AULA 1 Aminoácidos e Proteínas #medicina #bioquímica #enem #educação #biomoléculas #oncologia

o olá pessoal um dia boa tarde boa noite eu tenho adorado que você estes aula que o professor chegou na raça e do curso de medicina da universidade estadual de roraima eu preciso de bioquímica e hoje nós vamos começar né nosso curso online de bioquímica né e no contexto possa responder minha ainda né estamos dando reinício ainda para o semestre e formam a gente forma remota e a forma né como nós iremos concluir essas aulas nosso culto será é de forma online através do youtube é vou dar alguns aviso ao longo aqui da aula é

vocês viram ficar inteirados aqui ok então é recapitulando né acho para retomar a primeira segunda aula e dá continuidade ao curso vamos continuar utilizado como ver bibliografia é o livro do lehninger princípios de bioquímica do lembra a sexta ou sétima edição a você pode utilizar também e também com um bom livro né e eu recomendo esses dois são os livros mais completos né hum que desbloqueie nunca também vocês podem adotar né mas a platitude prova atitude gente conteúdo eu vou esperar as aulas né a forma como ele aborda o assunto é bem o mais importante

para esse começo de de aulas primeiro contato online que nós temos é com relação como como será exemplo como será executada disciplina esse semestre remoto né então a nossas aulas todas elas serão ministradas pelo youtube né elas serão quase todos previamente gravados é eventualmente haverá um outro logo vivo é mais quase coisas serão gravados e disponibilizados nesse canal aqui ó pense grande curso não é meu canal pessoal esse canal tá eu vou fazer a postagem de suas aulas nesse canal né ah o link né das aulas é bem como as apresentações essa apresentação inclusive em

pdf eu enviarei para o e-mail nossa disciplina bioquímica ponto é arroba gmail.com como a senha eu química ponto é 2020 né ah eu também irei fazer o envio dessas aulas a minha com nossos grupos o grupo da disciplina tanto no telegram como no whatsapp é e também é ele disponibilizar para só adiantado aqui a cópia dos slides também e uma gráfico aqui de carinho sair com o nosso grupos de informação ok bem e quantos são disponibilizadas disponibilizadas essas aulas nós vamos seguir os horários disciplina é nossos horários só na segunda-feira das14horas as às 6:00 7:40

né sexta-feira é das duas as três e 40 bem como as aulas são remotas obviamente nasceram online né pelo menos esse primeiro momento né toda essa situação o que nós vamos fazer né até meia hora antes do horário da aula né eu estarei postando esse vídeo no canal certa e enviando esse link para os nossos a comunicação tá ok então na segunda-feira até 1:30 da tarde estarei postando os aula né essa loja será postado no canal e os links são enviados para vocês ok bem como aula de sexta-feira né e assim conforme o cronograma que

nós vamos trabalhar novo cronograma você já foi até nós vamos até enviar inclusive por e-mail tá a professor é necessário assistir aula no horário você pode assistir qualquer outro horário tá desde que seja na semana porque a forma como nós vamos computar as frequências será através de curtida no vídeo bem como um comentário no vídeo então qual comentário você pode colocar o seu primeiro nome apenas você pode fazer uma pergunta certo vez que tem o seu nome lá na sua conta no youtube é de forma que eu posso te identificar tá ok então uma curtido

e um comentário e o seu primeiro nome apenas um ok né desde que a conta tem o seu nome eu posso identificar né e o cômputo tá até essa dessa frequência se você assistiu à aula não eu irei finalizar esse copo na sexta-feira até às dezoito horas né lá no fim da semana é pronto para que eu saiba se você assistiu à aula ou não tá é forma como nós vamos é comportar essa frequência aí que você terá bastante uma semana para assistir é sol é bem como adiantei né pelo mente nós vamos lá também

se pode pesar cópias dos slides tá em uma gráfica e nós vamos indicar aqui via whatsapp telegram tá essas cópias vocês podem xerocar e tem em casa para estudar é casual que a gente tem limitação com internet né também teremos monitoria certo as monitoriza nós vamos indicar os horários nos grupos de telegram do whatsapp os grupos no telegram nós assar aí também o plantão de dúvidas também tá eu eu deixo na areia um horário da semana para responder às dúvidas da maioria informar esse horário né no telegram e no whatsapp tá a princípio né é

ah eu estou disponível para responder qualquer dúvida né de segunda a sexta feira né no horário de 8 a meio-dia ao meio-dia e das duas das dezoito horas tá é então nesse horário né é comer sim e assim você pode me mandar as dúvidas é que você se for entendo certamente terão durante as aulas e aí eu irei responder nesses horários tá é professor só vai responder exatamente na hora que uma da dúvida eh infelizmente nem todas as vezes por quê porque como nós temos outras funções e temos outras disciplinas também né é algumas vezes

eu não vou responder na hora mas certamente no próximo horário possível tão logo possível irei responder e tirar essas dúvidas e dá uma explicação ouvir áudio de forma que você possa depois rever né a resposta essa dúvida estudar ok a nossa comunicação no tocante às dúvidas será no grupo do telegram e também no grupo do whatsapp é bem as avaliações também obviamente né tivemos que mudar as avaliações tá será basicamente a avaliação da disciplina era basicamente pautada em prova certo teremos três provas né essas provas serão feitas em casa online vocês terão tempo para fazer

essa prova tá sessenta por cento de provas serão três provas cada uma delas valendo 20 pontos certa e o outro componente da nossa será formado por sabatina se você não 40 pontos a batinas né cada sabatina valendo 5 pontos em 18 sabatina certo era essa batinha correspondendo um tópico da disciplina basicamente tá é como que como que será apitada né essa todas tantas provas começa vacinas é eu coloquei aqui esses horários são as datas que vocês terão que me entregar suas provas eu coloquei que oi da da primeira parte da aula apenas para uma referência

aí você vai ter que me entregar por exemplo a prova um o dia 10/8 né ah até as até as 15 nesse horário né das 14 às 15 e 40 tá então nesse horário você vai me entregar até esse horário que você tem até chorar para me entregar né essa provam a sua pessoa você vai aplicar na sua prova quando então eu vou aplicar essa prova pelo menos com 24 horas de antecedência tá para que você tenha tempo de acessar a plataforma do google formulários né esse poder com calma prova tá é talvez até um

pouco antes inclusive porque talvez até com 23 dias de antecedência tá se porventura alguém não consegui acessar a prova né eu eu o meu ali exposto dá um outro meio aí né de contornar essa questão tá mas vocês terão tempo suficiente para poder realizar essa prova online em casa tá ok desde que respeitem esse prazo final aqui que estou colocando aqui no nosso cronograma ok também essa batinas também essa baixinhos geralmente o aplicar e no final de uma aula vocês me entregaram né no horário da próxima aula lembrando que os horários oficiais são os horários

é que nós cortamos aqui no começo do semestre né com os horários de segunda segunda-feira de duas as três e 42 46 40 e na sexta das duas as três e 40 tá esse horário oficial da disciplina tá agora são os horários que eu estarei postando as aulas youtube né e que nós estaremos em contato olá pelo youtube é bem fala um dos pontos as provas né passa uma apenas né mostrando apenas como nós iremos trabalhar tudo esse conteúdo nessas 10 semanas de aula praticamente né então são 10 semanas com a prova final tá é

basicamente é nós vamos trabalhar dois conteúdos por semana da basicamente tava então por exemplo nessa semana um essa semana do dia 20 nós vamos trabalhar é o conteúdo de proteínas novamente nosso proteínas sempre uma revisão é e o conteúdo de enzimas tá e na semana na semana dois nós vamos trabalhar o conteúdo de nucleotídeos ácidos nucleicos tem um conteúdo muito importante é não precisa de ficar uma semana só para ele na semana três mas e nascer na semana três e nós vamos trabalhar aos conteúdos de lipídios e carboidratos e assim nós fechamos né a prova

um e aí no final dessa semana 3 eu já irei a aplicar no google formulários a prova e vocês terão aí dois três dias para poder resolver é só para mim para nós tá a gente vai dar alguns aviso aí a gente vai nós estaremos sempre em comunicação nos grupos do telegram do whatsapp tá o módulo 2 né conhece a prova dois nós vamos trabalhar na semana 4 né os controles de bioenergética e respiração celular certo então toda parte dele política à parte de um ciclo de krebs é cadeia transportadora de elétrons me avisem para

publicar centrais nós trabalharemos na semana as quatro horas e também pouco na semana cinco também senão assim que a gente vai dar continuidade a essa parte do catabolismo tá na semana 6 horas trabalharemos em controle de gliconeogênese ciclo da glicose alanina pensar e assim nós fechamos o conteúdo da segunda prova no final dessa aula eu iria aplicar para vocês da aula 10 é na semana sei se ele aplicar na prova para vocês tava esperando 23 dias para poder fazer essa tá é a questão das datas e os horários né é estão no cronograma convive com

