que ela irá ocorrer de forma que os produtos irão possuir uma menor mg livre em relação ao se a gente toma reação exergônica e espontânea só a gema função do estado com o canal direito pra vocês é uma função de estado ele vai medir apenas o final início não vai medir o processo em cima oi total de origem e vai definição processo civil coletivo muito lento assim que a gente não vai ocorrer uma grande

para ele gente noção certo então é o que as enzimas fazem mexicanos a vizinhos elas atuam reduzindo a energia de ativação necessária para que ocorra a convenção dos reagentes em produtos às vezes não fazem isso então mesmo mesmo que causa o que é muito nossa geração não vai acontecer não existe vizinhos agora com preços das enzimas que fazem parte da esperança o celular essas relações serão católica atualizados de forma então como é um produto então kg né de menos 2240 kg jogos a caroço ok bom então aqui problema ficar som ela demanda desenho nos dízimos

passa menos três dias metabólicas é só ela sabe glicolítica ao ciclo de krebs e a cadeia transportadora de elétrons além de uma reação entre avenida política krebs maças são importantes descarboxilação e consiste na conversão do pensa chocolate essa importante que acontece na passagem do piruvato do citosol para a mitocôndria matriz mitocondrial onde era uma ocorrência notadamente a conversando se piruvato em acetil ok então são quatro etapas aqui descarboxilação oxidativa ciclo de krebs e cadeia transportadora não precisa até agora vamos estudar cada passo desse na hora específica chamada dae o que são segundo prose aqui chegou

organismo a glicose é absorvida no intestino delgado que os transportadores glut4 né ah e outros portadores também e os tecidos né ela possa ser então categorizados prontos celular a esperança o celular nós vamos adiantar né processo uma mulher trouxe gente dois e três vezes fora hoje mercadolivre é bem as enzimas além de terem uma se tornar o tempo de uma reação bioquímica viável a vida é um tempo muito pequeno então aumentando a velocidade da reação química elas possuem uma função importante de organizar né metabolismo celular diz cristão toque até né a estão sentindo as mais

diferentes possíveis se eles vão metabólicos que essas células lá e querência e seus processos certo cada etapa dessa ela será dirigida por um vizinho sempre convertendo o intermediário metabólico em outro intermediário metabólico azize mas elas têm possui duas funções isso aconteça então tanto organizar às vezes metabólicas em arr é sequenciais reações mas é o que ocorre sequência bem como controlar o fluxo a taxa com a qual esses corretivos em produtos seja controlar a taxa de actividade daquela via metabólica isso é muito importante para células precisam se mudou lá atividades fugir disso metabólicas a luz exposição

é física química da exposição a nutrientes ou ausência parcial não precisa pense essa resposta nessa dessa atividade no tocante ao seu metabolismo frente aos fatores externos a na qual ela está envolvida certo tem que marcar de se melhora o metabolismo mais resultado colocando e contexto o papel das enzimas na seus a equipe então mais alguns exemplos enzimas né como assim profilina carbônica a triose-fosfato isomerase que é uma das resinas da vida e que nós temos aqui a ordem de grandeza é no tocante ao aumento da velocidade então por exemplo a cyclofemina ela aumenta a velocidade

de uma reação da então agora catalisa a 10 mil vezes disco vezes não seja se a situação é por exemplo um micromol por exemplo ou por segundo né é a sem acebrofilina com zico farina quem faz a velocidade aumenta para 10.000 micromol por um minuto né conforme o tipo de pedido de atividade dizimar quando para aqui só e dessa vez aumenta até sete vezes a triose-fosfato isomerase que é uma das enzimas aqui que políticas aumento da ordem de 1 milhão de vezes é a acaba com esse tempo de dados aumento da hora responde meses fotos

que nasceu muito na loja de 10 a 13 vezes né 10 azul tinha quatro serasa ordem de 100 milhões de vezes dessa forma e assim poder cloze aumento na ordem de 10 a 17 vezes né é a que possui maior impacto né no tocante ao aumento da velocidade de uma reação metabólica é quando ela participa dessa festa ela tem um momento dramático ela ela ela a proporção aumento dramático dessa geração de aqui ó há muitas relações de fax enzimas jamais ocorreria um mês sem a presença de enzimas e oi paula alguma elas e quer duas

moléculas duas espécies químicas é eu falo está assim porque dependo tanto de cofatores que são íons metálicos como de moléculas orgânicas que são as coisas então algumas enzimas um todos porém alguns processos catalíticos o está precisando a durante o bem cima da forma que ela tem uma atividade espada de cá tá certo então por exemplo a citocromo oxidase ela requer o cobre dois mais fácil vai requerer o potássio mais adicionados vai requerer o magnésio dois mais perto para mim é muito parecida tenção de 5 battle né e aí você pegou que eu não sou mais

aconteceu a lisa então a isso esses fatores que justificam a necessidade da oferta de íons metálicos na nossa dieta então muitos vegetais folhosos são ricos em magnésio ao próprio brinker podemos obter a partir da carne vermelha e do feijão então vários minerais previsão sua dieta e eles precisam ser apertados fazem parte da sessão sistemáticas como com fatores ok me diga o modo nós temos também outros as coenzimas e cofatores qual fatores são íons metálicos e conhecemos são moléculas orgânicas certo e essas moléculas orgânicas elas têm um fato interessante ela toda coenzima ser a derivada tem

uma vida a o que que o nome é victor meninas em paz esse caso o que as vitaminas aqui nós temos aqui por exemplo aos estados vitaminas do complexo b vitamina b12 vitamina b2 na linha fina né a as vitaminas elas prolongando usar para fazer dieta cursores de coenzimas são modificações químicas gerando coenzimas no organismo né após a sua ingestão e essas coisinhas por sua vez é assim né a easy mas que ficava ali um seguinte processos então 17 a análise marcos quais ocorre a transferência de grupos químicos por exemplo a explicação bioquímica na co2

por exemplo como jogar pelo de matar a carbonila transferido na forma sua demanda de uma ela demora uma vez retina né por exemplo a toda reação onde ocorre a transferência de elétrons por exemplo né ela demanda é todo fad que ele tinha fazendo adriano dizendo que o teo como demanda a nicotinamida adenina dinucleotídeo então nada a e esses dois é são dele borges cantor vitamina b2 respectivamente só faz bem o que atualizar os por enzimas obviamente e começou a vocês né a todas as enzimas são proteínas que nós temos algumas alguns vernizes alguns arranhados entre

forma geral e tem uma atividade catalítica então esse cna são chamados os problemas pois é a posição política do rna ribossomal que forma o ribossomo não é todinho carinhoso com carinhoso sou uma daquelas funções a gente vai virar os produção você na atividade catalisa a formação da ligação peptídica certo também a rn as que os snr nasa é que a turma ali no processo de spice né auxiliando né esses um dos centros e juntos pit tanto um como o clima se não são proteínas podem ser fizeram vocês que não sabe eu posso opcionais sendo chamado

de alpoim vizinhos certo caso haja algum tipo de modificação pós-traducional como glicosilação a fosforilação por exemplo né ela dessas enzimas essa resultados de conjugar também elas podem covalente mas também se associar com você nesse caso tem como o linho a seguir são conceitos tá é peças estruturais corrente vai se encontrar mais a parte da atividade das funções enzymes in é bem com você fizer uma sabatina né pressão de grupos prostéticos então grupos prostéticos poezias ou e os metálicos é também chamado de fatores como é que funciona o mesmo covalentemente ligados enfim natal por um processo

químico não aminoacídico né pode ser uma molécula orgânica ou em metálico que está né associado a proteínas enzimas pena o atraso tanto por interações fracas né ou faz até mesmo covalentemente mas eu digo o processo muito importante né e o famoso diria né o grupo né grupo importantíssimo né que forma se anel aromático aqui é que contém que essas quatro hidrogênios aqui no centro é é associar de forma eletrostática com é um dos mais né tem que ser centro do grupo emi que auxilia no transporte de oxigênio a polêmica o grupo linda né esôfago 3b

temos várias doenças inclusive saber o é bem alta então a forma usual mas por não não formato de rosto tá e não somos a forma é padrão a forma forma forma o diria assim vamos apenas citar para vocês aqui mas as utilizaremos ela ao longo da aula apenas para vocês que se chamava lá então alma 14 mágica é usual né nos vemos texto né fatura pode bomba produto o concurso fixo associado a função requer enzimas desempenho eu por exemplo que nós temos aqui a hexoquinase né oi e a primeira enzima da via glicolítica então hexoquinase

como a glicose mede souza né e aquilo que nazi esse nome que não ao ato de pagar mico né por si nas músicas e versos então essa enzima ela vai adicionar composto tapete transferir um passado tp para glicose chamar edson o edson é um deles texto ok gerando aquele negócio lá é bem não olha temperatura de bioquímica e metabolismo se estão além da classificação a usual das enzimas é mais utilizado existe uma classificação mais formal baseada nessa número natura é ser essa e vende slime começo né as nomeclaturas vai ser prazer basicamente né em classificadas

as enzimas em 66 grandes clássicos fusca os principais o basicamente né é toda as enzimas conhecidas né ela se enquadra dentro de uma dessas seis classes né são elas a qual a segunda as obras das voltas resultados são aquelas enzimas que catalisam reações jogos redução ou seja a transferência de elétrons de uma espécie para outra e fazemos também a classe das transferases né só traduzimos que atuam né é transferido o grupo químico centro molecos sejam quais forem os grupos químicos a e essas enzimas interessante cantor a classificam como a passe dois quase sempre irão requerer

corrigimos você já que são aqueles a aquelas moléculas orgânicas derivadas de vitaminas é como eu falei anteriormente a classe 3 ela corresponde às enzimas hidrolagos tá e como não já disse eu sou uma cara dizemos que caracteriza uma reação de transferência de um grupo né relação de transferência da água a um grupo né o que quer dizer isso não é passa em mim só quero as relações onde eu irá ocorrer o rompimento de uma ligação química através da audição de uma molécula de água ou seja a transferência uma molécula de água para um dos átomos

né ali do que a gente levanta ali a quebra de um a classificam é uma reação de hidrólise é praticamente a classe 4 ela corresponde às enzimas biasi sou sintasa tá nossas enzimas catalisam reações de quebra ou formação de novas ligações químicas por toda vez que ocorre a formação de uma nova ligação química é o aquela de uma ligação química nós estamos falando de uma sintase e oleosa o professor mais as hidrolases também o ato quebram ligações químicas sim de fato a cumprir obrigações porém a matéria específica ela quebra que depende da água ok então

ele tem uma classe só para essas enzimas aqui tá a bem e partindo para a classe 5 né esses números é como o próprio nome já diz só que elas enzimas que catalisam reações disso a organização então o que são isômeros né e são compostos diferentes que possuem o que a mesma forma molecular porém conectividade diferente entre os átomos também esses ombros é que possuem além da mesma forma molecular possui a mesma conectividade entre os átomos porém apresenta o que mais disposição espacial dos átomos no espaço né você já eles apresentaram mistérios almeria né dentre

elas aí nós temos a principal delas né a isomeria óptica né e quando uma molécula apresentou átomo de carbono quiral mas teremos um ombro dei o número hélio né e essa isomeria ela tem em cima aplicação importante importante na natureza certo e a sexta classe né a das ligadas à sintetases né elas são enzimas que catalisam reações de ligação né de grupos né em especial grupos fosfato né então toda vez que ocorrer a ligação de um fosfato a um substrato ou a retirada de um fosfato de um substrato né a para o atp ou a

transferência de genes fosfato do atp o gdp para um substrato específico nós estamos falando de uma enzima de gaze ou sintetase ok então as quinases e as fosfatases é quase quase todas delas estarão aqui dentro dessa calça e simples o que que nós são enzimas que transferem para os fortes para o substrato e fosfatases enzimas que retiram os fatos dos obstáculos para que a gente vai falar poucos mais metabolismo é bem é com e com base nessas classes é a essa classificação da exame comichão é feita né então é só esse número é cê tinha

usar no começo não basicamente ele é formado o quatro de riscos certo então se você pegar um livro-texto um artigo científico que fala de ensino todo em cima lateral um homem né o nome é não oficial é que é aceito né mas ele deve ser acompanhado né se contigo científico do nome do código das arma commission dela né esse código esses quatro dígitos eles tem a seguinte formação ao digito não falo da classe tão de 1 até 6 é tipo rodar essa seis classe se refere então nesse causa uma classe oxidorredutase tava toda desidrogenase que

catalisa reações de oxirredução seja que envolve ali ou na diagonal o fato de da do leite vai falar assim não acabou mesmo e aqui os é mais difícil vão um deles corresponde a detalhes a reação quais grupos são transferidos quase grupo sofre a quais grupos são final oxidação quais são os têm redução né o número do engenho de dentro dessa classe e assim por diante ok mas o principal aqui essa tentar é o primeiro dia aqui corresponde a classe funcional tô bem só um pouquinho mais a catálise de macho então a vizinho por enzima é

uma proteína muito muito complexa do ponto de vista estrutural a enzima tem que ser uma importante não no tamanho gradativamente durante embora nós temos enzimas são proteínas que pena sou pode por polipeptídeos né está mais pequeno grande maioria das enzimas são proteínas de peso molecular muito elevado tava isso porque porque em cima ela precisa ter uma certa vez atividades é estrutural para poder executar católicos tá mas onde ocorre de fato a capazes de machucar enzima ela corre porque alugado em cima obviamente não as enzimas ela corre em um local relativamente muito pequeno em comparação com

toda em cima certo e um local específico do ponto de vista tridimensional para executar essa função de capazes de redução de energia e ventilação é que esse local né é chamado o sítio antigo ou sítio catalítico ou em amorzinho segredos texto se refere como sempre ativo né os transferiram as tecnologias estão corretas tá ok a então a enzima é através do seu sítio ativo se de caparide ela irá se associar ao substrato né e em social no substrato né ela irá converter era permitir ou seja ela irá oportunizar um ambiente químico necessário aqui para converter

esse substrato um produto e o último a última etapa ela irá liberar enzima e seja regenerar o catalisador da reação e o produto aqui é que foi que foi formado ah tá ok então a um sítio ativo ele através dos seus resíduos de aminoácidos é que tem apenas diferentes naturezas químicas como que você saber na primeira aula que irá oportunizar poderá formar ali o ambiente químico específico o ambiente químico adequado para convenção de substrato em produto ok então qualquer chamadas as chamadas são pra vocês aqui o seguinte que o encontro da enzima consiste ativo ele