vocês né no nossos grupos tá você pode consultar lá qualquer dúvida vocês podem me consultar e finalizando a disciplina nas três últimas semanas semana 7 8 e 9 nós iremos trabalhar continuar o controle de gliconeogênese é falar um pouco do ciclo da glicosamina certo é iremos também falar um pouco do metabolismo de aminoácidos bases nitrogenadas pareiam do ciclo da ureia e falaremos também da integração do metabolismo no jejum na alimentação e exercício físico a nossa semana 8 e 9 trabalharemos a parte do metabolismo do colesterol tanto a parte da do catabolismo colesterol como da síntese

do colesterol foram os também das lipoproteínas oramos também de aterosclerose hipercolesterolemia doenças relacionados ao a disfunção né da biostase do colesterol certa e finalizaremos também como a discussão de correlações clínicas é é toda a parte que o metabolismo e assim nós concluímos aqui na semana 9 né a pergunte uma semana no semestre nós faremos a prova três segunda data que colocamos lá tá ok e na próxima semana eventualmente alguém precisar espero que não teremos o nosso próximo não oi ok tá bem então ah não você sabe jesus né recomeçaremos é aí recapitular emos na verdade

gravaremos aí né as duas primeiras aulas então dona a visão geral nessa e seus olhos principal nosso curso ele ele resume muito do que nós iremos ver né nós podemos dividir esse curso em duas partes né é a bioquímica como você já sabem estudo das e é a ciência que estuda a química das biomoléculas aí o que são biomoléculas biomoléculas são polímeros né pela lógicos né e esses polímeros eles se dividem em quatro famílias hd são quatro principais polímeros e constituem as células né que conjunto constitui na verdade todos serviu é desde um vírus né

está aí né empolga né atualmente ficou muito 19 muito felizmente mas desde uma partícula viral até uma célula neuronal né todos os sistemas biológicos os selos é bactérias células eucarióticas é vírus os sistemas eles são formados por biomoléculas e quais são as as quatro classes de moléculas as proteínas os ácidos nucleicos os carboidratos os lipídios certo então qualquer civil desde uma bactéria mais rudimentar que seja até o neurônio até uma hepatócito né eles são construídos basicamente pela pelo mesmo tipo de estrutura mesmo tipo de biomoléculas e são na ftc civil polímeros proteínas ácidos nucleicos carboidratos

e lipídios e proteínas com a classe mais diversas de biomoléculas em termos de função tão peixe proteínas estruturais que compõem as células a proteínas que tem uma função muito sofisticada muito elaborada com easy menos como transportadores de membrana é como receptores na por exemplo fatores de proteção vamos trabalhar suas funções né é uma segunda classe igualmente fundamental são os ácidos nucleicos né basicamente o dna eo rna certo então nós vamos trabalhar é isso né os carboidratos que também possui uma função bastante versátil né não sistemas biológicos é poção principal né só que não pode gerar

energia mais energia mas também funções no tocante à informação a reconhecimento celular também vamos trabalhar isso os lipídios também são a classe bastante diversa aí com marcelo de funções desde que eu aconselho estruturais com pros macho até as funções hormonais é como no caso dos hormônios esteroidais ok então na primeira parte do curso nós vamos focar na primeira prova na descrição no estudo da estrutura dessas biomoléculas é ter estrutura das funções vamos trabalhar na primeira prova na segunda e na terceira prova nós e da parte do metabolismo tá e o que vem a ser metabolismo

vamos trabalhar isso bastante no curso metabolismo né adiantando apenas é o que é o conjunto de todas as reações químicas o bioquímicas que envolvam ou a síntese ou a quebra dessas biomoléculas aqui ó tá então todas as reações químicas ou bioquímicas que envolvam essas moléculas sejam reações de quebra é o reações de síntese nós chamamos de metabolismo tá metabolismo são se ações químicas que vão servir moléculas as reações de quebra dessas biomoléculas nós chamamos de catabolismo e nessas reações ocorre algo muito muito importante que é o que essas moléculas moléculas são degradadas são quebradas são

convertidas em moléculas mais simples em processos oxidativos e culminaram na produção de energia a forma do app será que vamos trabalhar esse bastante no corpo o outro conjunto de reações bioquímicas que constituem o metabolismo são as reações anabólicas ou anabolismo que é o rosto a ingresso.com reações aonde a partir de moléculas mais simples né reações de construção reações de biossíntese essas moléculas serão sintetizados cartão de excesso de proteínas biossíntese de aço clínicos de lipídios assim por diante como sonhar ações de grande complexidade reações de biossíntese essas relações todas elas irão requerer a energia na forma

do atp ok a gente vai trabalhar essa bastante o nosso curso é bem então agora nós vamos focar no tópico no objetivo dessa aula quer falar nos aminoácidos e proteínas definimos aminoácidos e definir as proteínas bem como as suas funções e principais aspectos que temos que levar em consideração para entendermos melhor a estrutura dessas peças moléculas então nós temos basicamente isso aminoácidos tá é os homens laços são a os monômeros constituintes das proteínas certo nós vamos definir culturalmente usando nossos e classificá-los aqui nessa aula os aminoácidos ele se unem uns aos outros é não de

forma é espontâneo para mente mais um processo enzimático catalisada por uma enzima no é uma subunidade com funções e machos não vivo o sono nem que irá sintetizar tirar catalizar a formação da junção desses aminoácidos a ligação de um laço do outro essa ligação f a ligação peptídica king parada ligação é o ribossomo durante a síntese protéica tão aminoácido e eva se ligaram ao outro a um seguinte a quarta o quinto sexto e assim por diante de forma a formar um polímero linear né com aspecto de colar de pérolas certo cada cada a esfera dessa

pérola né e deve colar perdão cada pérola escolar né é como se correspondência aminoácido tá isso corresponder ao que nós chamava que chamaremos de estrutura primária ela quer sequência linear de resíduos de aminoácidos tá obviamente nessa sequência linear ela vai poder adotar se outros mais complexos níveis de complexidade não chamaremos de sutura estruturas secundária terciária quaternária das proteínas né também as proteínas né nós iremos que elas têm uma dependência é nome da a nativa né e ou conformação nativa e será a estrutura tridimensional ou estrutura terciária quaternária da proteína é na qual ela irá exercer

a sua função biológica tá então a conformação nativa é a estrutura tridimensional ou seja terciária quaternária da proteína na qual era ela irá exercer a sua função biológica certo quando uma proteína ela pede a sua conformação nativa ela só por um processo chamado deus na desnaturação certo ela perde então sua atividade processo este que pode ser invencível eversível né ou irreversível tá o processo de aquisição né de uma estrutura narrativa ou de uma conformação nativa é por uma proteína que fixada nós chamamos de irmão velamento das proteínas e esse processo e muitas das vezes não

todas mas em muitas das vezes o que é canalizado ele é orquestrado o catalisado por proteínas específicas chamadas chaperonas né bem como algumas enzimas de modificação nós falaremos aqui no final do solo tá e esse processo é muito importante porque falhas esse processo de enovelamento ou seja a aquisição de uma estrutura narrativa de uma proteína falhas esse processo podem sim combinar doenças importantes a medicina é nós temos por exemplo doenças priônicas né como o mal de parkinson como ao mal de alzheimer né são doenças que ocorrem devido a erros de nivelamento essas proteínas tá ok

é bem a as proteínas também elas podem sofrer modificações pós-traducionais ou seja a adição de grupos químicos é a sua a seus aminoácidos associados aos seus resíduos de aminoácidos essa adição desses grupos químicos é nós chamamos de processamento posta funcional ok e finalizaremos falando um pouco das funções das proteínas ii é bem tão conceituado então o que que é aminoácido como o próprio nome já diz aminoácido é um composto orgânico que possui em sua estrutura um grupo funcional ácido carboxílico um grupo é um grupo funcional amina o grupo funcional amina né por isso que ele

é um aminoácido né porque ele possui uma menina e um astra certo mas não é qualquer aminoácido né para ser um aminoácido para o termogênico ele precisa ter esses dois grupos ligados né ao mesmo átomo de carbono tá isso átomo de carbono que está simultaneamente ligado a esses grupos nós chamamos de carbono alfa tá abono alpha aqui esse átomo de carbono ligado tanto o grupo amino como o grupo acho carboxílico ah tá e esse carbono alfa ele possui também outro aspecto interessante né como ele possui quatro ligantes diferentes ele apresentar a ele será um centro

quiral e conferir ao aminoácido uma atividade ótica certa e aí nós sabemos a química orgânica que os compostos que possuem o carbono é que ir ao né eles diziam plano de luz polarizada né e se divide em dois né escreve os ombros né mas teremos os ombros l o isômero de né pode receber o químico da conversão bioquímico certo todos os aminoácidos todos todos os nossos proteinogênicos em eucariotos né possui né a conformação l-aminoacido é ele dia eles eles poções a confirmação pele enquanto que os aminoácidos alguns anos de bactérias por exemplo ou síncope um

assunto é ele bom e é por isso que muitas muitas muitos compostos bacterianos que possuem r aminoácidos são extremamente alergênicos mas extremamente tóxicos né para o nosso organismo né é por conta de serem moléculas totalmente diferentes do ponto de vista espacial para todos os aminoácidos proteínas gênicos né em eucariotos largamente é e também bactérias é que são proteinogênicos né possui informação r lp don l l d levou hoje em bactérias alguns aminoácidos que não são progenius possuem conformação r é bem motospecs de importantes de um aminoácido né corresponde a sua cadeia lateral também chamada de

grupo r tá então basicamente nós temos 20 aminoácidos proteínas gênicos que formarão todas as proteínas desde uma bactéria vejo um vírus desde a o tipo de uma célula eucariótica mais complexa todos os aminoácidos que constituem as proteínas que formam essas células beijo um vírus até um neurônio por exemplo serão l-aminoacidos ele aminoácidos os proteína genius para me refiro àqueles que formam proteínas tá temos o nosso são r nossa inscrição é aminoácidos de cadeia é a pena verdade me nosso que não são proteinogênicos me refiro àqueles que são proteinogênicos que são os eliminam a sus a

temos desde vírus até céus eucarióticos bom então esse nossos também possui na sua cabeça lateral ou sim um quarto grupo chamado cadeia lateral que irá diferenciar de um aminoácido outro ao todo nós temos 20 aminoácidos que são proteinogênicos certo esses 20 se dividem em dois grupos criminosos essenciais é a unibes humano né somos nossos essenciais e não essenciais tá tão dos 21 nossos é nós temos esses que são os essenciais não essenciais porque não essenciais professor porque ele só o nosso organismo ele possui uma dotação metabólica parece ser salvos nosso organismo é capaz de sintetizar

né esse exame não a sugestão eles são e só serão é os nossos não essenciais e quanto nós temos aqui esse grupo né que são os aminoácidos essenciais o que vem a ser isso só que eles aminoácidos que nosso metabolismo não consegue o que é e dessa forma teremos que adquire seus aminoácidos travessa da alimentação tá ok conforme a sus essenciais a ponto de vista nutricional o pão nove são do tipo não são obtidos na dieta enquanto que 11 são sintetizados pelo nosso organismo ao todo nascemos aí 20 aminoácidos que são proteinogênicos grave bem esse

número 21 nas proteinogênicos é e repetindo né apenas uma forma espacial aqui é o que eu falei com vocês é nós temos aqui a configuração terminou aço carbono alfa ligado à grupo amino a grupo a sua carboxílico a hidrogênio ea cadeia lateral que irá diferenciar entre cada um dos 20 aminoácidos proteínas gênicos certo grave bem esse número não era muito importante é como se fosse um alfabeto de 20 letras certo e a composição é variada né esses aminoácidos nas proteínas é o que dará exatamente a grande a variedade de proteínas que nós temos natureza obviamente

também funções muito variadas tá então quais são esses 20 anos nossos proteinogênicos tá como falei anteriormente eles diferem entre si através da sua cadeia lateral como indicado aqui é na nossa esquema então são 20 e como gênicos esses íntimo nossos e se dividem em cinco grupos principais tá grave bem também esses grupos pessoas e grupos eles são muito importante você saber tá então quais são esses grupos antes de mais nada esses grupos eles são divididos com base na natureza química dessa cadeia lateral ou desse grupo é tá então quais são eles então nós temos um

primeiro grupo que são os aminoácidos que possui grupo é ou cadeia lateral não polar ou alifática são sete anos laços e se enquadra nesse grupo quais são eles nós temos a glicina temos a lâmina a prolina a valina leucina a isoleucina ea metionina é o que eu quero chamar atenção aqui a janice primeiro grupo aqui é o seguinte repare que além do nome aqui nesse caso está em português você não também outras duas formas de nós é denominar os aminoácidos tá isso é muito importante os artigos científicos pessoal olha só a glicina nos artigos né

quase sempre ela vai ser né estará representado né por essas três letras aqui ó gly l-alanina aula prolina val aí assim por diante tá aqui no caso outros grupos aqui que nós vamos falar agora né treonina nesse caso tá em português mas aqui thr cisteína né cys e assim por diante é uma outra anotação de igual importância de extrema importância em especial para quem foi estudar genômica e proteômica isso é fundamental saber assim como as letras do alfabeto né nesse caso é fundamental também nós sabemos a a lotação em letras dos aminoácidos então por exemplo

ensina né será chamado de g a lâmina de ar prolina gp valina de ver a pessoa tá fácil né só primeira letra olha nós temos exemplos aqui também que não segue não segue apenas a primeira letra então as páginas e n outra mina que china lisina por exemplo cá é a triptofano w e assim por diante então é essa é uma anotação genômica né pra gente ter dando de nome na sequência de aminoácidos isso é muito importante na informática é bem seja no parente estando procedimento aqui nós temos o pelo grupo aminoácidos não-polares alifáticos um

cara lateral não pô lá ó linfática depois nós temos aqui o grupo é ela nosso segundo grupo as nossas com cadeia lateral e é polar não carregado aí nós temos aqui nesse caso ferina a treonina a cisteína asparagina glutamina esse caso a nossa cadê lateral não-polar não carregado ou são aqueles que possuem hidroxilas grupos amina amida na sua cadeia lateral nós temos também aqui esse grupo né que somos nós aqui nesse caso são cinco nossos estão fechando aqui 12 laços nós temos um terceiro grupo e só aminoácidos e possuem cadeia lateral alifática a aromática perdão

são três principais muito importantes espanhola nina tirosina e triptofano um nós temos também um quarto grupo que são os aminoácidos que possui cadê lateral positivamente carregado é que interessante com esses dois grupos usando o nosso possuir cargas inventivos né são cabeça juizados em ph 7 então nesse caso aqui nós temos a china a lisina ea gênero o e finalizando o grupo de aminoácidos e possui fazer lateral negativamente carregado então nós temos que o aspartato e glutamato isso dois grupos de especificamente são muito importantes no processo de capazes de mágica né e processos em proteínas que

relacionadas como guias e sinalização são grupos de extrema importância para nós vamos pro paraíso em uma tópicos mais específicos é apenas faz uma visão geral em casa grupo tão mesmo grupo aminoácidos que possuem cadeia lateral não-polar o alifáticos são aqueles sete que eu falei então nós temos a glicina-alanina-prolina a valina leucina a isoleucina ea metionina tá então repare que os aminoácidos e se eles possuem é essa parte em comum do carbono alfa simultaneamente ligado ao grupo amino e o grupo carboxílico e hidrogênio certo no entanto a única diferença que entre eles corresponde sei lá né

apontado aqui pela cadeia lateral então a cadeia lateral atrizes entre eles varia então olha só a glicina tem um apenas um hidrogênio como cadê lateral a nossa bem pequeno inclusivo a alanina possui um grupo metila né a prolina né gente vai falar um pouquinho específico para lá daqui a pouco ela possui né esses três átomos aqui ó esses três grupos metila aqui ó formando esse anel aqui com um grupo amina é um pouquinho específica vou falar dela daqui a pouco a valina possui esse grupo aqui isopropil aqui ó interessante a isoleucina possui também esse grupo

aqui isobutil também desde que a gente vai precisar bastante química orgânica aqui pessoal é não vou cobrar na prova mas eu vou falar muitas coisas que congrega a isoleucina que possui esse grupamento aqui né ea metionina possui é esse grupamento aqui né esse esse enxofre aqui nesse caso é intercalado essa cadeia carbônica é só bom e o que importante você precisa curar obviamente a estrutura dos aminoácidos não quero isso da mente mas o que que é importante você saber é a qual classe eles pertencem o que é o fato de 56 essa como a classe

específica dente causa essa primeira classe irá determinar quais tipos de interações intermoleculares esses aminoácidos farão dentro da proteína e é isso aqui que eu quero que você saiba quais são as interações que eles fazem é não sabia que saber estrutura né aminoácidos essa classe fase quais tipos de interações a partir da sua cadeia lateral interações que são apolares hidrofóbicas então são interações são forças são as forças de van der waals e interações hidrofóbicas estão lembra daquela daquela máxima é semelhante interage com semelhante então o óleo interage com óleo óleo pode dar água e vice-versa água

interage com água ou coisas polares coisas apolares interagem com coisas apolar as coisas polares com coisas palavras então da mesma forma aminoácidos que possui esses aminoácidos como são apolares eles farão posto de van der waals interações hidrofóbicas em todos e vão interagir muito bem com regiões hidrofóbicas e uma interagir muito pouco com a água tá interessante eu falo do ponto de vista da cadeira lateral é bem como disse anteriormente né a prolina e a piscina nessa calça elas são importantes porque porque nós vamos ver mais a gente na aula que quando nós temos uma sequência