é etapa obrigatória na catálise enzimática ou seja a catálise enzimática ela só vai ocorrer se as etapas o correio não seja vamos ser conta no exame com substrato aqui nós vamos ter um equilíbrio aqui no porque existe tanto a união desses dois por tentativa e erro né por colisões efetivas como também o curioso no colisões na efetivas resultaram que na separação da enzima pelo substrato e depois uma nova aplicativo de ligação tá então aqui um equilíbrio químico tá eu também ligo ele está lá equilíbrio também a enzima substrato complexo enzima-substrato complexo e estar em equilíbrio

com complexo ep né que já é ao sítio catalítico contendo a mesma conta em geral produtos convertidos e logo depois esses exercícios para isto irá liberar o produto da reação ok aqui essa figura não está acompanhando aqui a equação mas apenas presente ficar aqui né alcide catalítica que amarelo né e aqui nós temos a substrato aqui se ligando antes esse negócio de ficar parente com aquele já ligado a gente ficar triste tá a atividade catalítica depende da conformação nativa da proteína certo obviamente que é que ela conformação amacol fisiologicamente falando a proteína ou enzima a

yasmim você só função né e essa confirmação ativa ela pode ser perdida é que é o processo chamado de desnaturação e quando ocorre a desnaturação quando ocorre a quebra daquelas interações fracas que estabilizam a estrutura nativa da proteína e da enzima né nesse caso então por alguns pressor do ambiente uma variação de ph uma variação de temperatura uma mudança da funciona aqui do meio é como falamos na aula anterior se essas variações acarretar em uma pedra dessas interações uma quebra das interações quem estabiliza a estrutura tridimensional das enzimas pela filmezinho de forma que essa sua

nativa por perdida ocorrerá o que é desnaturação das enzimas e vocês então ela ela sofre desnaturação logo ela não poderá mais o que catalisar a reação a esse processo ele pode ser reversível tá mas também muitos casos ele pode ser irreversível ok e vai depender de proteína proteína da sua sequência da sua complexidade tridimensional né esse plateias que se recuperam muito facilmente né de uma variação de ph por exemplo né a existem outras são muito mais sensível às variações se desnaturam né é exatamente forma irreversível né você depende de cada proteína de carne zoom é

bem a o outro ponto também interessante também como você já deve saber o catalisador ele vai alterar ele vai aumentar um site da reação por ele não vai alterar o equilíbrio da reação então nós temos aqui por exemplo né a mesma reação sua reação essa equação ela assim é peixe nas reações enzimáticas então a enzima livre ela deve obviamente se igual substrato tá então aqui nós temos o sítio ativo vermelha nós temos aqui ou substrato tá já almoçamos aqui a alcinha eu tive vermelho aqui nós temos o substrato com dengue ocorreu o encontro do substrato

construtivo aqui substância belenzinho formando o complexo enzima-substrato tá então esse complexo e ele precisa ser formado em ok e é dentro desse sítio ativo que a enzima para ver as suas os seus resíduos de aminoácidos aqui nessa região do sítio ativo irá gerar um ambiente químico que cometera em substrato em produto ok pode ser um substrato o 23 sejam quais substratos estejam que presentes na reação convertendo-se substrato em produto produtos esses produtos são liberados do sítio ativo da enzima né liberando assim o produto e regenerando enzima livre pronto para disponível para poder atualizar uma uma

outra relação de conversão com subtrato um produto o ok então o catalisador ds regenerado e no final da geração é bem aqui apenas existem ficando para vocês né isso que eu mostrei nesse diagrama anterior né perdão se a gente jogar um material que isso aqui é um diário no hipotético aqui exemplificando aqui o exemplo da quimiotripsina né que é uma das enzimas digestivas né é no suco gástrico então a nós temos aqui a sítio ativo contra alguns exigem nossos aqui por uma série na na posição 195 né essa serina ela tem uma hidroxila como vocês

viram anterior e essa celina ela vai gerar um ambiente químico favorável para quebra da ligação peptídica aqui nessa competitivo nós temos o nosso é um e dois e aqui a ligação peptídica para quem estudou lá no interior só que a ligação peptídica tá então assim ela vai gerar uma dente químico que irá oportunizar seja incentivar a quebra da sua ligação eu vejo um ataque nucleofílico aqui desse esse par de elétrons é da a peça hidroxilo certo isso vai resultar numa quebra da ligação peptídica e consequentemente na separação né da desse aminoácido esse é o vasco

que uma liberado determinar uma série 2 e esse nascerem o wi-fi vai desligar né temporariamente aqui a enzima depois o próprio mente a cida e na hidrolisar sua reação é da serina com cm nosso liberamos também esse resíduo de nós tu na verdade você me nosso livro já r1 donde eram os produtos r1 r2 e depois em cima livre é não não não modificada novamente né você só que eu não coloquei aqui outra figura mas depois a gente vai gerar aqui a enzima é livre na em cima sem dar valor como estava antes e olhando

aqui os nossos é de 1 e 2 ea hidrólise de um de petismo é doido partir dos resíduos de aminoácidos a transparência que ficava vocês tá importante objetivo é e aí é bem almoço ponto importante também que fazer um dos pontos mais importantes da aula é nós diferenciar os dois tipos de energia de gibbs tá quais são eles quais são elas é nós temos a energia livre de gibbs é que o delta g é padrão né pode ser o padrão pode ser o real eu vou falar de sinal de energética mas a energia livre de

gibbs ela vai medir apenas que para nós né a quantidade de energia livre nos produtos em comparação com a quantidade de ingeriri nos reagentes através daquela daquela medida né delta g corresponde a energia livre dos produtos mesmo 100g livro dos reagentes e se essas essa diferença por negativo quer dizer que ele ingeriu muitos produtos é menor então a reação exergônica seja responsável a gente não gosta de saber né gente agora se o delta giro por positivos quer dizer que houve um aumento de energia livre do serviço para os produtos então os produtos possuirão uma energia

maior quantidade de energia livre e os urgência possuem menor quantidade de energia livre é uma reação endergônica ou seja uma reação que se processa com de oncologia positivo tá só que da outra g ele mede apenas a esse company idade uma reação ele não mede a velocidade da reação então a velocidade da reação ela medida através da energia de ativação que é representado nesse caso o delta g mais mais à essa conversão de energia estimação deve trazer mais mais ok para explicar melhor se ela pedir mais mais aqui tá é que é diferente dá para

g0 o delta g hotel kg simplesmente tá eu tô a legitimação e dá para g é normal usar para g0 é variação da energia livre de gibbs ação são delta jesus diferentes aqui ok bom então a o que seria de fato então o delta g mais mais o energia de ativação da reação bem então comparando aqui duas situações aqui uma reação duas reações exergônicas é duas reações espontâneas porque eles espontâneos para pessoa porque os produtos possuem menor ingerir em comparação com os reagentes com substratos né nos dois casos aqui verdade a uma mesma reação aqui

na situação da reação não catalisada e aqui no caso da reação atualizado ok então olha só então a na reação catalisada seja sem enzima eu paro o seguinte só nós temos aqui o substrato ele possui um certo nível de energia livre certo nível x e aqui nós temos os produtos que possuem nível é y de energia x né menor né você pode observar aqui ó na reta do que os substratos você gente isso aqui o y acciones a quantidade de energia livre no eixo x nós temos aqui a coordenada da reação o tempo da relação

né a droga age nesse caso negativo ele apenas indica para nós que a reação é espontânea tá olhando aqui a mesa a outra segura rapidamente nós temos aqui mesma situação o mesmo a reação substrato tem um nível x1g livre ou os produtos são nível y energia livre a também ocorre aqui um decréscimo e dá o projeto também será negativo só com o que muda daqui da reação nunca atualizada para a reação catalisada tone preto a reação nunca atualizado o caminho que ela segue esse caminho aqui ó fazendo essa montanha e enquanto que dessa figura da

direita nós temos aqui ó a reação não catalisada ela vai seguir esse caminho ó e aqui em azul nós temos a reação catalisada por enzima é o que está mudando dessa situação parece situação aqui ó essa nunca atualizado o perdão a reação nunca atualizada reação catalisada quem azul então nós reação catalisada a enzima através as interações que o seu sítio ativo faz com o substrato aquelas interações que eu acabei de mostrar para vocês essas interações irão atuar reduzindo a energia livre de ativação dessa reação aqui ó então a ingerir de energia livre ela seria a

distância entre esse ponto máximo aqui até o nível de energia dos substratos então aqui agora eu vou definir para vocês energia de ativação então o que é a energia de ativação de fato a a legitimação será a diferença de energia que existe esse ponto máximo no gráfico certo até ao a quantidade de energia inicial dos reagentes esse gráfico e faz uma outra informação importante que é um consigo que era dá para vocês também tá a e qual o conselho o ponto máximo do gráfico aqui tanto no gráfico da reação nunca atualizada como a do gráfico

da reação catalisada esse ponto máximo ele vai mostrar para nós também uma outra definição chamada de estado de transição o que o estado de transição o estado de transição ele é um ponto né específico intermediário entre o substrato e produto ou seja é um ponto aqui no máximo de energia do gráfico aonde as ligações químicas que formam substrato estão sendo quebradas e simultaneamente as ligações químicas que formam os produtos estão sendo formadas aonde esse ponto está esse ponto transitório aqui no máximo do gráfico tanto do gráfico da reação catalisada como aqui no ponto máximo do

gráfico da reação nunca atualizada então nós temos que oi gente aqui duas definições quando nós olhamos para esse gráfico quais são elas a definição de estado de transição estado de transição o que é isso professor é o ponto intermediário onde as ligações químicas que formam os substratos ou seja eles estão sendo quebradas e simultaneamente as ligações químicas que formam os produtos só são deformadas e esse ponto independente do gráfico da reação catalisada não catalisado o outro gráfico da reação catalisada ele corresponde ao ponto máximo de energia do braço certo então esse ponto máximo da montanha

que ele ele representa para nós a o momento aonde ocorre o estado de transição é um momento da reação aumenta intermediário a gente subtrato produto bem só que o que em cima faz para nós a e outro ponto importante também porque senão de falar a distância que existe entre o estado de transição o nível de energia do estado de transição para o nível de energia inicial da reação que a união de energia que você agentes né essa distância como está aqui no gráfico é o que nós falamos de energia de ativação servem gente passam tá

então aqui também no gráfico da reação catalisada agora quem azul que que tá acontecendo aqui ó e a o livro a descobrir qual é a distância entre o nível de energia dos substratos em comparação com o nível de energia do estado de transição a distância essa distância aqui ó menorzinha representado aqui ó por delta g né então tá gicatti aqui ó a reação catalisada né e se dá o kg mais mais aqui olha acho quer dizer o que é energia de ativação da reação catalisada voltando no gráfico da reação catalisada olha só qual é a

distância que existe entre o estado de transição e o nível de energia do substrato aqui qual essa distância então temos aqui ó a um nível gente substrato e o de energia do estado de transição estaremos aqui o que esse delta g mais mais ds para p o que quer dizer isso energia de ativação de conversão e legitimação para a conversão dos substratos em produtos tá então repare que o que o que de fato enzima faz a reação enzima vai fazer o quê vai rei e a energia de ativação olha aqui a criação atualizada delta g

mais mais é grande na reação catalisada o data demais mais pequeno só você comparar aqui o azul com o vermelho aqui bem aí vem afirmando mais professor como é que em cima consegue a fazer isso como que ensina consegue reduzir sihnigiva são tão adianta vocês e vou mostrar nos próximos slides que a enzima ela faz isso através da estabilização grave bem essa frase através da estabilização do estado de transição bom então a enzima que que ela vai fazer aqui em casa reação catalisada ela vai estabilizar estado de transição ela seja ela vai melhorar é geneticamente

estágio produção você já vai reduzir o livre de energia desse estado de transição para um nível mais baixo de forma que essa distância agora entre o estado de transição oi e o substrato é o ponto inicial seja uma situação menor então como que enzima catalisa uma reação enzimática através da estabilização do estado de transição que tem por consequência o que a redução da energia e geração e repare que o nível energético do substrato e do produto não aumento não nossa carol você não tem outra gente a reação da outra g é padrão da reação não

alterou o que foi alterado foi o que a energia de ativação da reação o delta g mais março ok é bem aí vem aqui tem como que em cima ela faz isso tá como que ela como que ensina então consegue estabilizar o estado de transição de doces energia mostra para vocês graficamente vou agora vou explicar bioquimicamente e nós temos aqui é um estado de transição específico né aqui está representado hoje estava transmissão esse né e é difícil representar por um momento transitório entre jardins produto é mas aqui mostrando como 15 interage com o estado de

transição né então a internet através dos seus resíduos de aminoácidos aqui não se shot xingu na região sinto ativa é e essas interações irão que estabilizar estado de transição e oportunizar um ambiente químico favorável para que a relação não se processo certo e aí graficamente nós enxergamos essa situação da seguinte forma é aquele ação nunca atualizado aqui o estado de transição após a estabilização pelo substantivo ele acarreta no que essa estabilização uma redução da energia integração ou consequência serem gente vassoura diminuída a reação se processa muito mais rapidamente a blusa a velocidade da reação aumenta

ok quanto menor a legislação maior é a velocidade da reação ok e existem reações que possuem del kg de ativação sejam mais mais uma legítima sou tão alta que ela sequer tem aquelas para mim assistir velocidade zero as não ocorre sem a presença de um catalisador e aí é bem outro comparando que eu não vou cobrar em prova tá mas está lá no meio tá é um pouco mais a formal é que a é com relação à energia uma terceira energia eu não vou cobrar esse claro mas atenção para vocês a uma terceira energia chamada