de várias glicínias repetidos o várias problemas repetidas em uma cadeia peptídica essa repetição de proteínas e de piscinas ela impedirá com que seja formada uma estrutura específica chamada de alfa hélice eu vou falar disso mas a gente na aula tá basicamente porque esse anel da prolina ele impedirá o que o átomo de hidrogênio de nitrogênio perdão aqui do grupo amino faça uma interação faça uma ligação de hidrogênio é muito importante para estabelecer os afazeres não se preocupe se eu fosse entendeu o que eu falei aqui agora eu vou voltar nesse ponto mais adiante ou não

falar de alfazemas tá e a glicina também ela vai ser uma quebrada em geral quando eles assim com a prolina porque não é quando ela está em sequência né é vários problemas em cima de sequências vários planos e sequências tá por quê porque ela possui como o cabelo lateral apenas um átomo de hidrogênio que possui uma liberdade de votação a liberdade de movimento é muito grande possível impedimento estérico muito baixo então esse grupo ele vai ter uma vibração muito muito muito intensa de forma que ele vai fazer com que a cadeia ela não seja rir

assim seja uma cadeia que se movimenta bastante tá então isso tem uma série de implicações inclusive até biotecnológicas exclusivo para que nós vamos falar um pouco mais nada aula tá é bem tão conseguindo aqui nas classificações nós temos o signo grupo que são os aminoácidos de cadeia lateral romântico tá então nós temos basicamente os três aqui afirma é uma mina tirosina e triptofano só como que eu falo não se você pode ver facilmente esse três anos nossos possui grupos aromáticos em sua cadeia tava só nossos muito importantes a existem vários várias implicações doenças né síntese

ou da ausência da examinou as tá que a gente vai falar um pouco mais o curso mas a parte final do curso de bioquímico tá então basicamente são esses três fininho lâmina tirosina e triptofano tá o triptofano é dos 21 nosso próximo gênicos aquele que possui cadê lateral mais volumosa tá isso tem uma série também tem uma implicação estrutural é quando você tem muitos triptofano em sequência por exemplo para sempre tocamos um atrás do outro na cadeia isso também passa impeditivo o som de ao fazer a um outro ponto importante também esse exame nossos como

eles possuem cadeia lateral aromática quais tipos de interações vocês acham que eles farão dentro de uma proteína né se são é grupos aromáticos obviamente nós esperamos o que que falso interações de grupos aromáticos quais são as interações dos grupos aromáticos interações apolares forças de van der waals e interações hidrofóbicas você nunca vai esperar com um grupo de se interage bem com água obviamente né é bem o segundo grupo vamos agora para o terceiro que são a que corresponde ao grupo de aminoácidos que possuem cadeia polar olá porém não carregada tão então são cinco aminoácidos tá

como você pode observar a serina a treonina a cisteína asparagina ea glutamina certo e se você for se você reparar aqui na cadeia lateral do sus é nosso todos eles possuem um grupo polar não carregado então a serina possui aqui o meu tio ligado à hidroxila hidroxila vai fazer ligação de hidrogênio só você lembrar daquela regra da química né foram né fogão ligado hidrogênio que que é fogo né fluox hygenio nitrogênio ligado a hidrogênio se você tem esse na molécula aquela moleca vai fazer ligações de hidrogênio quer uma interação forte na lateral só das interações

fracas né intermoleculares né e nós temos né é a ligação de hidrogênio de colo de polo permanente pode pôr induzido posto de van der waals dessas interações fracas a ligação de hidrogênio que a interação que a água realiza certa serão as interações será a interação mais intensa mais forte das interações fracas né quando eu falo de traços facas me refiro interações intermoleculares não são ligações químicas eu tirei mais assim apenas interações tá então a esses grupos farão ligações de hidrogênio certo então eles permitirão uma interação mais mais intensa com água tá é tão celina nós

temos também aqui a treonina também certo possui hidroxila aqui para interagir a cisteína o interessante aqui nesse caso você tem nela não possui é uma hidroxila mas sim grupo aqui é super grilada um grupo sh a cisteína era um aminoácido muito importante para o sol nós vamos falar as várias funções esse aminoácido entre uma proteína ao longo do nosso curso tá então várias enzimas né várias proteínas possui uma função muito específica graças a cisteína né vou falar daqui a pouco como que ela vai atuar dentro de uma proteína tá é a fazenda após isso feito

por causa disso daqui a pouco temos também dentro desse grupo a asparagina certa asparagina possui um grupo amida na sua cadeia lateral bem como a glutamina também possui um grupo amido açúcar oi tá tudo provavelmente farão ligações de hidrogênio o e longamente signo raciocínio como são grupos polares embora não carregados eles farão interações de grupos polares então quais são as interações intermoleculares que esses grupos e conferem não é uma molécula né ligação de hidrogênio basicamente roda o n h o fh descaso né o obrigado hidrogênio nesse caso do refugo aqui né oxigênio ligado hidrogênio nitrogênio

e hidrogênio e você vai ter esse grupo realizam ligação de hidrogênio e também de pode paulo permanente o grupo sh embora não faça ligações hidrogênio ele vai fazer de pote paulo permanente além também eu não coloquei aqui porque não é uma interação intermolecular além disso é o grupo shc será capaz de realizar pontes de sulfeto é uma ligação covalente por isso que eu coloquei aqui mas eu vou falar dela daqui a pouco é bem então agora né na verdade né a ligação dissulfeto então focando basicamente ensinar cisteína por que que eu falei que ele importante

porque a cisteína aqui ó você que cadê lateral ch2s h aprendizes sh ele confere a cisteína uma capacidade de se ligar covalentemente a travessa da sua cadeia lateral que horas vocês temos aqui ó a uma outra cisteína e essa ligação que é formado aqui ó vocês têm hinos né se ligando aqui ó uma reação que vai ocorrer uma oxidação sério e a ligação dessa cisteína desse dessa desse chopp nessas termina com esse enxofre formando uma ligação covalente tá essa ligação covalente aqui ela tem um nome específico era chamado de monte de sulfeto ontem tá certo

a ponte de sucesso pessoal ela é muito importante para estabilização e para o estabelecimento de estruturas muito importante de proteínas tá tão e muitas proteínas possuem seus estrutura 11 de suspeito em especial aquelas proteínas que possuem estrutura quaternária que eu vou falar daqui a pouco para vocês que é quando uma proteína possui mais de uma cadeia polipeptídica e essas cabeças podem estar ligadas entre si ou através de interações intermoleculares ou através de pontos do sorteio então temos aqui um exemplo clássico que é insulina aqui a hormônio importantíssimo né para a manutenção da glicose certa homeostase

da glicose no sangue sério a insulina possui basicamente duas cadeias certo cadê a cadeia b e essas cadeias possuem na pros subir nesse possui três pontes de sulfeto e umas delas importantes porque porque irão unir à cadeia a com a cadeia p então você tem aqui duas espinhas realizando essa ponte e o lindo essas duas cadeiras tá vamos lá acho muito importante para superar das proteínas ii é bem então prosseguindo aqui é a nós temos o quarto e por último grupo né mas terminou astros que possuem cadeira positivamente carregado agora eu tenho as os dois

grupos que possuem cadeia carregado os que possuem cadeia positiva e cadeia negativa nós temos aqui ash dindo aquelas tá em ph 7 mas se você alterar o pegar ela vai ter uma variação na carga para positivo nesse caso né nós temos a junina aqui em ph 7 horas ela possui uma carga positivo certo aqui ó as menina ea lisina também que emprega a 7 possui carga positiva esse exame nosso são importantes porque porque eles irão conferir além de conferir uma interação com a água de realizar interações que são interações polares é a ligação de hidrogênio

interações eletrostáticas né nesse segundo grupo aqui ó operação eletrostáticas eles irão a conferir a proteína uma capa a interagir com grupos negativamente carregados certo então atração positivo para negativo certo então uma uma proteína por exemplo que possui é uma abundância desses aminoácidos irá interagir com moléculas que tem carga negativa e aqui vale ressaltar um exemplo clássico por exemplo as histonas o que sua história as histonas são proteínas né cuja principal função é condensar o material genético condensado o dna dentro do núcleo da célula então um dna humano por exemplo né ele pode ter dois metros

e 2,30 por exemplo se você colocar todos os cromossomos é um atrás do outro então é como que você vai condensar essa quantidade de dna toda né dentro de um núcleo muito pequeno né você precisa condensar essa cromatina né e a condensação sua cromatina elas é muito a presença dos stones que são por que não seguirão permitindo que esse dna ele se condense ele ocupa um espaço muito pequeno dentro do núcleo da célula tá e essa interação essa condensação ela se deve a interação da história com dna as histonas por cima abundância desses aminoácidos em