energia de ligação delta-gb de base né quando enzima ela interagem através do seu sítio ativo consubio estado de transição nariz causa que já nesse momento da reação é o que acontece acontece uma liberação de energia tá mediante a interação é desse desses ativo com estádios atualização e essa liberação de energia é chamada de delta g de ligação se juntam para gb vou voltar lá é então que o data gb delta-gb que a energia de ligação é a energia que é liberada certa quando se estabelece interações entre o sítio ativo da enzima o estado de transição

tão quando o cinto tipo de enzima ele reconhece o estado de transição o caso da aquela reação nem é o momento que o transitório entre o substrato produto positivo ele vai realizar interações fracas pois estado de transição certo e as interações fracas elas resultaram na liberação de energia é chamada de energia de ligação é certo que é sim juiz ligação que conta liberada irá ser invertida investida para se reduzir né essa energia de ligação essa legislação perdão ela segurando tá professor como é que esse estado de transição aqui ó ele vai chegar até aqui em

cima como é que eu sou como que ele vai descer daqui de cima até embaixo exatamente essa distância que existe entre ao estado de transição da reação não atualizada para o estado de transição da reação catalisada essa distância aqui ó eu não coloquei aqui no gráfico é o que nós estamos energia de ligação ou seja é a energia que o associação da enzima com complexo ativado ou com o estado de transição foi liberada é a energia que foi liberada de forma que resultou o que na diminuição na estabilização desse estado de transição o ok tá

então resumindo então a gente ligação não vou cobrar esse prova muito bioquímica energia liberada quando o sítio ativo da enzima reconhece o estado de transição e estabiliza os estados de transição essa estabilização resultará na liberação de energia que será utilizada para se reduzir o que a energia e ativação da ligação ok outro ponto importante também que eu não que eu não mencionei tá é que nós vamos ter uma energia e jeová são tanto na reação nunca atualizado como na reação catalisada como com tanto na reação não catalisador na reação catalisada nós vamos terminei de uma

energia e jeová são um tanto um sentir um sentido é substrato produto coloca um sentido produto substrato tá ok se você comprar por exemplo um livro de energia o substrato com o estado de transição ou complexo ativado nós temos esse nível grande eu quero e se você comparar agora reação se universo né do produto em relação ao complexo ativado ou estado de transição nós vamos ter um delta g de ativação né mano é uma energia de ativação muito mais alta aqui ó vocês mostrando que a reação nesse sentido ela é muito mais difícil acontecer o

por isso que muitas enzimas embora sejam os cabelos relações nos em ambos os sentidos muitas reações ocorrem na prática em apenas um sentido muito bom que isso aqui ó porque a legitimação do processo investe ela ela é muito maior ok e mesmo se o processo com descaso atualizado o daquinho só nos transmeca ordem de estimação como hotel colocar esse lado esse lado teriormente ela é resultado do que pessoal da interação dos resíduos de aminoácidos que estão no sítio ativo da enzima certo você já tirou benzimentos já que origina uma região específica da enzima que contêm

sítios ativos que que contém esse de aminoácidos específicos perdão e exige nossos do sítio ativo irão interagir com quem com o estado de transição fazendo o quê estabilizando o estado de transição ao estabilizar ao isso vai resultar em o que em uma redução da energia de ativação da reação tá certo sabe exaustivo estabilizado estava transmissão é a mesma coisa que estabilizar o complexo ativado ok resultado no que uma redução da ejaculação da ligação ok é bem isso tem algumas implicações também importantes pessoal pelo seguinte a por quê que investir um pouco tempo para explicar esses

conceitos muito bioquímicos para vocês agora porque é justamente esse entendimento de energia de redação que a energia liberada a partir da interação dos estudantes do em cima com o estado de transição ou complexo ativado e essa interação ela vai estabilizar seu estado de transição o complexo ativado de forma que a energia de ativação da reação ela ela tem crença e torna a reação mais rápida nesse caso esse entendimento né ele lançou por terra modelo chave-fechadura você modelo chave-fechadura está errado e para quem não sabe o que é o que eu modelo chave-fechadura é o provavelmente

né você ouviu falar do seu professor no cursinho segundo grau talvez não né eu agora tá mais recente a mais alta popularizado isso que a toda enzima ela tem que ser ela deve ser complementar ao seu substrato ou seja sítio ativo da enzima ele deve ser totalmente complementar o substrato tá essa hipótese do valdano tá é uma hipótese aqui ela ela é uma resposta vou pode deixar seus olhos que é bem posse que está errado porque ela está errada porque olha só e se enzima vamos passar na seguinte situação shisima se fosse tivesse um sítio

ativo aqui em cima em azul e aqui assistir filme vermelho sem cima fosse completamente complementar sucesso sítio ativo completamente complementar ao substrato fazer com a bastonase complementar que o seu bastão com substrato o que iria acontecer né essa máxima compra mentalidade como era por sua anteriormente ele resultaram que no que e situação em uma maximização das interações do sítio ativo da enzima com o substrato e aí essas interações iriam liberar um delta gbs de uma legislação que resumindo assim precisar de falar desse personagem ligação resumindo a enzima ir estabilizar o substrato estabilizar para nós significa

o que reduzirem o de energia quando eu toda vez que eu falo e estabilizar o bioquímico eu sou eu estou falando o que temos energéticos e reduzindo e o de energia daquela coisa está presa aquela coisa ou reduzindo de um jeito aquela coisa é isso mesma coisa uma criança uma criança correr de uma sala por exemplo eu vou lá abraço ela deixa ela calminha seja o rei do seu eu acalmei ela vai reduzir em um de energia dela com a mesma coisa aqui tá então é se isso que fosse verdade essa enzima estaria estabilizando o

substrato é só isso quer dizer o quê que substrato ao se ligar a esse tipo de enzima ele vai ter a sua energia reduzida senhor e se isso acontecer só que o que aconteceria com relação à eu penso de substrato se aproximar de um momento chamado estado de transição que está aqui em cima ou no estado de transição se estabilizado e se aproximar substrato que aconteceria e substrato seria estabilizado por essa enzima e de forma que o resultado seria em um aumento da energia de ativação seja a reação jamais aconteceria a reação enzimática por quê

porque o a energia estimação que é diferença de energia entre o substrato e o estado de transição ela foi aumentada na verdade a resina tem que diminuir a energia de ativação para ela não pode aumentar a energia de ativação então um tempinho aqui na verdade ela não funciona na verdade ele está até dificultando a reação enzimática esse tipo lencinho aqui ó esse princípio esse tipo de enzima é totalmente contra produtivo do pão de 15 macho o quê porque ela está na verdade dificultando a reação porque aumenta a energia mas olha só aqui nós temos a

reação catalisada o delta g mais mais que era legitimação da reação senha em cima e aqui da reação com a sua próxima que horas sejam da tarde muito maior porque aqui nós temos aqui o substrato agora totalmente estabilizado por as enzimas funcional ea distância aqui muito maior em relação ao estado de transição o complexo ativado ao momento do complexo ativado né o som dos carros em cima disfuncional qualquer aumenta a energia estimação o nosso modelo chave-fechadura está errado pessoal a enzima não pode ter essas regiões estão ativos ou seja ativo né ou sítio catalítico totalmente

complementar ao substrato não não posso não pode acontecer bom então uma boa em cima na verdade a vizinhos na natureza né elas estão design da seguinte forma elas não são complementares ao substrato em si mas sim essas enzimas elas devem ser complementares ao estado de transição ou complexo ativado através do qual e substrato passará a sua cor durante a sua conversão e produto resumindo uma boa em cima uma enzima o sítio ativo de uma enzima será complementar ao estado de transição ou complexo ativado e pelo qual a aquele substrato passar a quando da sua conversão

de substrato produto é ou seja é lá em cima deve ser complementar é a este momento de transição que existe entre o substrato produto durante essa convenção ok porque professor porque ela aciona o complementar que o estado de transição o que ela vai fazer com esse tal de transição com esse complexo ativado ela vai estabilizar esse complexo ativado reduzido aquele nível de energia no lugar certo o trono da reação mais mais rápida mais fácil facilitando a reação é e bioquimicamente falando não vou cobrar em prova mais para você saber nessa estabilização se dá através do

que das interações fracas essas hidrogênio e pode qualquer manete wundervoll essa interações quando são maximizados aqui essa interação libera uma energia de ligação da para gb e ela fazer um que a energia daqui eu diminua ou seja vai fazer um que o nível de energia do complexo ativado ou sabe transmissão ele diminua ao nível bem próximo da minha de energia dos reagentes ou substratos como coloquei aqui ó o botão tia como que foi colocado aqui ó então a aqui aqui nós temos aqui ó aquela em cima interagindo com o estado de transição né reduzindo o

nível de energia do estado transição ao nível bem próximo ao substrato então a reação fica muito mais fácil de ser processado ok bom então olha só nós temos aqui então gráfico aqui é só uma atualizada e aqui a nossa enzima complementar nesse caso não aos observar conseguir mais ao estado de transição que a se ele passam torcida aqui e aqui qual o resultado disso dessa interação aqui esse bastão torcido é como se fosse o estado de transição então aqui eu estava transição aqui ó a enzima estabilizou estava distribuição reduzir bioenergia certo logo é facilitar na

conversar sobre sabe produto tá aí nem vou cobrar assim prova mais um artigo se você ver esse no concurso público algo do tipo né essa energia ela vem de ônibus só essa redução lá vem o somente da delta gb a região de ligação que é o que a integrada de gás interligação que busca a interação fraca né é quando envolve pode procurar o ouvido criação das hidrogênio entre quem exige o nosso todos os resíduos de aminoácidos sítio ativo da enzima e o estado de transição do país para estabilizar a produção e reduzir a energia dele

então vai fazer com que essa relação seja mais facilmente realizado o quê é bem a o outro conselho também muito importante nós temos é o conceito de enzimas alostéricas né então muitas enzimas importantes em nosso metabolismo são esotéricos e que de fato é uma enzima alostérica mizinho que possui vários sítios ativos na estrutura simples que tem especial especificidades diferentes o que é isso professor o que eu quero dizer convocação na forma seguinte essa enzima além da lá possui um sítio ativo ela vai possuir um sítio de regulação aos érica ou seja ela vai para o

sítio antigo no sítio de regulação da atividade esses ativos sejam sítio de regulação da atividade da capacidade com após esse sítio ativo facilita a a catálise da reação tá é hesite aos térmico ele pode ser tanto um sítio de regulação positiva já e altere o que que é isso professor depois só um sítio que parece legal uma molécula e essa mulher que vai resultar no que não aumento da atividade das enzimas no sítio já tinha pra só nos técnicos certo como ele pode ser um sítio de inibição alostérica certo ou seja um híbrido se liga

aqui é um metabólito se liga aqui por retroalimentação essa em cima esse chá os térmico vai ocasionar uma mudança da formação nativo da proteína sou da sua estrutura de forma momentânea fazendo com 15 sítio seja muito menos ativos seja neblina aquele zinho por algum momento tá então é é como se fosse uma chave de liga e desliga ou machado tripla ele liga e desliga e a outra hora e ativa também aquela função do sítio catalítico tá isso que sentir ou série que faz tá muitas as vizinhos no metabolismo trabalho nessa forma ok a forma aqui

a uma regulação negativa série negativa o inibidor alostérico metabólico nesse caso ele vai desligar você chama a série que vai fazer o que ele vai reduzir a actividade daquela menina ok aqui na frente dos dois tchau séricos aqui esses catalítico sítio ativo ele não vai a atuar de forma de forma adequada nesse caso tá e quanto maior concentração do inibidor alostérico né maior vai ser o efeito da depressão e aqui nós temos exemplos de disso metabolismo na fisiologia o que que essas enzimas alostéricas são importantes então nós vamos trabalhar esse gráfico nas aulas de glicólise

e gliconeogênese e aqui nós temos a um exemplo de regulação alostérica positivo negativo da aposta proteínase um que a enzima pfk1 15ma essa é ficar uma máxima importantíssimo é a tc é a tecer enzima da via glicolítica tá uma região importante cima muito regular o metabolismo tá glicolítico o que que ela faz né ela vai quebrar a glicose né basicamente primeira etapa da respiração celular em piruvato é só ocorrem todas as células ok o bang e político aqui ó ela vai quebrar a um coloquei glicose aqui mas não vai quebrar a glicose em piruvato tá

gerando né esse caso não é atp é bem a quê que gliconeogênese e faz tá aqui quando a gente ela vai fazer o contrário que quando os genes uma via que não ocorrem todas as cellos ocorre apenas nas células hepáticas em algumas células dos rins são os populares o que que a glicogenina genes e faz ela vai pegar o piruvato e alguns aminoácidos irá converter esse pelo vácuo em glicose só que não se preocupa com entender isso aqui agora a gente vai estudar isso aqui metabolismo tá só que essas duas vias elas são guias antagônicas

vocês encontram uma tá queimando a glicose outra a outra está produzindo glicose e conta uma está gerando energia outra estava consumindo energia porque a síntese de glicose gasta muita energia ok e o outro fato interessante que vocês verão termina a última metabolismo nas aulas metabolismo né é que as reações a bíblia política que forma a vida o rico lítica agricole elicona o amor e das relações são as mesmas apenas reversões uma das outras é apenas poucas reações são reações exclusivas de uma via de outra tá a e uma das sensações exclusivas da via glicolítica né

nesse caso é a reação catalisada pela pra ficar um certo que converte né ah ah ah a frutose a a frutose 1 6 glicose não sei se a glicose 6-fosfato em glicose uns 6 bifosfato tá a pedra em frutose 6-fosfato em frutose 1 6 bisfosfato a pfk1 navegue o político converte propósitos fosfato em frutose 1 6 bisfosfato são a etapa da vida e política e essa reação o inverso dela também acontece na agrícola um gênio para genes é ela desfaz abrigo político fígado por causa mesmo sem para tosse bem na gliconeogênese aqui vai acontecer a

frutose 1 6 bisfosfato será convertida em frutose 6-fosfato quantos quilo agrícola lítica a frutose 6-fosfato é convertido em frutose esse ver o resultado do universo tá se essas duas vias acontecesse por exemplo no hepatócito certo vocês acho que isso seria um processo inteligente seja o hepatócito tá queimando glicose em piruvato mais ou menos tempo tá pegando pelo vácuo protécni glicose quer dizer seria um processo lógico isso na célula não seria sem um processo burro é desculpe a palavra diria porque porque a encontra o que está se consumindo glicose está gastando energia para poder produzir mais