especial a arginina ea lisina que são as que possuem carga positivo e nós vamos ver na próxima semana que o dna e tanto rna também eles possuem sua cadeia predominantemente carga negativos devido aos grupos fosfato né a ligação fosfodiéster né então o daniel por cima e possui naturalmente uma carga negativa certo então essa carga negativa do dna irá é interagir o meio de atração com essas proteínas que possuem associadas positivas frases thomas esse casas que possuem uma abundância de argila e os seus em couro ok então apenas um exemplo é a as interações são a

ligação de hidrogênio elas farão também teve do grupo nh e interações eletrostáticas como eu falei agora para vocês o e finalizo nossa parte nós temos é a o quinto e último grupo os aminoácidos que possui cadeia lateral negativamente carregado são dois aminoácidos o aspartato e glutamato eles possuem sua cadeia lateral grupos carboxílicos estão desprotonados que estão ionizados melhor dizendo desprotonados de uma forma mais específica em ph 7 então no pegar sete esses grupos eles estarão com carga negativa então lhes conferiram a proteína uma carga negativo empregar 7 tá são grupos sabem que podem sofrer modificações

pós-traducionais eu vou falar disso mais adiante na hora e quais são as interações que esses grupos podem fazer a proteína tão ligação de hidrogênio eles podem tirar g5 a água pô por ligações de hidrogênio e a interações eletrostáticas ok com grupos em carga oposta é bem essa tabela que ela muito importante tá então aqui nós fechamos os cinco grupos de aminoácidos certa a esse cinco grupos definiram apenas voltando aquilo que eu te poder recalcular esse cinco grupos eles definiram né ah os a classificação dos 20 minutos proteinogênicos certo então é eles são distribuídos em cinco

em cinco grupos agora um conceito também importante que eu adiantei a vocês é o respeito a abreviatura a nomenclatura dos amigos então nós temos aqui a o nome dos aminoácidos certa é o nome aqui é comum dos aminoácidos nós temos a abre a abreviatura dos a nossa obrigação dos aminoácidos ela tá pedindo que espanhol tá e nós temos aqui o símbolo esse símbolo que essa letra que atribui ao nosso a primeira letra necessariamente gomes nosso sim tá mas é uma convenção internacional e esse símbolo é muito utilizado em estudos de genômica estudos de bioinformática e

genômica de proteômica tá então por exemplo se você pegar um artigo científico com uma sequência de uma proteína né ou se você tiver de estudar uma sequência de uma proteína por exemplo a vida no câncer um fator de transmissão é que foi multado numa neoplasia por exemplo se você é estudar sem sequência você vai ver um arquivo como esse daqui ó né por exemplo né isso aqui é uma sequência de uma proteína nesse caso a proteína beta-amiloide né que é a proteína responsável né quando mãe não velada pelo áudio alzheimer por exemplo tá então essa

aqui é a sequência dessa proteína tá começando com metionina e terminando né com asparagina tá por quê que eu sei que essa página porque eu sei que aqui na tá a página é se é representado por um n pela letra n tá então essa notação esse essa situação em letras de aço ela é muito importante mesmo científico né porque haja visto que genoma ele tem ele tem uma abundância muito grande dados de básico para geladas e por consequência de proteínas de gente aminoácido né não precisam de uma conversando muito mais simples para poder representar é

a sequência de aminoácidos de uma proteína a nossa atribuindo uma letra para cada aminoácido certo então nós temos aqui por exemplo né assemelham aos começando com metionina depois eu sim na prolina serina leucina valina leucina leucina isoleucina valina latina e assim por diante eu tô falando aqui assim por diante ah tá ok bom então bem passando pela parte é mais formativo da uma parte do corpo ou tem bastante da aula é muitas muitas definições vamos agora um ponto interessante da aula para o seguinte então tudo isso é vocês a gente não pode perder de contexto

é um dogma muito importante que a biologia molecular muito importante para a vida eu cravaria nessa que faça sua filha nossa afirmação que o dogma central da biologia molecular então é com exceção de alguns vírus é um por exemplo né ocorrido 19 né que é um rna vírus é com exceção de alguns vírus nós vamos falar isso na mais adiante nas aulas de biologia molecular a né todas as células e até algumas alguns dna vírus né todas as células deixamos vírus um pouco de lá a fase o que essa figura tá mostrando do que todas

ela faz isso desde uma bactéria mais simples até um neurônio até uma hepatócito até uma fibra muscular qualquer célula faz o que essa figura tá mostrando aqui que que essa figura tá mostrando o dogma central da biologia molecular então o dogma central da biologia molecular basicamente ele descreve como que a informação genética ela é transmitida ela é expressa o genótipo para o fenótipo genótipo higiene e fenótipo a proteína ou a função o a característica estrutural funcional e que ela proteína irá a atribuir aquelas célula ou aquele tecido ou aquele organismo tá então basicamente nós temos

três atores principais esse dogma central que é o dna ou rna ea proteína o zé me ajudar então o dna que é uma molécula responsável por armazenar toda informação genético é ele ele vai guardar todas as informações necessárias para a manutenção da vida e também não achei a história da água ele pode ser é replicado certo gerar cópias fs fidedignos salvaguarda algumas poucas mutações que podem ocorrer né que gera variabilidade inclusive e algumas doenças mais basicamente é tudo que regra ele pode se replicar de forma muito fiel é travessa dna polimerase nós vamos falar isso

nas aulas de aplicação bem como ele pode expressar né as informações e seus gêmeos e essa expressão se dá através de um processo chamado transcrição aonde uma molécula de rna mensageiro né além de outros tipos de henê as né ela será sintetizada aqui no núcleo e será transportada para o citosol tá o núcleo externo justamente para poder salvar aguardar né estruturalmente o dna que possui essa informação tão importante que informação genética tá o rna e torneira será transportado para o citosol eventualmente degradado logo após mais e ele irá levar a informação contida no genius para

maquinaria de síntese proteica só se for somos e os dois transportador e esse rna mensageiro que é uma cópia do gene em questão irá levar você começo genética informação esta que tem a instrução necessária para a síntese de uma proteína e quem valença instrução basicamente o ribossomo e os terreno e as né cada tenia a social do ribossomo eu terminar vai reconhecer esses corpos presentes um é mensageiro que na verdade são cópias porque está no gene que da instrução por gene irá a partir dessa instrução sintetizar uma proteína específica porque não é essa pomada presente

planos lá tá essa proteína depois empresário sintetizada e enovelado irá exercer a sua função esquecido a o e os esse processo podem causar doenças deletérias para o organismo então esse é o dogma central da biologia molecular dna se replica e também pode ser transcrito em uma hérnia mensageiro e pode ser traduzido em uma proteína é bem e sintetizar a proteína como que ela quais serão os principais funções das proteínas é apenas pra gente poder é ilustrar aqui então aqui tem um errinho aqui digitação importância e função importância e a função me perdoa eu errei aqui

a digitação tão algumas das funções são centenas de funções que as proteínas apresentam algumas das principais funções catálise enzimática função fundamental no metabolismo do controle do fluxo metabólico transporte de moléculas através da membrana estoque né dia de alguns nutrientes de alguns hinos nesse caso a proteínas de movimento nesse caso proteínas relacionadas com cílios no caso alguns organismos é só angelus no caso tomar teus olhos aquele e as microvilosidades também que constituição é especializações de membrana plasmática é muito presente inclusive na mucosa né respiratória responsável pelo movimento do a questão também das proteínas motoras ali nas

fibras musculares é proteínas de suporte mecânico é no caso aqui a queratina a e outras mais proteção em um único só temos aqui anticorpos né próximas fundamentais né para proteção do organismo podemos o comprimento também né é bem como citocinas é entendeu finas a arte nas oficinas ao seu lá né aqui nós temos as quinases por exemplo né que são enzimas muito importantes na civilização celular hormônios e etc tá então é tão algumas as funções das proteínas é bem é usamos nossos apenas ilustrando aqui essa parte né os aminoácidos por vocês observar o que eles

possuem grupos alguns aminoácidos possuem cabelo lateral que pode ser ionizado em especial os aminoácidos que possui carga positiva e carga negativa tá é aqueles dois últimos grupo esses aminoácidos que possui cabelo lateral ionizável nesse caso em especial usando nossos possui cadeia lateral positiva ou negativa essa carga dessa cadeia lateral ela pode variar conforme o ph tá é usa menores que se eles possui uma carga variável em função do ph por quê porque eles são aminoácidos tá eles possuem grupamento amino né e um grupamento carboxílico tão esses grupos né aqui um ponto mais de química orgânica