a glicose tá bom então é essa associações elas não podem acontecer de forma simultânea né para tosse não podem jamais tô como cancelar se científica em fazer com que essas reações ocorrem em momentos diferentes através o controle dessas duas enzimas aqui ó existe a frutose a falso fruto que nasce de um é uma enzima exclusiva da bíblia o político certo que converte a frutose 6-fosfato em frutose 6-fosfato certo e ai tá painho conversa na gliconeogênese não é catalisada pela pela falsa ponto quinase um pela pena de calma não é acaba alisado com a outra enzima

chamada próximo sempre fosfatase frutose não sei se fosse uma frase o que esse cima faz ela vai fazer o inverso do que a possa opinar assim faz a roça conta que nascem um converte esse esse reagente aqui pronto audiência o propósito em suas fato importação 6-bifosfato tá e quanto na gliconeogênese essa relação impressa é catalisada por uma enzima chamado frutose 1 6 vivo para sua casa por todas as 16 que fosse para casa ok bem essas duas enzimas aqui ó essa em cima exclusivo na bíblia política e essa exclusiva da de quando a gente essa

aqui só vai se expressa quando a parcial precisa produzir energia para fazer e político e essa que só vai ser expressa quando a sala precisa investir energia para assistir o ok desclassificar se metabolismo só que além disso existe um controle em uma série que o antagônico das duas enzimas e que controle é esse né é sim zinho aqui ó ao psk1 ela vai ser inibida quando ela pena ela vai ser ativada quando eu tiver pouca energia na célula quando as ela tiver muito pouca energia né eu vou ter muito adp e a mp na célula

por quê porque são os produtos da hidrólise do atp estão tendo muito adpm pena célula esses produtos que significam baixo energia na célula ativaram a pé ficar um a justamente fazer o que mais ativa para ficar um irá conduzir a quebra da glicose para produzir atp para produzir mais atp tá voltar repetindo só tem muita dpm pena céu quer dizer que eu tenho que baixo e na selva baixo ele envia se ela tá com pouca energia para um pouco atp então esse os produtos da quebra do consumo de energia na selva irão ativar a enzima

chave que levará a produção de atp na céu né eu uso esses processos é abriu política agrícola leva a produção de atp na céu agora quando essa célula possui bastante energia que ele tá com bastante atp tá com muita tp não precisa mais queimar a glicose não precisa mais queimar combustível para produzir atp o que acontece eu tenho muito atp nas células esse atp vai fazer o quê vai inibe a via de produção de atp e ela fica uma delas a bíblia política e também o que vai acontecer eu botei o que eu vou ter

pouco a mp na célula né porque eu vou ter bastante energia né e também nunca foi colocado aqui o app também ele vai ativar a frutose vocês que fosfatase que vai fazer a vento agony para você já havia de né simples de glicose faz sentido né porque olha só os caminhos eu preciso o que é queimar kombucha que vai produzir mais energia agora só tem muita energia eu preciso fazer o que pegar essa energia e canalizar a energia para poder fazer o quê vias de biossíntese de moléculas uma delas é glee posa tá então é

a são exemplo né de como que o luiz não gostei que irá fazer o controle do fluxo metabólico tá ok é bem finalizamos a primeira parte da aula também é muitas enzimas não todas elas são sintetizados no processo de síntese proteica né uma forma nativa né é só depois que elas são processadas é no ritmo do plasmático rugoso depois do complexo de golgi e eventualmente até o outras vesículas é entrou somos exportação essas enzimas serão privadas né se superou uma clivagem na sua porção amino-terminal ou carboxiterminal e essa clivagem irá proporcionar o que a sua

ativação foi muitas enzimas são ativadas por clivagem da sua porção amino-terminal locabox terminou em uma menor parte dos casos tá então nós temos exemplos clássicos aqui a sistemas digestivos tá então muitas vezes de shiva só serão ativadas né quando da sua secreção não é para fora da célula né é perigoso e eu não seria não seria lógico que essas enzimas os índices sinterizados e tão logo fosse informada já tivesse uma atividade proteásica porque porque elas hidrolisar iam a própria estrutura da célula então como que as ela consegue se proteger essas enzimas que ela produz essas

proteínas ela produz as versões e nativos é o prazer com o pepsinogênio e vai ser nativo da piscina o tripsinogênio inativa da tripsina ea química flexão de gênero também tá então como que as ela se defende né dentro dessa autorize né das autores né então a produz as versões são ativadas e mediante a vários outros fatores como ao pobre operário próprio ph outras a enzimas é ali do meio né que para o cola será secretadas as enzimas que levaram esse caso essas regiões nativas esses grânulos de esses grânulos de zimogênio certo e aposta em privadas

ela lá em cima do chivas ok pois bem é depois essa parte mais conceitual um tocante as enzimas vamos falar um pouco da cinética enzimática bem alguns dos meus estudos né que foram feitos com relação a cinética das enzimas neve foram os estudos de michaelis-menten vendo ele é o nome do cairuçú movimento né e também é briga e roldão também tá mas basicamente essas pessoas dores eles analisaram a cinética do estado estacionário o que seria isso né então vamos pensar da seguinte cola é toda a reação química nessa vida o que conta o maior concentração

dos reagentes certo a maior mais intensas mais frequentes serão as colisões efetivas entre agentes logo maior será a velocidade da reação certo então nós indutivamente podemos ir ah e quanto maior for a concentração dos reagentes maior será a velocidade daquela relação específica não seja qual for a reação química ou bioquímica e seu certo agora é no tocante as reações enzimáticas né elas possuem uma uma peculiaridade com relação essa relação de velocidade versus a consideração do substrato era como colocar aqui nesse gráfico então nós temos um gráfico aqui no eixo y certa no eixo y nós

temos só encontro marcado aqui para a gente poder mostrar melhor então no eixo isso e nós temos aqui a velocidade inicial da reação enzimática eu vou explicar por que que inicial tá daqui a pouco pra vocês porque não sou velocidade na simplicidade inicial ou no eixo y e no eixo x nós temos aqui a concentração do substrato certo então é no início da reação né quanto maior for a concentração do meu substrato tá maior será a velocidade da reação porque porque esse é o aumento a concessão subtrato a concentração do substrato eu estou aumentando a

frequência das colisões efetivas entre o substrato ea enzima logo a velocidade também vai aumentar tá e agora como a reações de marta ela depende do encontro e da associação o sítio ativo da enzima com substrato chegar ao momento chegará um momento em que todas as moléculas de enzimas estarão ligadas à substratos serão ocupadas catalisando a conversão dos substratos e produtos de forma que se nós aumentamos muita concentração do substrato chegará um momento em que todas as moléculas de enzima ou ilustrados daqui a pouco no próximos laje todas as moléculas de enzimas estarão ocupadas com seu

respectivo substrato e forma que não mais adiantará nós aumentamos a com a concentração de substrato porque esse aumento extra não mais implicará no aumento da velocidade da reação por quê porque todas todas as moléculas enzimas cada molécula de enzima está ocupada com seus substrato certo e nesse momento eu vou até passar aqui agora o gráfico não sei não podemos dividir tá uma serração dois momentos uma parte inicial né por isso que isso por isso que a gente é ela atribui aqui velocidade inicial então aqui nos agencial que é o momento anteriores está nesse estado estacionário

então é que momento é esse quando aumentos na minha concentração de substrato implicam em aumentos substanciais na velocidade essa se machucar certo no entanto chegará um momento em que toda a enzima todo cada molécula de enzima começará a ficar saturada com seu substrato o que quer dizer isso cada molécula de enzima estar ocupada será com seu sítio ativo ocupado com subtrato catalisando uma reação forma aqui a velocidade da reação começará a ficar indiferente frente ao aumento de concentração do substrato você já essa variável constante com o extrato não mais acarretará em um aumento dessa pessoa

variável aqui e reserva de forma que esse essa variável de 0 que antes aumentava proporcionalmente com o aumento do substrato agora começar a atingir o valor constante e esse valor constante é um valor de ver máximo quer evoluir da velocidade máxima da reação porque velocidade máxima professor porque toda molécula de enzima cada mulher que eu desejo o melhor dizendo estar ocupada com seu substrato certo ou seja como se fosse ar a velocidade máxima da relação como se fosse não tenderá a ser velocidade máxima da relação certo então a reação enzimática apêndice dois momentos a parte

inicial e a parte estacionária porque essas uma pessoa porque toda enzima está ocupada com seu substrato então existe umas um certo equilíbrio dinâmico e nós podemos reduzir até afirmar o seguinte o que o estado pré estacionário né ocorre o momento rápido da concentração de substrato tá e o ver 0 a velocidade inicial é o aumenta linearmente em função da concentração de substrato é só que esse segundo momento aqui que eu vou mostrar pra vocês agora que nós chamamos de estado estacionário né é praticamente a concentração da enzima ligada ao substrato fica constante ou seja toda

molécula de enzima cada uma cada molécula de enzima estará ligado ao substrato e de forma que essa concentração do complexo é essa e ficará constante mas constante não quer dizer que está dica porque ela é sério esse isso serão equilíbrio essa essa construção constante ela se refere o equilíbrio dinâmico o quê porque a velocidade de consumo de essa seja enzima-substrato cinco social da enzima + produto a taxa com com a calça jeans ocorre nessa associação de enzimas obrigado substrato e enviam as produtos será igual será igual né a taxa através da qual a enzima se

ligará ao seu substrato é igual a concentração ds ficará constante e nesse momento em que todo em que todas as enzimas estarão ocupados com seus respectivos substratos não adiantava mais nós aumentarmos a concentração de substrato por quê porque isso não vai mais implicar no aumento da velocidade da reação por enxame de mostrar inicial inicial porque no momento antes desse processo de estados estacionários estabelecido a estacionar é o momento em que é esse desempregado na subtrato fica constante ou seja todo mundo que jesus está ligado no sul do estado ah tá então eu também outra implicação

do estado do funcionário que a velocidade inicial que antes subia de forma alinhar diretamente proporcional como a concentração do substrato com legis ela atender atingir o valor tiver máximo né o valor que é constante ok e como vamos é só para complementar essa esse ensaio né então como seria o ensaio deste laboratório ela não vem ao caso você saber aqui é pelo menos pessoal da medicina mas apenas para poder mostrar como que foi como que eles chegaram nessa conclusão é basicamente né eles pegaram vários próximos contendo a mesma concentração de enzima um saio victor ta

e colocar nesses fracos a concentrações crescentes de substrato quais são substrato colorido que quando consumido perde a cor ou que um substrato incolor que quando convertido em produtos geram pronto colorido e assim você mede ali absorvância e já pensou se você relaciona com a concentração né e dividir pelo tempo e média velocidade tá então a eles analisaram isso é frente a várias a concentrações crescentes é a valores crescentes de consideração substrato né que é o gráfico aqui então e como substrato está mais diluído sejam construção menor então a velocidade tende a ser um valor x

marcado aqui nesse tempo se eu faço um aumento ligeiro na concentração no segundo frasco né e meça a velocidade inicial da reação né logo o aplica em cima na reação eu vou ter mais velocidade um pouco maior porque a concentração de substrato nesse frasco tem um pouco maior vamos conclusões efetivas a construção será um pouco maior a concentração a velocidade de ser um pouco maior velocidade inicial tá logo quando eu coloco em cima aqui depois eu já tenho substrato um frasco coloca em cima nessa cidade quer conversar dela começar com o produto a beleza aí

vamos agora o frasco vocês um pouco mais concentrado então se eu fizer o mesmo sai eu vou ter um valor de velocidade de um pouquinho maior bem no entanto à medida que nós aumentamos a concentração do substrato é esse aumento esse incremento na velocidade ele vai ficando mais escrito de forma que em frascos que apresentam uma concentração maior de substrato a essa velocidade das reações enzimáticas ela tende a atingir um valor constante ela não ela não tem de mais aumentar à medida que você aumenta a concentração de substrato aqui ou se você põe mais fracos

com contração uma concentrações concentrações crescentes sobre estado e eles observarem sobre isso por esse experimento e vira assim mas por que que o que que isso acontece né aí foi daí que se postulou né a teoria de michaelis-menten de que a associação é bem cima ao substrato através do sítio ativo que aquela base tem hora que nós falamos anteriormente ela é um passo obrigatório nas relações de marchas foi a partir dali é lá no início do século 20 que se postulou de 15 uma é uma molécula proteica ela necessariamente teria que tem um sítio ativo

certo eu também te até de uma carga smente juntamente com a teoria de haldane também depois de saudar tá a partir dos dados não quer desmente briga saudável postularam que um em cima para que ela apresentasse esse perfil cinético necessariamente lá no sítio ativo esses motivos seria a emporia né uma etapa limitante na reação tá que a justamente a ligação de enzima substrato mediante a ligação do substrato a salsicha ativo né tirando o complexo é s ah tá essa seria uma etapa rápida mas a conversão já todo do substrato é em produto seria etapa lenta

da reação seria o processo limitante da reação tá então a o que na verdade para que a construção de s caio você tem que liberar em cima aqui e com o produto ele tem que liberar o produto e ficar disponível para poder se ligar ao se ligar a outro substrato e assim que atualizar uma outra reação com de outros atual do produto tá então essa seria etapa lento e determinar a velocidade da reação tá bem a como vou dizer a a demonstração dessa equação de michaelis-menten vocês podem ver o número do nele tá na objetivo

da aula que a gente perder tempo muito contente é preciso mais explicando a como ele chegou a equação tá pra gente poder entender ao lado sentido biológico os parâmetros da equação que eu mais importante e aí é bem então é para se chegar a essa equação que a equação que descreve a cinética de infelizmente de uma enzima micaeli ana né entendeu porque eu falo isso micaele micaele ano a outra voltemos então aquela equação que eu falei anteriormente de que a enzima precisa se ligar o substrato formando um complexo é esse que mediante a ligação esse