é por exemplo o grupamento carboxila alpha carboxílico e tu não as possuem grupo alfa carboxílico tão esse grupo afe carboxílico ele possui nenhum valor de ph onde ele será é total ele onde ele será é parcialmente ionizado onde ele perdera parcialmente né a sua ação hidrogênio em geral de uma carro negativo então isso valor de pico aqui nessa tabela são valores de ph onde nos quais esse grupo aqui em específico no caso aqui nesse quadro da situação aqui nessa coluna nesse caso é o grupo amino alpha é a pena é o grupo carboxila alfa ao

grupo carboxílico nesse ph esse grupo alfa carboxílico ele estará cinquenta por cento associado ionizado e cinquenta por cento protonado ou ligado ao hidrogênio quando eu digo protonado quer dizer que está ligado hidrogênio quando digo this o que quer dizer que ele perdeu hidrogênio certo então os que o que que vem a ser isso quer dizer que o grupo alfa kabum oxide contar ensina ele possui né um pk1 né que é o valor de pegar aonde ele está cinquenta por cento protonado escolha destronado esse valor de pegar corresponde ao ph 2,34 o que quer dizer isso

professor fazer o seguinte que não ph 2,34 esse grupo da glicina possui né se apresenta cinquenta por cento protonado isso quando por cento desprotonado quer dizer isso tá pessoal e daí qual é a implicação disso para célula como pegar fisiológico né de uma célula geralmente né é um ph em torno de sete se o grupo é alpha carboxílico da glicina possui um pk 2,34 quer dizer o seguinte os valores de ph acima desse valor indicam que esse grupo aqui está lá totalmente desprotonado ou seja ele perder ela totalmente todas as moléculas direciona perderam esse hidrogênio

ou seja esse grupo estará é entregar 7 obviamente com uma carga negativo tá e é isso que isso é essa informação tá então da mesma forma pois é mais aminoacios então isso aqui são os valores aonde ele se encontra cinquenta por cento protonadas sem carga e cinquenta por cento desse protonadas assim como a carga negativa essa forma né é nesses valores de pegar valores de pegar a cima desses eles perderam o restante da dos hidrogênios adquirindo carga negativa oi tá bem fala aí o grupo carboxílico agora ir no tocante ao grupo a grupo amino tá

o grupo amina eles compram um pouquinho diferente de uma forma antagônica antagônica né o grupo carboxílico então o grupo amino ele tende a perder o hidrogênio em valores de ph menores e tende a ganhar hidrogênio a hora de ph perdão grupo amino perdão ele tende a ganhar hidrogênio grupo valores de ph menores ea perder hidrogênio grupo de pegar maiores ok só que ele possui é uma dificuldade maior de perder esse hidrogênio melhor dizendo tá então quer dizer isso aqui ó então enquanto o grupo carboxílico aqui ele tem ele começa a perder nesse caso é o

esses hidrogênios é espírita por cento da esquerda e um ph muito baixo 2,34 o grupo amina que nesse caso por ele se um ácido mais fraco é em uma base mais forte é ele vai começar a perder esse esse grupo hidrogênio vai começar a ser realizado a partir de 9,6 de pegar trouxe elevação a ficou mais fraco não tão esperado ter um ph mais alta para liberar esse hidrogênio tá bases fortes são ácidos fracos né então ipe as fotos são bases fracos conceito de braço agora né então nesse caso aqui ó ele vai perder esse

hidrogênio a partir de 9,6 na verdade na ver vocês vão marcar os cinquenta por cento desprotonados quanto custa o bolsonaro tá no caso da piscina que se não fosse um terceiro grupo que pkm seria isso caso o homem não acho possuem grupo que seja miserável ele vai possuir no terceiro valor de pecado parou pkr tá ok por isso que nós fizemos pessoal que os aminoácidos o repórter tá caso cai alguma prova algum concurso né umas outro quer dizer uma molécula que tem duas naturezas né mas a pureza as tem na natureza básico né então os

aminoácidos possuem cima natureza ácida uma natureza básica certo isso eu quero dizer para vocês aqui nesse quadro tá e esses grupos ácido e básico né eles se organizaram em faixas de ph diferentes isso é muito importante porque porque uma proteína é formado para mim o aço é o ph fisiológico gerais sete mas alguns ambientes né dentro da célula dentro do nosso organismo como por exemplo ali no estômago né o ph é muito baixo pegar então de um e-mail né enquanto que outros ambientes vou pegar um pouco mais básica com um de 8 por exemplo né

então essas variações as conference in mudanças no padrão de imunização e os aminoácidos e por consequência de um padrão higienização tá as proteínas e isso vai sim deu uma uma uma uma incidência né você vai ter um resultado na função das proteínas hora ativando certas proteínas hora inibindo certas proteínas certo a por exemplo aplicação fisiológico isso daqui a enzimas que atuam no suco gástrico por exemplo sozinho peptidases é proteases por exemplo né são enzimas e consumo máximo de atividade sem pegar em torno de um e-mail 1 e 2 tá então essas enzimas ponto de atividades

nem se eu vou te pegar muito baixo porque porque o número de pegar acho as possui essa configuração específica nessas nessas nessas regiões de amizades agora quando elas passam para me pegar um pouco mais é básico era sofreram alterações esse padrão de protonação esse padre o som assim operando as cargas dos aminoácidos da proteína tipo consequência será o resultado né de alterar estrutura da proteína e assim ela vai sofrer uma desnaturação então as proteínas as proteases peptidases do suco gástrico quando elas passam para o intestino delgado aí um ambiente mais básico imediatamente uma serão é

desnaturados por conta desse pega mais alta porque porque esse pega mais alta irá conferir alterações na estrutura das proteínas ou seja no padrão de ionização pessoas aminoácidos e por consequência uma alteração da sua estrutura narrativa e assim mas perderam ali a sua atividade e parte da áfrica protease não ser de fundamental importância porque ela sempre dessa atividade apenas o estômago e não é ao longo ali o tato do trato do intestino delgado aí são outras enzimas que atuaram no processo de gestão em um ok o outro ponto importante também né que vocês podem ver no

liga né é o ponto isoelétrico né eu não vou abordar esse pouquinho prova mas apenas a definição outros elétrico como o próprio nome já diz é um ponto é que isoelétrico né é é um valor de ph aonde a carga resultante do asta é igual a zero por isso que é isoelétrico é o que é porque a carga resultante como nós ele pode ter uma carga negativa e uma carta positiva - 1 + 1 o resultante vai ser zero tá então é existe um valor de ph para cada aminoácido e por consequência cada proteína em

que nesse ph a proteína vai tomar carga resultante uma carga líquida igual a zero tá gente tem mais implicações no laboratório de bioquímica e fala enquanto para gente ficar cirurgia tá traz para nós a proteína mas apenas para ilustrar as bolsas se preparem algum artigo científico antes elétrico o valor de pegar aonde a carga da proteína é igual a zero por conta dessas variações de casa da frente na pode sofrer e as proteínas são polímeros de aminoácidos os nossos só por consequência os monômeros e constituem as proteínas e quais as quais aminoácidos o zé me

noah cyrus é aqueles 20 mil nossos proteinogênicos que nós abordamos aqui na primeira parte da aula tá esses aminoácidos eles serão reunidos na serão associados uns aos outros o meio de uma ligação muito específica uma ligação muito importante chamado negação tempo se dica essa ligação ela será feita né num contexto no momento da síntese proteica que se dá justamente meus irmãos somos ó você bossono serão as máquinas catalisadoras e tornaram possível na formação se ligação peptídica dentro da célula tá quimicamente falando o que é uma ligação peptídica né a ligação formada a partir de alguma

ligação uma reação de condensação uma reação de condensação professor é uma ligação é que se faz através da eliminação de uma molécula de água então quais são os grupos primeira coisa a gente tem que entender quais são os grupos envolvidos então nós temos aqui a um aminoácido um certo nós temos aqui segundo o astro certa que o carbono a cabo espiral carbono ligado que é o grupamento amino ligado ao grupo carboxílico e troca de lateral certo e aqui nós temos o segundo aminoácido que o carbono alfa está simultaneamente ligado né nesse caso desculpa perdão está

ligado simultaneamente ao grupo amina é o grupo carboxílico e também aqui é o grupo é tá então olha só e o espelho aminoácido irá o interagir através do seu grupo carboxila e hidroxila né juntamente com esse hidrogênio aqui o homem nosso dois hidrogênio aqui do grupo amino certo então esses serão os grupos envolvidos na ligação do petisco então o que ocorrerá que nessa situação então ao ribossomo ele vai ficar atualizar a eliminação desses grupos na forma de uma molécula de água e as ligações ao serem rompidas elas oportunizaram essa situação irá oportunizar melhor dizendo a

formação de uma ligação covalente entre esse carbono da carbonila ficar bom da carbonila e esse nitrogênio somando essa ligação covalente tô bem só que essa ligação covalente é o não é uma ligação sim ela não é uma ligação qualquer porque ela existe algumas implicações aqui esse fato e como nós temos aqui um átomo de nitrogênio que possui um par de elétrons não está representado aqui mas fazer família 5 a possui 5 elétrons em sua camada de valência certo então ele possui um par de elétrons droga para elétrons não ligantes aqui no nitrogênio e além disso