esse substrato aussitot pudesse se não é esse substrato será convertido em produto não seja ativo da enzima né mas diante tudo aquela teoria que nós falamos anteriormente é e esse produto será então liberado se aquilo benzino né logo pelo produto e em cima aqui novamente o catalisador regenerado né é pronta para poder converter outros substratos em produto é bem é como a cinética é explicada a luz da consideração constante gsd do complexo enzima-substrato ela é constante através de um equilíbrio dinâmico o que quer dizer isso que as velocidades de formação de s que é basicamente

descrita por enzimas se ligam ao substrato gerando é esse ela tem que ser igual a velocidade de consumo ds quais são as equações que consomem é essa basicamente vou colocar aqui basicamente então essa aqui ó formação ds enzima ligando substrato ou manda o s tá então aqui nós podemos colocar uma constante ficar um aqui tá e no livro você vai checar isso então aí depois em cima se dissociando a enzima enzima substrato complexa é se dissociando a passando por lp rede social tem é mais feio então se essa essa vertente aqui seria um o consumo

de s então podemos colocar uma constante k dois aqui tá como a construção de sp muito pequena porque logo ele é convertido em é mais ps1 nós podemos desconsiderar essa parte aqui debaixo nem tanto como essa aqui é uma etapa lenta da reação né é logo nós temos o equilíbrio aqui né então a também existe uma vertente de associação de eh eh se voltando a ser é mais s por quê porque nem toda enzima consegue converter esse substrato o produto logo na água no primeiro contato não é porque tu ter um somente uma integrado uma

maximização das interações e tudo mais tá então de forma que nós temos três constantes aqui que descreve nesse processo gente carismático né a constante k - vem cá dois né que corresponde cá menos um corresponde pão de cá dois primeiro corresponde k2 a essa constante que converte é essa é p e dessa vez identifica dois vocês podem chegar este um livro depois e a yaz e a outra constante de consumo ds é quando a enzima embora ligado substrato ela não consegue converter se submetem produto então assim dissociadas substrato como se fosse abortando a criar aquela

aquela católica gerando novamente era um exército então essa esse retorno aqui seria justamente uma constante para menos um tá a nesse caso aqui camisa e já no caso aqui da formação de essa né que seria essa essa associação é mais essa gerando é esse travessa ver tem seria uma constante calma bem nos cálculos metalismo mente né nós demonstrações você pode ficar no livro né a associação dessas doenças constantes tanto a deformação e com mais de consumo ds ela pode ser chamada com uma constante chamada km uma coisa chamada como cá e me conta de michaelis-menten

tá parece um librista chato isso mas eu quero te uma atenção é pelo significado de lógico que isso vai ter para nós daqui a pouco tá estamos no cabelo lógico importante esquece mexer na impressora se machucar eu vou explicar esse daqui a pouco apenas mostrando para vocês de onde que isso veio tá não é o bicho do meu focar muito em áudio aqui agora tá bem então com base nisso me querem sementes consular uma equação que descreve a exatamente aquele comportamento hiperbólico do nosso gráfico ah tá o gráfico que nós entendemos como ele funciona e

por que que ele é é assim hiperbólico né porque ele no início nós temos as rodadas iniciais colisões recreativos em cima ligando substrato da parte desse momento que o gráfico começa a ficar mais hiperbólico né allosaurus não não mais aumenta em função da concentração do substrato não mais não mais não mais aumenta porque porque todo em cima está ligado no substrato está nos estados funcionaram então a equação que descreve o processo e essa situação aqui ó vezes era voltar aqui ó v0 = v máximo vezes a concentração gs sobre a constante de michaelis menten duas

porque ela daqui a pouco para vocês sentido biológico dela mas a concentração do substrato e o que é zero a zero velocidade inicial medidas mãos por minuto com que velocidade inicial só vocês lembrarem aqui naqueles momentos que eu falei com vocês no começo da reação eu voltar aqui no começo da reação e no começo da reação olha só quando a construção substrato é baixa e as enzimas e as enzimas estão livres e polidas a cor as coisas não são efetivas e então a velocidade aumenta muito em função da do aumento da concentração então é a

velocidade inicial entanto chegará o momento em que essa velocidade começar começará a desacelerar porque porque a enzima começar a ficar saturada com substrato ou seja todas as vacinas estarão ocupadas com substratos é tão antes desse momento de saturação aos valores de velocidade nós chamamos de velocidades iniciais após a saturação os valores de gostaram iniciais poderão atingir um valor constante que é o valor da velocidade máxima está na equação química alimentos ok é bem aqui nós temos a construção dos reagentes e aqui nós temos o km que a constante ficar desmente que irá aglutinar as principais

constantes que descrevem a formação e consumo de s em a este público existe implicações importantes que eu quero falar com vocês aqui agora inclusive significado de biológicos para caindo que a parte mais importante que agora da cinética seguinte numericamente né se você quiser podemos substituir aqui é um valor x aqui de concentração né eu vou fazer um teste até mais fácil numericamente né o valor de da constante do crescimento esse valor de km ela primeiro primeiro ponto importante para falar com vocês cada enzima cada enzima possui irá 1km específico certo em relação ao substrato específico

ou seja km ele é ele ele descreve é o ele descreve a facilidade de uma enzima em relação ao substrato e por que que o km está ligado com afinidade da enzima em relação ao substrato específico porque vamos analisar que o gráfico aqui olha só caindo ele é numericamente igual ao o valor disso o valor da concentração de substrato certa isso foi determinado experimentalmente certo experimentalmente depois com esses olhos em vidro foi observado que e o valor de km convencionais observado que o valor hoje caindo da enzima ele era numericamente igual né e ele era

ele era ele ele é numericamente igual ao valor da concentração o substrato quando em um momento específico quando quando o valor da velocidade alcançava cinquenta por cento da velocidade máxima então repetindo então experimentalmente observou-se que o valor de km né dessa constante infelizmente ele era numericamente ele é na verdade numericamente igual ao valor da concentração do substrato específico quando quando o momento quando o valor da velocidade inicial alcançar metade da velocidade máxima tão tábua só faz o que que você quer agora tá km é o valor de concentração do substrato quando a velocidade da reação

alcança metade da velocidade de máximo para qual é a aplicação do lógico aplicação prática disso aplicação seguinte que km ele nos dá uma ideia né da afinidade que a alma enzima específica tem por aqui de subtraido um exemplo vou explicar quanto menor vamos pensar que o pouco quanto menores foram caindo de uma enzima em relação substrato quanto menor for o km é mais rapidamente aquele zinho alcançar a metade de máximo metade da velocidade máxima da reação ou seja valores menores de km refletem uma afinidade maior da enzima pelo substrato o que é professor não entendi

porque o que eu preciso de muito pouca concentração de substrato para que a enzima alcance já metade da velocidade máxima da reação é um pensar agora o universo agora se uma enzima apresentar um carne muito grande em relação à há um substrato específico quer dizer o que que é necessário uma construção muito maior de substrato né na reação para que em cima comece para 15 então apresente o que metade da velocidade máxima que ela poderia ter naquela relação seja só tem que ter mais substrato para poder atingir essa metade da velocidade máxima isso quer dizer

que ela tem uma unidade menor para que substrato agora um em cima que tem uma quantidade maior pelo substrato ela ela vai atingir metade da massa não tô muito rapidamente logo um contrações bem diluída subtrato a jamais atingisse esse metade ver máximo já então o km ele é uma medida da afinidade da enzima pelo substrato e qual aplicação lógica disso é muito aplicado em ensaio para o paranaense de inibidores enzimáticos eu vou explicar esse daqui a pouco na sala de refeições e mágico tá só guarda e por enquanto essa informação do caindo que ela é

muito importante tá ok é bem e aqui nós temos alguns exemplos aqui na de enzimas né é um pa igreja tabela né por exemplo nós temos aqui em cima um substrato específico sempre o km está está associado a uma em cima e um substrato específico tá km ele vai ele vai descrever essa relacionamento ensino com subtrato olha só na verdade ele atribui benzinho com relação ao substância possível tá é o km da enzima dona só é sobre isso que você olha só aquilo tripsina por exemplo né ela quando ela hidrolisa aqui é substrato por exemplo

ela apresenta um km de 5.000 micromol polido em 5000 mícron lado isso quer dizer que nessa concentração a velocidade de hidrólise né desse substrato aqui ela vai chegar à metade da velocidade máxima né e agora olha só eles ali sozinho aliás sozinho ela pode te levar esse esse substrato aqui ó o km já é 6 ou seja ali sozinho não apresenta uma alta afinidade por esse substrato por quê porque eu caí muito baixo eu preciso de muito pouco concentração de substrato para que ela já tinha já atinja né metade de ver máximo e biologicamente falando

isso até faz muito sentido porque porque ela já avisa que esse componente aqui assistiu micoza mina ele é um dos componentes da parede celular de bactérias né e ele sozinho é uma enzima produzida pela nossa resposta imune inata né especialmente na lágrima nossa liva na sua né é então eu preciso de muito pouco com a situação desse antigo né estou me sentindo estranho para pronto para nossas células né para esse tipo de coisa mina é um componente de parede celular né o de membrana plasmática e parede celular de bactérias então eu preciso de mim é

muito pouca de santina para que a lisozima já alcança metade da velocidade máxima de hidrólise né então a outra em cima também interessante a lactase ou aberta galactosidase sobre a lactose ela tem aqui ó um caindo de quatro mil me clamou lá e nós temos vários outros exemplos aqui também a página ter nem st plus colocar um pouco na aula de tradução também né e vai nem kanel tem a específico com as menina né ela tem uma que ela tem um km específico para cada substrato tá isso existe ficando que o que eu falei pra

vocês no começo né e o km ele sempre nosso nado a mãe cima em relação substrato específico então vejo que aqui nós temos uma uma enzima que a arginina te arginina terreninho sintetase e para cada substrato dela é uma enzima com três substrato certo para cada substrato dela eu terei um valor de caindo específico o cartão km eu sempre vou estar relacionando km com o par enzima-substrato é bem assim para cada em cima nós temos o valor de cada dízima correspondente no substrato nós temos o valor de km principar o outro ponto interessante também é

que nós podemos correlacionar a cinética de a equação do crescimento com outras equações na natureza né que nós temos e conseguiu infelizmente tem ela vai escrever um aspecto hiperbólico aqui da atividade enzimática em função da concentração existe modo equação também muito interessante muito importante a metodologia equação de mandou ela vai escrever o crescimento microbiano em relação à fonte de carbono é esse esse sininho aqui é um velocidade da mesma forma porém a velocidade de crescimento microbiano bacteriano e aqui né a concentração do substrato aquela bactéria então eu paro que também escreve um gráfico hiperbóreo também

existe uma constante esse caso a constante k esse aqui também vai ser um indicativo da afinidade daquela espécie bacteriana por aqui lá por aquela com aquela fonte de carbono bom né também com a fundação utilizado na microbiologia então quanto menor o ks é esse para bactéria quantos carbonos maior será a facilidade nossa ela dependência da bactéria por aquela fonte de carbono né porque ela vai ter muita habilidade para lidar com os carbonos várias implicações biológicas inclusive a gente pode fazer ele é bem e é no entanto né só voltando aqui para ele poder entender o

próximo próximo slide no entanto aí conseguiu infelizmente é para quem é bom de funções aí já pode ter percebido que ela existe uma limitação naquilo que ela se propõe a fazer tá porque a o que é o km geralmente a tabelado tá seu pode descobrir isso que ele mentalmente o valor de concentração uma variável tá a agora o valor 1000 v 0 e as variáveis são p zero né o que varia é zero é zero e com som de concessão substrato é porém a chave máximo assim a luz as equação de michaelis mente não material

fácil porque porque a experimentar experimente falando né é nesse grau tinha que alimente ver máximo ele é um valor hipotético ele o gráfico de 15 atingir um valor o que nós sabemos que ver máximo tá mas ele tem dito desse valor experimento experimentalmente falando tá então existe uma outra forma experimental e gráfica mais fácil nós e terminarmos com exatidão sem fazer uma estimativa o valor deverá máximo tá e é uma na verdade uma variante dessa equação não tem nenhum conhecimento novo mas é uma variante matemática dessa equação de michaelis-menten que é chamada de equação do

duplo-recíproco é dos grupos recíprocos melhor dizendo o equação de lá neuerburg que eu vou mostrar agora para vocês a equação do recíproco ou online ao vivo amor né o próprio nome já disse lá duplo-recíproco né é porque eu tô classe professor cara só é para aí ai repare agora a equação de michaelis-menten nós colocamos aqui e o que seria a equação do lá newburg então nós pegamos então aos dois termos aqui da equação de michaelis-menten invertemos assis termos né ele é uma da menos um invertemos os termos aqui e isolarmos separarmos em cada termo a

as variáveis as equação quais são as variáveis mb 0 e concentração do substrato é o que varia na nossa reta que elas que quais são as variáveis é zero e concentração de substrato se nós isolamos aqui é as variáveis o universo das variáveis no caso então ele abre aqui menos um leva isso aqui também menos um tá então inverter os dois lados a investir os dois lados aqui né isso o solar um sobre o que 0 né isolado que também um sobre é se deixar em evidência aqui é que vai acontecer olha só tal tá

aqui né repita que o numerador é o denominador perdão repente denominador tá cortes e se conhece vai ficar um sobre ver máximo e máximo é o que pessoal poder máximo é constante ver mas que não é variável de massa o valor constante certo a vai ficar então super máximo é uma constante aí que vai ficar km sobreviver máscara olha só caindo é uma constante uma constante que se refere o que há um par enzima-substrato certo é uma constante para cada país em um substrato o k é uma constante tá não varia uma constância ver máximo

também será constante então esse termo caindo submáximo essa divisão a constância é uma é constante vezes um sobre essa opa esse pode variar ao longo da reação né então olha só então se organizar as equação aqui eu tenho negócio do tipo y = x + b meu coração de como é né então eu posso atribuir na fase graficamente um plano cartesiano como sobreviver 01 eixo y certo um soco de 0 e 1 sobre s no eixo x certo e e aí nós vamos analisar algebricamente né nos pontos em que x for igual a zero a

reta tocar ao eixo y né vamos 11 que x foi igual a zero a reta tocar ao e o eixo y estão nos pontos em que nós igual lá vamos esse termo sobre essa igual a zero então esse temos se cancelar a logo um sobremesa zero ser legal ou submáximo de fato quando x for igual a zero a reta tocar a exatamente esse ponto né no eixo y e nesse ponto numericamente não seremos um celular máximo o universo também verdadeiros eu sei igualar ao eixo y = 0 né a reta tocar um ponto no eixo

x se você fizesse aqui igual a zero isolar um sobre essa você encontrará que o sobre é esse deve ser igual a menos 1 sobre o km ou seja né eu tenho como achar km aqui por esse gráfico e la nave va dor parece equação km não é problema porque eu podia achar ele também na equação de michaelis-menten mais essa situação até uma vantagem é isso eu matei o último carne prova também qual é a vantagem do duplo-recíproco em relação ao lugares médico a vantagem é justamente nós determinarmos com exatidão o valor de ganância ela

é perguntar gen a vantagem principal desse gráfico aqui é determinados com exatidão o valor de março porque ver mas unidade por um sobre o máximo aquilo o encontro que negócios michaelis mente e ver máximo o seu gráfico hiperbólico é apenas uma estimativa e a pessoa mas sim aí vai qual que é qual que é para que que serve a chave máximo aqui nas equações muitos inibidores enzimáticos muitos antibióticos muitos venenos muitas toxinas ela elas possuem um padrão de redução não competitiva e o resultado desse padrão de remição é uma diminuição da velocidade máxima tão estudos

toxicológicos né é para se determinar qual o tipo de toxina envolvida né no caso de ensaio forense algo do tipo ou um teste de um antibiótico print a na sua atividade de edição do crescimento bacteriano por exemplo né nós podemos descrever qual o tipo de exibição envolvida né é se reduziu ver máximo então nesse caso né vamos ter uma inibição não-competitiva então esse parando são muito importantes ensaios toxicológicos um e vamos passar aqui então só almoçando aqui na equação de primeiro grau a y = x + b é bem e aí tem um exercício zinho

bem interessante aqui ele pode fazer tem junto né para vocês é entenderem melhor como que isso pode ser útil né no ensaio toxicológico por exemplo tá então é embora métodos gráficos nós estamos coisas que um exercício aí eu vou fazer aqui junto com vocês embora mesmo os gráficos né estão disponíveis para determinação acurado de quem número máximo de uma enzima essas quantidades pode algumas vezes sem rapidamente estimadas né priorizando rápido db0 em função de s1 é sempre v0 neste yds só sente o estado faça uma estimativa dos valores de ver problema assume km para a

enzima em questão com base nos dados abaixo então se eu te dar uma tabela dessa na prova que por exemplo ó essa tabela relação aqui ó concentração do substrato versus o valor de ver massa o valor de velocidade inicial sé em casa construção substrato tem o valor de velocidade enzimático inicial não repare que conforme esperado a medida que nós aumentamos a concentração aqui do substrato nós aumentamos quem a velocidade da reação esperado né porque esse aumenta substrato no momento pois os executivos aumenta a velocidade de reação bem então vou aumentando aqui a concentração menos velocidade

aumenta a concentração de publicidade aumenta a concentração aumenta a velocidade aumenta a concentração aumenta a velocidade no entanto começar a chegar o momento em que se aumentar a concentração repare que estão marcando é até de 10 em 10 já quase né um 10 vezes aqui né é repara o seguinte que é às vezes às vezes né tu é 10 vezes eu reparei é para o seguinte que se aumentar aqui no caso a é a consideração aqui né eu não vou mais observar gente certo ponto aumento na velocidade aumentos substanciais na velocidade separa que daqui para

cá é aumentou normal degradê dez vezes né e aumentou apenas uma unidade aqui né ela o paciente se manteve constante a velocidade nós subir dentes que você continuar com essa substrato que eu vou ter para alguém que 140 tá isso mostra que nós já chegamos experimentalmente no estado estacionário então se eu estimar queijo seria possível está estacionárias seja o momento em que ver zero índia chegado em máximo valor constante e se eu chamar esse valor que dever máximo só não aproximação tá obviamente eu não próxima sangrar né se esse 140 por um valor próximo a

ver máximo é o valor que corresponderá a metade via máximo seria qual o valor 140v máximo metade de ver márcio 70 então quando o v0 for 70 com a construção correspondente esse valor de velocidade e se falou construção um vezes 10 a menos 5 com a situação do substrato então definição de km km a concentração do substrato quando vê zero ou metade da velocidade máxima então é de forma intuitiva e empírica esse seria é o valor aproximado né de cair tá é interessante que quando nós temos inibidores aqui nós podemos avaliar nesse amigos são vou

falar isso daqui a pouco você lembra só é competitivo né ocorre o que um aumento do km se anime são é não competitivo ou km se mantém constante podem ver máximo diminuir a inibição competitiva ou km aumenta e como é constante é mas não sou competitiva já na inibição não-competitiva né ou km constante o máximo diminuindo tirar pode se mais daqui a pouco os bens tô falando cinética de macho que eu também não poder de analisar os efeitos do ph e da temperatura como já é sabido né por pelo fato da maior parte das grande

maioria das vezes nascerem a proteínas e você já sabe que proteína deve possuir uma estrutura narrativa e quer se tornar ativa é mantido por interações fracas e ainda que é só nativa é sensível a variações de ph e temperatura como os pequena ao passada logo é de se pensar que atividades de marcha também é esse será operada em função do ph e da temperatura tá devido à desnaturação ao efeito de alteração do ph do que procura né é sobre a atividade enzimática tá então por exemplo aqui nós temos uma enzima a pepsina que aconteceu com

gastro lateral um ótimo de atividade enzimática olha só atividades os versos ph então a piscina tem um ótimo de intimidade então de um e-mail certo então seu diminuindo demais o ph ela vai para a inatividade saindo um pouco da faixa de pegar dela de um e-mail dois e se eu aumentar demais o pegar deixar um pouco mais passo em relação assim que pegar o rosto dela nesse caso eu vou também longe mas na coração da piscina eu tenho o segundo exemplo agora é é bem no caso da amilase salivar aqui agora então pega ótima intimidade

então de 6:30 logo valores inferiores de ph a easy mobile super uma desnaturação certo devido a nós falamos normal no interior né a mudança do estado de protonação dos aminoácidos da cadeia o seu metade mais pegar também vou por uma vez mais a saturação atividades a camisinha e de forma naldo também a fosfatase alcalina camista que atua mais o ph levemente básico né se aumentar variar se pegar para mais a só mais básico também vou carregar animá-la pedro atividades e mágico devido à desnaturação das super aprovei fica a estrutura da proteína em bom então aquilo

frango não é basicamente isso variação do ph o que é carreta carrega numa mudança de estado de protonação dos aminoácidos aqui né então aqui nós temos um mesinho protética é no caso exemplo alguém que possa vocês como ficou só atraso ela tem uma fácil de atividade ótimo então de pegar a 7,88 tá é em rede uma içara de pegar abaixo de 6,2 os seus resíduos nossos eles tendem a perder as cargas negativas e cargos comissionados e só afeta todo a indicada né em especial as cargas que outrora eram negativas passam ficar neutralizar o ph ph

mais baixos mais ossos né aonde nós temos grupos associados com carga negativa esses grupos tendem a a recebeu a o hidrogênio né e perder a carga negativa isso vai acreditar em alterações o jogo da proteína com certeza tá isso somente pegar também de moda eu disse pronto alguns grupos pela no cargas negativas né hum hum deixe-me também alterado pelo perfil de forças né é intermoleculares que mantém a estrutura narrativa da proteína em o e pela mesma explicação ao efeito da temperatura sobre a atividade enzimática temperatura dois aspectos é ciumenta temperatura de qualquer reação química aumenta

o que em tese aumenta a velocidade de atualização por quê porque somente temperatura aumenta as coisas infantil com as empresas no substrato logo eu só aumentando a velocidade daquela geração enzimática em tese só que como a enzima é uma proteína e está sujeita a variações de temperatura perder atividades e machuca perder cultura nativa se eu aumentar demais a temperatura e nesse caso eu posso promover o que mas desnaturação daquela a enzima em especial em condições fisiológicas né as nossas enzimas né ela só perna um ótimo temperaturas de 37 graus celsius né forma que se não

aumentarmos demais temperatura acima de 40 graus né muitas vezes e vamos pedir saturação de forma irreversível a pé é por isso que a febre alta né muito prolongada é perigosa porque ela pode se levar a desnaturação de muitas enzimas e isso levar o colapso nele de estruturas né dentro das células nos tecidos né e ele causar danos sérios e o indivíduo e a temperatura baixa também ela vai levar uma atividade porém a saturação na mais branda em relação aumento da temperatura tá ok é que aqui tá só mais forçada a ruptura mesas das interações essa

redução da temperatura está lançada mais com outras questões como por exemplo a alteração de alteração de impostos intermoleculares identificação dessas forças a um problema de congelamento são de temperatura mais baixa aqui e também só tem uma temperatura mais baixa eu terei também uma energia cinética menor das moléculas logo uma menor taxa de colisão da enzima com subtrato né aí ficar suja pelo solado já né é bem eu não costumo dados que agora vamos continuar falando sobre a inibição enzimática é inibidor toda substância que retarda ou inibe o curso de uma reação enzimática a princípio nós

temos dois tipos de inibidores os inibidores irreversíveis e são aqueles que desfazem a cintura no ativo da enzima forma irreversível ou se ligando aos no sítio catalítico impedido de forma definitiva e pedindo com que ele sente reconheça o substrato ou alterando a formação ativa das enzimas a gente forma irreversível e nós temos os inibidores reversíveis né nós vamos falar mais nesses os próximos slides os reversíveis os dois principais tipos de sensíveis nós temos são libido competitivo o inibidor não competitivo qo tô falando primeiramente do da inibição competitiva a nível competitivo é aquele que compete com

subtrato pelo sítio ativo da enzima né é de forma direta o limpador competitivo ele vai fazer ele terá como principal ação o aumento do km porque o momento do cayenne vamos pensar aqui nesse diagrama aqui abaixo então aqui nós temos a reação catalisada normalmente estas enzimas cite ativo e este é o substrato né então a como nós falamos anteriormente na aula é necessário que os cativos enzima reconhece substrato obviamente leva a complementaridade perfeito vai ser complementar ao estado de transição ao complexo ativado e assim vai levar a conversão a catálise do processo e conversando substrato

nos produtos fico inibidor competitivo por sua vez aqui embaixo faz primeira coisa bíblia competitivo ele tem um aspecto sul é muito similar com o substrato estruturalmente o nível competitivo ele sempre será bastante similar ao substrato então por isso ele será facilmente reconhecido também para o sítio ativo da enzima então por isso que ele vai competir com esse seu tio porque eu temos o touro muito similar com substrato e via de regra ele vai se ligar ele sente ativo impedindo que a enzima reconhece o substrato certo essa ligação era mais ambição competitiva ela será reversível ela

pode ser revertida desde que a concentração do substrato seja muito grande forma a deslocar esse inibidor certo por conta dessa característica unip dor competitivo ele vai resultar em um aumento do km de enzima em relação ao substrato é né ele vai resultar na aumento do creme da enzima em relação ao substrato por quê porque eu vou será necessário uma maior concentração de substrato para a deslocarem-se inibidor e assim então após deslocamento a reação alcançar metade de massa ou seja a concentração agora com inibidor chegar um valor tal que né a velocidade de reações e masha

consiga chegar a metade de máximo tá bem uma vez que o inibidor é deslocado pelo substrato né a reação prossegue e a ciência não consegue chegar aos é máximo é que ela chegaria sem ser um inibidor é então o que será operado será o km né oi e a ana as equações de michaelis-menten gente lá na bíblia porque eu tô com o recibo é nós representamos as equações com uma um coeficiente né e vai justamente mostrar né esse aumento do caindo então foi assim xarope né porque esses times são vai ser associada que o km

na equação ou seja esse esse produtos será maior do que o valor de cair normal levando então a uma diminuição do coeficiente angular dessa reta né por causa das hipérboles então o que vai justamente ali demonstrar graficamente a esse aumento do km eu vou mostrar nos próximos slides e também o número do recíproco também esse coeficiente alfa vai cair tá no momento do km logo vai aumentar é esse esse coeficiente angular da reta o que vai resultar ou consequência numa no momento do caminho algumas vezes também graficamente bom então bom então vou passar aqui só

para poder mostrar que eu acabei de falar então nós temos aqui alguns 2° perdão nós temos aqui os dois gráficos o gráfico da equação de michaelis-menten então nós temos aqui em azul a o gráfico de equação sem inibidor certo então e abaixo nós temos a os gráficos com os inibidores quanto mais abaixo essa essa sakura sem perna estiver em relação a linha azul maior será a concentração do inibidor é o quê porque se eu tenho mais inibidor né o km né nesse caso ele vai ser só tenho uma concentração maior de inibidor nesse caso eu

preciso então adicionar mais substrato para que eu consigo atingir metade ver máximo bora ver máximo seja ao mesmo tá ver máximo será o mesmo vamos supor que esse valor aqui ó vou fixar esse conta a suponhamos que esse ponto aqui que eu estou destacando em vermelho seja o conto a onde a velocidade é 50 por cento tiver máximo né v0 = damasco sobre dois então nós observamos aqui no plano cartesiano aqui na curva se sem inibição o km seria mais ou menos o valor em torno desse ponto é uma ponta hipotético aqui agora considerando o

mesmo valor de vez de ver máximo quer fixo mesmo se caso sobre dois é nas curvas com inibidor ao seríamos o que seria necessário nessa situações que o meu km fosse maior o mc casa tão caindo vai ser maior porque porque eu tenho que adicionar mais substrato para deslocar esse inibidor para poder justamente chegar no mesmo ponto de velocidade máxima sobre 2 e considerando o macumba com maior concentração de inibidor então eu tenho um creme ainda maior macumba com mais + inibidor uma construção ainda mais alta então teremos o creme ainda maior né então é