né perdão e além disso esse átomo átomo aqui de oxigênio que faz parte dessa família possui dois pares de elétrons não ligantes desemparelhadas não estão representados aqui né mas oxigênio família seis a possui 6 elétrons em sua camada de valência que irá quantos corre-corre a implicação das dessas situações para os elétrons não ligantes essa situação irá gerar um efeito chamado efeito de ressonância tem nada mais ameno que localização esses ele o pin né elétrons da ligação dupla ao longo dessa ligação carbono-oxigênio essa ligação carbono-nitrogênio de forma que essas essas duas ligações aqui ó essa ligação

não vai ser necessariamente uma ligação dupla e essa ligação aqui também e essa ligação que a ligação peptídica não será necessariamente uma ligação simples mas sim uma ligação é intermediária uma ligação comprimento intermediário entre uma ligação dupla e uma ligação simples certo por conta da criação como comprimento intermediário entre uma ligação simples uma ligação dupla e por conta desses para estarem desemparelhadas redondo localizados ao longo dessas duas criações essa ligação peptídica lateral uma uma lima no tocante a esses grupos aqui estou só representar melhor que esses grupos aqui ó tanto esse aminoácido consciência de nossa

aqui o nosso um esse me nascido dois eles não irão rotacionar em torno dessa ligação essa ligação tirar uma certa rigidez no tocante a sua rotação então essa parte marcado aqui em amarelo se ela é uma parte rígida da molécula de nossa pela anvisa decide peptídica que já um dipeptídeo já essa ligação ela não vai possui uma liberdade para votação isso faz com que a ligação peptídica seja uma ligação planar digita tá e as ligação paraná ainda ela vai ter uma série de implicações um tocante a estrutura da proteína e se ela vai é direcionar

a formação de certos padrões estruturais na proteína sobretudo na a unibes no nível de segurança um só isso daqui a pouco bom então aqui no santos estava dizendo aqui nós temos aqui né é um oligopeptídeo né com representando aqui em amarelo as ligações peptídicas então todos vocês de iões amarelo aqui ó carbono hidrogênio são as ligações peptídicas entre os aminoácidos aqui nós temos aqui basicamente um dois três quatro cinco aminoácido que ligados estamos aqui as ligações peptídicas que nós fizemos essa ligação a ligação peptídica certa se você for representar aqui do ponto de vista é

tridimensional responde observar o seguinte que todas as ligações é nesse óleo presídio presídio perdão possuem uma certa liberdade de rotação entre os átomos é especialmente é entre aqueles átomos ligados por ligações simples no entanto a ligação peptídica por ela possui um aspecto de de ligação o diário entre uma ligação simples uma ligação dupla ela não terá uma liberdade de rotação ela vai ela vai ter um aspecto lá na na verdade de qual mais específica todos esses átomos quatro átomos aqui ó em torno da ligação peptídica que essa ligação carbono-nitrogênio tanto oxigênio como o carbono como

o a ligação repetindo esquecer o nitrogênio e hidrogênio essas quatro elementos aqui além da ligação peptídica esse estarão todos os poços eu mesmo plano conforme aquilo estrada escura então nós temos aqui o carbono da carbonila o oxigênio da carbonila aqui com se ligação entre ligação simples ligação dupla a ligação peptídica aspecto intermediário entre uma ligação simples publicação dupla de vida de ressonância e o átomo em aqui em azul o átomo de nitrogênio e aqui o átomo de hidrogênio certo é esses quatro elementos estavam todos eles no mesmo próprio e essa é só é só falar

nada ligação peptídica mesmo pai uma série de implicações no tocante estrutura da proteína como um todo né ele vai ela dirigir à formação do sexo todas específicas na proteína em especial no tocante a fundar bem e falando supor as secundárias é muito importante agora se não dá aula porque é nós vamos pontuar os quatro níveis estruturais civis e uma proteína certo e agora a gente já está falando já de proteína tá então quais são esses pontos sempre que nós discutimos proteínas as temos que levar em consideração que uma proteína possui uma proteína seja ela qual

for possuir há quatro níveis estruturais possíveis tá certo quatro livros estruturais possíveis quais são esses níveis estruturais tão obviamente uma proteína possui da estrutura primária tá e o que vem a ser estrutura primária estrutura primária de uma proteína corresponde nada mais nada menos do que a sequência linear de aminoácidos e estes aminoácidos que constituem essa proteína então ou seja é a sequência linear de resíduos de aminoácidos é que constituem a proteína eu estou interessado aqui na sequência linear de era uma área tá em ponto também é que eu me esqueci de falar para vocês o

seguinte eu vou voltar aqui alguns slides é o detalhe importante que eu preciso falar com vocês é o seguinte olha só quando ocorre a formação de uma ligação oi e a formação de uma cadeia proteica o que o que acontece aqui ó vocês que acontece a eliminação de uma molécula de água certo aqui através da união desses dois aminoácidos aminoácidos um e do aminoácido dois o produto dessa dessa reação de formação de um dipeptídeo nesse caso ou seja da formação de uma ligação peptídica e por consequência vídeo nesse de peptídeo aqui ó usa aminoácidos nós

não mais chamamos esses aminoácidos de aminoácidos simplesmente nós chamamos esses aminoácidos de resíduos de aminoácidos resíduos de aminoácidos é quando nós nos referimos ao aminoácido no contexto no contexto de uma cadeia peptídica estão sempre como as que nós nos referirmos ao aminoácido no contexto de felinos executivo seja ele já dentro da proteína que forma tô falando né nós iremos referência mostro como um resíduo diagnóstico porque o resíduos de aminoácido porque ocorreu a eliminação de uma molécula de água é fácil que a gente por isso tá e se você se deparar não é com essa essa

terminologia nos livros terço é bem continuar das definições então acho a estrutura primária estrutura primária corresponde a sequência linear de resíduos de aminoácidos e outro ponto importante também é voltando aqui aproveitando esses lado interior tá nós vamos observar que há a formação de uma proteína ela obedece a uma ordem de polimerização o que que é isso ou ilustrar com um exemplo o idioma português é quase todas as línguas ocidentais nós escrevermos em qual sentido at a esquerda para direita é né e no iguatemi dicas por exemplo como árabe o próprio prática né se escreve né

pelo lado contrário tá direita para a esquerda né então o que eu quero dizer com isso a linguagem das proteínas é o alfabeto das proteínas é a uma cadeia peptídica na cadeia proteica é sempre foi descendo um sentido e qual o sentido de síntese de uma proteína uma proteína sintetizada também o ligament da esquerda para direita como assim esquerda para direita e de forma específica a síntese se dá a partir da extremidade terminal e ela combina né com uma extremidade carbox terminal que que é isso professor que você tá dizendo o seguinte olha só nós

temos aqui um exemplo o aminoácido um sendo ligado ao aminoácido dois então vamos lá se tu não vai se ligar quando aqui essa hidroxila pertencente ao grupo carboxílico certo aminoácido um ele vai se ligar o meu nosso dois que vai participar dessa dessa reação doando aqui sua família certo ok então essa ligação peptídica será que será formado aqui para eliminação de massa né irá o início do exame ósseo como consequência nós vamos ter que situação como ser uma de peptídeo formado pelo aminoácido um a opel resíduos de aminoácido um melhor dizendo e o resíduo diagnóstico

2 e no entanto quaintly qual é a consequência da nessa estrutura a consequência que esse dipeptídeo seja esse essa cadeia formada por dois resíduos genoa ela terá um sentido de leitura e qual sugestão de leitura ela vai ter na sua extremidade esquerda aqui e a extremidade do terminal a extremidade amino-terminal que pegar certo estará como a carga positiva certo não é a esse vídeo te esperar aqui na esquerda a extremidade amino-terminal tá e tudo peptídeo sim depende que se ele tenha toda proteína peptide depois a gente que ele tenha dois 3000/2011 de aminoácidos e sempre

lá terminar com uma um grupo carboxiterminal de forma que nós é orientamos na área de uma proteína o que é a sua começa a linear de resíduos de aminoácidos que formam essa proteína como nós orientamos tá extremidade amino-terminal para extremidades carboxiterminal ou seja uma proteína ela é a partir da extremidade amino-terminal a box terminal branco tons artigos né é assim os autores já acordo com tipo de trabalho referencial em uma proteína é uma modificação que ocorreu é próximo à extremidade é carboxiterminal o homem não terminal por isso é muito comum tá então fiquem ligados no

tocante é isso tá pegando gente poder tais com seco então temos uma estrutura primária voltando nos conserto a estrutura primária pela que é a sequência linear de resíduos de aminoácidos de uma proteína ela é linda da semi idade a mim não terminal da esquerda para extremidade carboxiterminal na direita um pedido pessoal o é bem é como existe uma também multiplicação também interessante também que vai nos permitir evoluir com um segundo livro diz que o coração segundo nível né melhor dizendo estrutura da proteína que na verdade vai ser ciclo secundário e se você for observar essa