dessa forma libido e afeto km na inibição competitiva levar ao mental km deles em relação a esse substrato porque eu tenho que adicionar mais substrato para deslocar esse divisor isso também exemplificado pela pelo gráfico o gráfico do duplo-recíproco toque nós temos aqui a cor em azul são inibidor tá lembrando que o eixo x nós temos um sobre s né que é o nosso x no eixo y es sobre de zero ok então no ponto um dia a reta toca o eixo x nós vamos ter o ponto menos 1 sobre o km ok bem então nós

sabemos que a unb do competitivo ele vai atuar como aumentando o km em e como nesse caso a esse ponto ele equivale a um menos uns sobre km então isso quer dizer o seguinte que quanto maior o nosso cayenne e módulo esse valor tende a se aproximar do ponto zero aqui da da curva eu posso perdão do eixo aqui nós temos aqui o 10 cartesiano aqui no eixo x e aqui nós temos os valores negativos crescendo em módulos expositivos crescendo aqui então é quanto maior for o km em como aqui nós temos o ponto menos

um sobre km quanto maior km logo essa curva tenderá a se aproximar aqui na do ponto zero na justiça ok então nós temos a um aumento inclusive do coeficiente angular da reta também tá é porque porque se você for olhar lá equação do duplo-recíproco né o coeficiente angular e dado dado por km sobre ver máximo como o problema mas mulher constante o km de aumenta então o coeficiente angular dessa reta também era aumentar logo a no gráfico do duplo esse pico os efeitos são uma o aumento do km vocês uma aproximação da sua reta do

aonde ela toca o eixo o eixo x esse ponto detox ser mais próximo do ponto zero aqui e também simultaneamente um aumento da inclinação dessa dessa reta à medida que o inibidor a construção de inibidor vai aumentando né isso é mostrado aqui por esse fator de 50 cent coleção alpha aqui é uma coisa porque tem jogo lá é voltando aqui milagre né gente pode exatamente ilustrar e isso nas equações então aqui nós temos aqui na equação de michaelis-menten a esse aumento do km né representado por essa multiplicação é pelo coeficiente né eu digo então como

estilo né nós temos também aí a também essa escolha eficiente multiplicando aqui aumentando o coeficiente angular dessa reta quem g1 é bem como dizer a vocês a outro aspecto admissão competitiva é que une be doing se ele tem um aspecto estrutural muito similar com o substrato porque ele vai ser competitivo ele ele precisa competir com o substrato pelo sítio ativo da enzima então nesse caso é muito natural que o do competitivo eles e pareça muito em termos de estrutura com subtrato ou nós temos aqui por exemplo né ah o o aço para paraminobenzoico né ele

ele ele é um substrato né da enzima de hidrômetro alto sintase é uma importante da via das diz metabólicas de biossíntese de purina de bases nitrogenadas de nucleotídeos em bactérias né e é uma importante do processo né ah ah sulfonamidas é de forma geral são antibióticos né é uma classe de antibióticos que a turma a bebida sino bacteriana digo ptero atos em casa e é aniversário do tio competitiva porque porque essa molécula embora seja uma função a diferente do da função antioxidante ela mimetismo espacialmente uma estrutura muito similar com estrutura do pablo e aí dessa

forma ela vai inibir né ficava competitiva esta enzima e por consequência inibe a síntese de dna em bactérias logo inibindo o crescimento bacteriano e assim é matando a bactéria ap-100 aplicar de uma bactéria não tem como crescer em taiwan um exemplo de inibição competitiva no caso de um antibiótico é bem e agora vale ressaltar também inibição não-competitiva né então se dane pressão competitiva né o inibidor ele se ligava sítio ativo da enzima competindo com substrato a não competitiva obviamente isso não vai ocorrer na inibição não-competitiva esse caso o inibidor ele não vai competir com subtrato

por assistir antigo certo mas sim ele vai se ligar ao outro sente nem fino e quais são os tchau gostei como outro and o vizinho que não que não é o sítio ativo certo ele vai é ao se ligar a essa enzima né auxiliar em cima ele vai impedir que essa enzima prossiga a conversão a catálise da reação de condensação do substrato e produto você já como se ele viabilizasse aquela em cima de converter o substrato tem produto mesmo que as enzimas esteja ligada ao seu substrato tá é então dois aspectos ele não vai esse

ligar o seu ativo mas sim uma outra região diferente o sítio ativo certo e quanto ligado a enzima ele impedirá que as ensina a converta o seu substrato e produto certo uma vez que ensine biddle ele não compete com os ativo estruturalmente falando ele vai ser ele para ser bastante diferente do substrato esse é um aspecto diferente diferenciado aí pessoal competitiva e o outro aspecto-chave também não vai se ligar o seu tipo sítio ativo da enzima também e por consequência ele terá efeitos também diferentes da negação competitiva quais são eles o km se manterá constante

certo o km se manterá constante porque o que uma vez que ele não se liga seu tipo de enzima ou se foi ativo da enzima continuará tendo a mesma afinidade de ligação certo é ao substrato você já em cima vai continuar reconhecendo substrato o entanto uma vez que me pegou se liga no outro sítio da enzima mesmo que as enzimas esteja ligado ao substrato ou seja aqui na sua utilidade mantida essa enzima não será capaz de converter subtrato produto tá certo então logo o inibidor competitivo ele não vai o inibidor não-competitivo ele não a tirará

aprenda às vezes é um substrato ou seja o km se manterá constante no entanto ele diminuirá o valor da velocidade de massa é como se o inibidor não-competitivo ele reduzisse o número de enzimas disponíveis é um ambiente é para catalisar a reação de subtrato produtos então se eu tenho - enzimas disponíveis logo o ver mas uma velocidade máxima vai ser diminuída será demolido descaso por enzimas que estão ali presentes né elas era uma vez uma afinidade pelo substrato então por causa disso competitiva km constante b máximo carga ok e no caso da da como eu

falei competitivo nessas essa aqui é não boca de chico pão km e constante ver máximo na competitiva nós temos o que o km aumentando né eu vi máximo constante ok então como o inibidor não-competitivo ele vai afetar a velocidade máxima então nesse caso no gráfico de dupla recíproco o coeficiente de inibição ele estará inserindo sobre exatamente a velocidade máxima né então é exatamente aqui corrigindo aqui a velocidade máximo é nós vamos observar as que melhor graça bom então observando os dois tipos de gráficos é tanto do da michaelis michaelis menten como o dedo princípio nos

a seguinte situação de forma algo a nós temos aqui a curva de a curva da região sem máscara sem inibição em azul e nós temos aqui as curvas com concentrações crescentes de inibidores tão vejo que a o km é constante ou seja ao ponto que primeira coisa antes de 10km sabemos cinco creme é constante mas o interessante esse grau é que nós observamos claramente uma queda na velocidade máxima desde aquele fator que eu mostrei anteriormente é um inibidor se ligando a enzima sozinha ou em cima social do substrato ele vai inviabilizar a catálise enzimática cento

resultando em pó efeito redução do número de resinas de árvores ali no meio tá aí quem tá no que uma redução do e máximo certo como ver máximo ali de cresce com essa missão né os valores o valor de ver máximo sobre dois também vai de crescer então vem máximo sobre dois para que o homem asus está mais ou menos aqui procure em vermelho está mais ou menos aqui e para essa peça ser mais curvas com uma exibição mais fortes tá né em pontos mais abaixo no entanto o valor de ver máximo sobre dois embora

seja diferente nas nessas nessas curvas porque o ver máximo é diferente certo o valor de cair meu mesmo né então ao valor de concentração necessário para se chegar metade ver massa vai ser vai ser o mesmo são conto mais ou menos aqui tá a olhando aqui para o gráfico de duplo recibo nós podemos observar a situação mais claramente porque olha só nós temos aqui a todas as retas aqui tanto a reta em azul que a reação não inibida né reação catalisada pela enzima 100 uni e nem aqui na casinha azul e nós temos aqui as

retas aqui essas três certas em vermelho com inibidor é repare que a retas que apresenta o coeficiente angular é que apresenta inclinação maior né é é penalti as regras que estão mais acima né desse caso aqui do eixo y é só as retas que apresentam maior concentração de inibidor vamos analisar esse hidráulica com calma olha só todas as retas elas tocam o eixo x que representa um sobre - km no mesmo ponto ou seja se o ponto de toca aqui do eixo x equivale a menos 1 sobre km né dizendo que o eixo x a

que eu falei aqui é anteriormente né ele é menos um sobre essa né que a construção substrato então ele vai tocar no ponto em que o valor for menos 1 sobre o km então todas as retas toca esse ponto menos uns o pão caymmi constante né ele não é alterado na inibição não-competitiva no entanto é como ao ponto de toque aqui no eixo no eixo y né é menos um sobreviver menos um sobreviver máximo né é menos o bebê máximo ponto onde a reta vai tocar o eixo y no entanto ver máximo né o que

acontece com ele e ao longo da inibição não-competitiva quando aumentamos um inibidor da eu ver máximo cai tá então se a menos 1 sobre ver máximo se vê máximo está caindo esse esse essa fração 1 sobre o meu máximo à medida que a inibição vai ocorrendo vai se intensificando essa fração atende fazer o que tende a aumentar quanto mais quanto mais intensa exibição um sobre o máximo entende ser um valor mais alto né então quanto mais é intensa fosse ambição logo essa cubra a tente ficar mais é é suspensa aqui esse gráfico lembrando que o

antigo ok ok é mantido essa compra tente ficar mais acima no gráfico tocando o ponto mais superior né e representa um sobre de março ele quer ver máximo é está diminuindo então ao menos um submáximo está começando ok então nós apresentamos aqui com esse coeficiente aqui é na verdade o coeficiente linear da reta né gente representa que conhece sente falta o tom em laboratório é só retornando aqui em cima no caso de intoxicação por exemplo nós não sabe nós não sabemos qual é o tipo de inibição ou se está se desenvolvendo um fármaco novo por

exemplo não sabe nossa sabe qual é a ação de se informa que o sobre a enzima alvo né os casos pode-se fazer um ensaio para si para si para cerveja igual a qual o tipo de inibição enzimática e se falam pelo exerce-se competitivo não competitiva simplesmente medindo seus parâmetros cinéticos é km e as velocidades iniciais determinado b máximo e fazendo esses mensais para tanto em cima com subtrato apenas e a enzima o substrato juntamente com concentrações crescentes de inibidores e assim se averigua a ação dos inibidores sobre arrastões e macho então a gente pode determinar

o tipo de inibição e saber alguns aspectos interessantes do inibidor enzimático a inibidores de fato são importantes fármacos contra o câncer fármacos contra o quê que foi virais uma hiv por exemplo é enfim nós temos uma série de fármacos importantes hoje né que atuam como inibidores enzimáticos e vamos agora falar da aplicação é com uma lógica e clínica das em rosa é bem é nós temos três vertentes aonde enzimas e seus revendedores podem ser empregados tanto para o tratamento comum para o diagnóstico de doenças então a primeira delas né nós podemos jantar era no tocante

à aplicação de enzimas como alguns para fármacos nesse caso os inibidores é som são os contra essas enzimas inibidores tem um adicionais de perdão a enzimas como fármacos em si certo e enzimas esse causam enzimas endógenas do povo paciência serem utilizadas como marcadores para diagnóstico de doenças e uns vamos trabalhar cada uma dessas essas três vertentes então é uso de inibidores enzimáticos como fala nunca sentam nascendo aqui e pilotos competitivos alguns deles são vários né e sob as estatinas nós temos astro a aprovação a china essa embaçado china as gatinhas de forma geral são essa

é uma família de fármacos que atuam inibindo hmg-coa redutase certo que a primeira enzima da via de biossíntese do colesterol é importantíssimo estratégia é uma vez que ele ela ela resulta na redução do colesterol centro e por consequência do ldl se ele disse sem importancia aqueles pacientes que têm risco de doença cardíaca né nós temos também o alopurinol que é um inibidor competitivo da enzima xantina-oxidase a amandinha importante na produção do ácido úrico indivíduos que tem a questão do gota né que é o acúmulo de ácido úrico nos rins 9ice nas funções é de extrema

importância a redução da produção desse ácido úrico alopurinol ele não fala em visa aí reduzir esse asturico é muito embora o outro ainda não tem a cura é infelizmente é mas o alô por me ajudem muito né na questão da de minimizar os sintomas do do gosto o outro falando com o também muito interessante né o metotrexato que ele é um inibidor da adidas por lata resultado é que ao mesmo importante né é um ciclo na manutenção do ciclo celular é e tem a sua aplicação no câncer né na me bloquear eu fico o celular

de células neoplásicas nessas algumas seu marido até um sobre um fármaco é que teve o seu início no brasil captopril captopril é um um óleo de coco tive um dipeptídeo na verdade né história do veneno da cascavél então aí ele começou a ser estudado na usp de ribeirão preto no brasil é a patente de hoje pertence a uma farmácia europeia ele inibe a enzima conversora de angiotensina certo que é uma enzima responsável por vários processos dentre os quais é a pressão alta então a inibição cima é é o mecanismo né de redução da pressão arterial

oi gente vai falar um pouquinho tá que tu pediu agora não captopril não é basicamente ele é formado por esse repetido né semana é com a cisteína com a a prolina né é onde foi preciso encontrado inclusive no veneno da cascavél é e prestar atenção mente na usp ribeirão é hoje na patente inteiro é de uma flagrante com os seus né e é um medicamento talvez mais utilizados é que não país para hipertensão né ele atua exatamente inibindo a enzima conversora de juros ensina é competindo nesse caso com a gente ensina eu substrato da enzima

conversora de angiotensina nós temos aqui a via metabólica né então a a enzima conversora do jeito ensinava converte anjo eu te ensinar uma e em janta em cima a gente passa de fundamental porque a partir da gente esse na dois desencadeia uma série de processo né que levaram né aumento do volume do sangue a vasoconstrição a hipertrofia cardíaca enfim marcelo de efeitos né fisiológicos que levaram dominaram na pressão no momento da pressão arterial então extrema importância já a inibição de se passa inicial deve tá todos os sintomas a e favorece né aumento da pressão arterial

e então a liberação de enzimas o captopril tem como é feito na hora redução da pressão arterial toque o divertido né laurina gente tem né comprado nós ganhamos da cascavel é bem um outro inibidor a competitiva muito interessante o azeite eo aceto ele é um análogo de nucleotídeo e ele atua inibindo a especificamente a enzima transcriptase reversa do hiv é como o vírus hiv possui em si mesma que confere a capacidade de fazer uma cópia de dna a partir de uma rma é que tá positiva então ele ele ligou não precisa ser cinco né ele

ele tem como ser mais fundamental para o ciclo de vida do vírus né passa no cemitério muito muito interessar ela se ter ele como a nau de uma que eu te ligar tu inibindo a síntese municipal específica e assim bloqueando a síntese de dna e consequentemente a replicação do vírus é assim como a gente nós temos várias outras famílias né que atua também como inibidores análogo junto e os filhos da transportes reversa e aí falando um pouco agora da impressões e macho de imperadores em missões e macho inibidores não-competitivos empregados como falam sobre a série

de inibidores esse chip né os principais deles a vou passar a china que também atua inibindo a gaja gaja do tazio também o mesmo efeito de redução do colesterol e do ldl é impaciência é corrigir nossa cândida é aspirina também então forma com bastante interessante né um pau no cu que a descoberta do século 19 ainda ao século 19 né ele é aquele a tony bean do enzima ciclooxigenase que é uma cima fundamental para ativar o processo para inflamatórios né como dor é recrutamento de humores para região local há também desencadeamento da febre também né

que é um dos carrinhos resposta imune inata né então aspirina ela tuning inibindo a oxidação a reforma não competitiva certo impedindo assim o que o as aracdônico é que é precursor tanto de prostaglandinas como os melhores clientes e tromboxanos seja convertido nessas moléculas horas o ácido araquidônico que é um ácido graxo de 20 carbonos ele é fundamental ele é um recurso importante para a produção de prostaglandinas e leucotrienos e tromboxano são melhor constrói inflamatórias que levam a vários efeitos pró-inflamatórios como a dor febre é acúmulo de humores né e etc né então a ibersol de

cima era reduzir muito né a produção é dessas três famílias entre de moléculas pró-inflamatórias e aí então dessa forma aspirina ela vai inibir todo esse processo tá bem amor outra classe de inibidores não-competitivos estando mais agora contra o hiv também é a linha do azeite que é um inibidor competitivo são o lobo nave e o saco nave a eles a tua também inibindo uma protease do vírus hiv certo entanto como o vírus do hiv ele é online a vírus né ele sofre muitas mutações não possui vários sorotipos né então com isso né muitas dessas drogas

acaba ficando um pouco desatualizados né é por conta né dessa dessa alta taxa de mutação né esse vírus cirurgia ganhar né uma geral possuem esse desafio né tô bem agora falando um pouco né das da de inibidores de enzimas e de enzimas como forma coisa assim né é eu estava falando da questão dos fármacos mas eu vou falar agora nessa parte final das estratégias que podem ser utilizadas né que ainda não estão no mercado né então a faz artrópodes hematófagos nós somos uma família muito importante né de proteínas peptídeos que atuam como inibidores de serina

proteinases é como ser penas né por exemplo né e nos 200 seguidores esses pensamentos são separados por a tropas em marrocos como carrapatos mosquitos eles atuam inibindo a serine proteinase o que é conhecida como fator é fator x a que é uma cena no proteinase que desencadeia toda a cascata de coagulação então aos troca de uma toca o carrapato mosquito quando ele a passo sanguínea é novo para ir vertebrado inclusive no homem né ele primeiramente libera um coquetel de essa limpar a saliva rica um pouco tá o complexo de peptídeos vasoativos entre eles inibidores de

proteinases cuja principal função é impedir a coagulação do sangue certo impedindo dentre outras coisas é inibindo a na fator x a que é uma cena de proteinase o fator x a né ele tem como função clivaco a trombina protrombina é tão vendo por sua vez irá ativar a formação do coágulo sanguíneo então fator x a inibido parecendo platinado né será capaz de ativar o processo de coagulação então essa molécula atuaria dessa forma como um inibidor da coagulação né isso poderia ter uma série de aplicações né inclusive para o tratamento de aneurismas derrames de construção de

apenas no caso de d em situações em que seja necessário um mais precisão cirúrgica mas agressiva é de estilizar um tipo de híbrido com esse seriam estratégias é bem uma outra família também é de não sabe dores mas as enzimas enzimas também que poderiam ser utilizados como fármacos nesse caso não falou proteases também que obriga o próprio a fazer uma prova sério nesse caso ela já atuário não inibindo a formação do coágulo mas é dissolvendo coágulos né também produzidas precisar precisar fazer uma tosse elas estão dissolvendo com água que já foi formado é através né

da da clivagem da trombina e da pró-trombina ator ivan não é todo esse li esse esse é essa mala é formada né próprio combina que é ah e assim dissolvendo o quadro né não tem uma aplicação né justamente auxiliando ali incisões cirúrgicas são de ser necessário é um café depois a por exemplo de subtrair no caso poderia assim também utilizar naquela próprias poder falar menos incisiva assim o procedimento a única complicação local praça é bem outra aplicação mais popular inclusive das enzimas é no seu uso com marcadores para lesões em nós próprios e de miro

e quando liberadas no sangue indicar em lesões de tecidos e órgãos específicos né então o princípio seria o seguinte né enzimas que são enzimas citosólicas né que normalmente não podem ser encontradas fora da célula é na circulação quando liberadas é na circulação indicarem o que ocorreu uma lesão em um tecido específico né e a medição a mensuração da atividade dessas enzimas do plasma sanguíneo seria então um indicativo de que ocorreu uma lesão no tecido né que é literatura já se sabe que produz aquele tipo específico de em cima aqueles o tipo específico de em cima

né então nesse em alguns algumas enzimas que são marcadores consagrados para lesão de alguns órgãos é por exemplo a ensinar lp e alanina aminotransferase importante no metabolismo de aminoácidos certo mas uma muito presente nos hepatócitos às vezes ficam ser um órgão que executa bastante frequência bastante felicidade essa saber metabólica então uma enzima bastante abundância zé próximos ela não é encontrada fora da célula em condições normais se ela vai encontrada é circulando no sangue em profusão mais no entanto quando se no exame de sangue se é medido né uma atividade de alta de jane ter isso

é um indicativo de lesão hepática tá nós temos também outras enzimas como a creatina cinase aqui está em inglês assinar o perdão né que é a mãezinha empregada um teste secar e da mesma forma da maisena muito presente nas fibras cardíacas certa uma a partir da reciclagem do adp converter convertendo assim adp em atp é fosforilado esse adp-atp através da fosfocreatina então acredito que nada ela vai fazer toda a reciclagem dessa essa creatina e fosfocreatina uma vez que esse muito presente nas fibras musculares cardíacas uma vez que ocorrer lesão tecido cardíaco essas as enzimas serão

os primeiros a ser detectada no sangue né então ela ela pode ser utilizado como marcador precoce para um passo por miocárdio vai até secar também nós temos a lactato desidrogenase em alguns o tipos também podem ser indicativos também de infarto do miocárdio bom então continuando a estava falando toca tinha quinase existem outros marcadores é mais um dos principais marcadores é para levar musculatura cardíaca lactato-desidrogenase também tá marcado importante não quer falar com ela é a glicogênio fosforilase certo e outros testes vai funcionar é é bem a enzimas para testes de lesão no meu carro naquela

xampinas é induzido a beber então como disse anteriormente né é uma 15 muito importante que existe nasce buscar dicas é o ciclo de reaproveitamento do atp que é produto da hidrólise do atp o músculo a musculatura cardíaca de forma específica como ela necessita de muita energia é para fazer as contrações né a uso de atp muito alto e como consequência a liberação de adp também é muito alta né e para que a fibra muscular cardíaca jamais tem a falta de atp e recicle essa dp existe um ciclo um sistema que faz uso da creatina certa

creatina uma molécula que pode ser fosforilado né com formas relação que é transferido um fosfato do atp né para creatina né ou manda a sua e aí em cima que acaba desse processo justamente a creatina quinase é porque eu faço creatina porque afonso que tinha uma pode prontamente né é liberava transferência fosfato para o adp reciclando assim o atp né só uma força creatina ela pode aqui é transferir neve fosfato para o adp reciclando é o atp dentro da escola pra cá dica de forma rápida né então ela mesma muito presente muita abundância foi particular

sendo assim em havendo lesão da pelo muscular cardíaco né assim não será uma das primeiras a serem liberadas no próximo sanguíneo eu falo sim eu só vou nesse barzinho que a gente secar a medição das atividades das enzimas no sangue e tem outra cima muito utilizada como um teste né eu posso fazer um teste para detecção de exame de fibra muscular a dica nesse caso é glicogênio fosforilase nossa noite foi colocar dica nós afirmamos quase esquelético elas dependem bastante do glicogênio endógenos a única o gênio que não faz parte do controle da glicemia controle da

glicemia assim próprio específico para uso muscular o caso do fio colocar dica glicogênio fosforilase cinase é bebê ela é muito importante muito abundante na super com a cardíaca e de forma que quando ocorre uma lesão dessa fibra né já nas primeiras horas né significa um pico dessa enzima no sangue só o que é glicogênio fosforilase seus bebê ela pode ser empregado então com uma marcador de lesão nesse caso é passos precoce né para se preverem uma é uma lesão de fui para cardíaca né alisando meu casco e tem outra em cima também é importante é

lactato desidrogenase especialmente as usinas lth1 lth2 tá a lactato desidrogenase é uma enzima que faz parte da fermentação láctica é o máximo que e reduza o piruvato é lá que tá a mãe uma presente apenas a fermentação lática né que é um processo que apenas se os musculares esqueléticas realiza aí você pergunta mas como assim às vezes ela pode ser reproduzida no coração se no coração não faz fermentação láctica pode se alguma ele vai fazer respiração seu lado precisa de muito atp mas por que que esse cima pode ser produzida é uma situação bastante excepcional

uma situação já de infarto tipo pimenta da circulação coronária e comprometimento dessas células só forma aqui as fibras musculares por alguma por algum curso para você tempo da vida sinto pimentão e com kroner não mais recebem oxigênio glicose e oxigênio de forma suficiente essas fibras de forma emergencial isso jamais poderia acontecer uma situação totalmente patológica elas começam a produzir essas enzimas com uma forma né totalmente excepcional de gerar algum tipo de energia só que mais uma vez o processo patológico na cozinha não é o processo normal de acontecer nasceram muscular cardíaca o realmente né sendo

assim a medição de ldh um relevo de h2 pode ser né é um indicativo de que está ocorrendo a uma lesão no meio tarde né esse é um indicativo cruzeiro de início de morte celular é de fibras musculares cardíacas bem é o outro logo muito importante no tocante xará marcadores enzimáticos utilizam né recusam lesão tecidual eu fico no ela fica no para as enzimas e que participa do metabolismo de aminoácidos quando liberadas na corrente sanguínea indico lz plástico é em especial as principais são a lavínia a lavínia transaminase em também conhecido como lt e aspartato

transaminases e por isso comece ter ou gel tem tá da mata que só se trata transaminase essas enzimas elas fazem parte dos processos de transaminação basicamente consiste na transferência de documento grupamento amino de um aminoácido qualquer para o objeto do contrato o que será convertido em glutamato que quer um a porta de entrada e reciclagem né na reação de desaminação oxidativa é enquanto que o alto situação derivado do aminoácido será destinado ou diretamente o através de reações concomitantes para o ciclo de krebs são eles será né metabolizar né quando essa forma essas meninas são muito

abundantes antigo escova que uma vez que ocorre né a detecção de sismos um sangue e isso pode isso é assim é um indicativo de lesão hepática ok é bem e nós temos alguns casos específicos é a no caso de danos no fígado nós temos a em cima ele te e a stp alanina transaminase e aspartato transaminases ou dos elas fazem uma parte na populismo gelo nossos é nós temos também alguns falamos que são utilizados né quando o perdão é quando por exemplo o stp tá mais está mais alta do que ele te de duas a

três vezes né isso pode ser indicativo de cirrose alcoólica quando a gente está mais alta por sua vez o criar ip gordura no fígado quando a lt está mais alta muito mais alto do que é ter torno de mil vezes mais óculos pode ser um indicativo de hepatite viral aguda né ou intoxicação por toxinas né figura 1 e também nós temos um outro marcado importante da vesícula biliar que a fosfatase alcalina ensino lp também pode indicar doenças do trato biliar também pedra nos rins também obstrução da vesícula biliar é nesse caso não é uma pedra

nos rins levando a lesão ali tecido é isso pode a operar né conteúdo para celular de lp para corrente sanguínea né então é os outros marcadores também interessantes né ainda com base nessas enzimas quanto nós somos altos ligia sp né isso pode estar relacionado também a disfunção hepática induzida por drogas e também de tumor metastático consigo também é claro que esses marcadores eles são eles contribuem para o diagnóstico eles professores não fecham diagnóstico é claro que é necessário toda uma anamnese sabe também outros testes para se fechar o diagnóstico é bem sendo assim finalizou a

aula nós temos aqui na várias enzimas que atuam com marcadores moleculares para lesões nós temos aqui a aranha transaminase que a principal fonte né que essas enzimas são produzidas com abundância não fica do músculo esquelético e coração está forma que em havendo lesão desses tecidos é muito comumente as encontramos use essas enzimas alteradas no sangue né temos também por exemplo aspartato transaminases como falei agora anteriormente creatina-quinase né o marcador muito importante e músculo-esquelético e nos quatro do coração a fosfatase alcalina também na questão também do fígado e também da vesícula biliar né enfim nós temos

uma série de enzimas importantes algumas delas inclusive até associadas a alguns tipos de câncer como após passar karina também está relacionada com cars onde próximo né mas é claro que por e essas enzimas não fecha o diagnóstico é necessário uma anamnese os testes para se poder fechar um diagnóstico preciso da doença olá pessoal com isso assim não usar hoje né se inscreva no canal compartilhe esse vídeo né é curto né e faça os comentários também né as perguntas e responderemos só que nos comentários como também no nosso grupo do telegram discussão ok pessoal usamos então

a próxima aula com um copo com as ucs a um forte abraço muito obrigado fica com deus