estrutura primária que nada mais nada menos será a sequência linear de resíduos de aminoácidos essas frequências primária ela é formado obviamente por quem o resíduo de nós obviamente tá vamos voltar aqui esse lado aqui ó então olha só então nós temos aqui ó a sequência formada por cinco resíduos de aminoácidos como que eu sei que com cinco olha só eu tenho aqui ó cinco cadeias laterais certo tenho que nesse caso eu tenho a celina colatina tem a tirosina tem uma lâmina e tenho aqui né a leucina tá não precisa decorar sutura obviamente tá então é

aqui eu tenho a orientação amino-terminal para acabar com o terminal certo isso se resíduos aqui essas cadeias laterais até eu quero que vocês atendem e agora elas terão uma implicação muito importante com relação à formação dos outros livros por traz da proteína em especial a estrutura terciária e quaternária tá e também vou soltar também outro ponto também além das a cadeias laterais dos aminoácidos aqui dos resíduos de aminoácidos né melhor dizendo né que poderão interagir po ligação de hidrogênio interação dipolo-dipolo induzido oposto de um de vol tar de acordo com as coisas aplicador da cadeia

lateral tá esses grupos irão interagir entre eles né e também se você reparar aqui a ligação peptídica planar você irá notar que tanto esse nitro ao hidrogênio como esse tenho que possui o par de elétrons desemparelhados aqui não está representado mas existe aqui né eles viram eles serão capaz de interagir entre eles o longo da cadeia por ligações certo ou seja nada está inerte aqui os grupos estão interagindo entre si isso vai resultar na formação de ligação de hidrogênio bem interações hidrofóbicas outras interações fracas entre esses grupos aqui da cadeia lateral que resultaram nos demais

níveis de estrutura da proteína seja lá secundária terciária quaternária de forma específica mais futuro os grupos que irão interagir serão os grupos que formam cadeia de forma ligação peptídica perdão a ligação peptídica então por exemplo é esse grupo aqui ó nh e pode ser um passo a passo ligação a ligação de hidrogênio irá interage os grupos oxigênio aqui ó tá bonitona carbonila geni tá vou mostrar se que nos próximos slides mas impressão que essas ligações de hidrogênio entre esse grupo nh do a mina da ligação peptídica com o oxigênio da carbonila que também faz parte

da ligação peptídica essas ligações de hidrogênio elas podem ser elas podem ser ser estabelecidas é a partir de ligações peptídicas é que estão próximas na cadeia de aminoácidos e resíduos de aminoácidos da proteína e a formação dessas ligações de hidrogênio ao longo da cadeia linear ou o aluno de estrutura primária melhor dizendo da proteína ela resultará na formação de uma estrutura secundária na a nível estrutural secundário né e aí nós vamos definir daqui a pouco são três meses eu vou falar com vocês tá apenas explicando o conceito por detrás de toda secundária estrutura secundária ela

será o que então nesse caso definido aqui agora hum será a estrutura social é tridimensional que a cadeia proteica cadeia peptídica irá assumir né isso tudo é essa que será resultado da interação de grupos pelo grupos né n h e c são linearmente próximos na cadeia peptídica poderão interagir espacialmente definido níveis estruturais knives são esses níveis de altura secundária tá eu vou jantar apenas para poder deixar para vocês aqui ó era [Música] é basicamente temos três livros não se preocupe vou voltar nos próximos slides basicamente nós tempo nos vasos anteriores melhor dizendo só para poderem

ter uma raça conceito que eu falei com vocês nós temos três níveis estrutura secundária possíveis quais são eles na verdade nós temos três tipos melhor dizendo corrigindo nós temos três tipos de estruturas secundárias possíveis nós temos estourados primário secundário terciário e quaternário o primário como falei anteriormente é a sequência linear de espaços certa que é linda o amino terminal para o carbox terminal essa essa altura primária definição né você conhece a linear de resíduos de aminoácidos é que vai lá no terminal para o carboxiterminal sutura primária à o astro primária ela pode definir também uma

história que será consequência da interação de quem vai aqueles grupos cedo com a o e n h eu falei que vocês interiormente irão interagir entre eles eles estão ligeiramente próximos na cadeia irão formar o resultado são estruturas secundárias ser quais são essas estruturas secundárias são três tipos quais são eles perguntam te pergunta classe de prova inclusive os três tipos de sura secundários que uma proteína pode adotar são que uma cadeia proteica pode colocar são as ao fazeres certo que a gente vai sair daqui a pouco as folhas beta ou conformações do tipo beta oi e

a situações beta tá essas são os três esses são os três desde o que você kundt áreas que uma proteína pode adotar em todos esses 3 tipos você observará que os grupos responsáveis pela formação dessas estruturas secundárias sempre serão átomos de carbono aqueles átomos é aqueles átomos de nitrogênio hidrogênio e oxigênio que fazem parte das ligações peptídicas então vai ficar aqui essas cadeias por exemplo aqui ó vamos olhar aqui essa folha aberta então se você olhar aqui essa parte mais escura ela vai definir quem aqui para nós as regiões o que as ligações peptídicas certas

ligações peptídicas tão nesse caso aqui né essas regiões de ligação peptídica elas possuem quais átomos envolvidos nitrogênio ligado a hidrogênio o abono ligado oxigênio tanto esse oxigênio que possuem para os elétrons desemparelhados como esse grupo nitrogênio ligado a hidrogênio esses grupos fazer o quê interações intermoleculares na só ligações químicas são interações intermoleculares do tipo ligação de hidrogênio e essas interações se darão através de regiões que estão espacialmente próximas na cadeia na cadeira queimada sutura primária é bem essas interações frequência resultaram em dobramentos nessa cadeia é primária ou seja resultaram em uma organização estrutura primária né

de linear de aminoácidos e essa organização é e como resultado dessa interação resultará em três tipos possíveis e suturas alpha eles promoção beta e atenção básica em todos os três tipos puros e faremos o que a interação do hidrogénio nitrogénio do nh com o oxigênio da carbonila através de quem da formação de ligações certo ligações de hidrogênio ela é essencial nesse caso para o estabelecimento da estrutura secundária nem toda proteína possui um tipo de estrutura secundária não existe a proteína censura secundário é o proteína vai ir detalhe também não a procurou a pode possuímos três

tipos de escura secundárias possíveis em suas cultura da problema pode possuir várias após a ele esses várias folhas betas ou conformação beta a também torções do tipo beto que eu vou falar daqui a pouco tá é muito presente em proteínas globulares oclusivo tá vou falar também esse daqui a pouco também é mais é essas informações são pessoas fortes esses 3 tipos ao fazer eles folhas bem para confirmações beta e torções tipo pedra o ok voltando aqui na parte das definições das estruturas né também o outro nível também além disso que nós falamos vou secundária nós

temos também um nível também é mais avançado que é o nível de estrutura terciária tá então vamos lá e quanto que estrutura secundária acabei de falar para vocês ela se dá através da interação entre grupos nh grupos amino e grupos ser duplo ó é lá que fazem parte da ligação peptídica certo eu nasci trofense área nós vamos observar o que voltando aqui nesse slide o que nós vamos observar o que o nascituro terciária você se lembra que eu falei que aqui nessa cadeia de resíduos de aminoácidos nós temos aqui isso é esses grupos em rosa

que são as cadeias laterais dos aminoácidos e são os grupos r nos animados estamos o começo da aula que esses grupos r devido a sua natureza química hora a colar hora polar carregado no carregado natureza química né eles são capazes de interagir gente eles tá através dos mais diversos tipos de interação conforme a sua natureza tá a interação entre esses grupos dentro de uma cadeia né ou que os grupos que estão minimamente distantes mas esse paciente próximos devido ao dobramento dessa cadeia né e essas interações definiram para nós um nível mais afetados mais avançado de

estrutura chamado de supor apreciar então resumindo o que é estrutura terciária de uma proteína é um nível estrutural é mais futuro aproveita que se dá como resultado da interação entre cadeia ou resíduos ou na quinta ter ágil entre si e o joão paulo documentos palavras por intensidade uma proteína é o nível estrutural se dá como resultado da interação entre as cadeias laterais os resíduos de aminoácidos e formam aquelas proteínas e forma que a proteína e o interessante é o seguinte que a interação desses desses grupos é da sociedade as laterais a entre aminoácidos que estão

linearmente distantes é só essa frase é fundamental a interação entre esses resíduos se dá entre aminoácidos regime nós temos que estão linearmente distantes dentro da a o porém estão espacialmente próximos então se você observar por exemplo uma estrutura terciária você verá que grupos que estão exatamente distantes dentro de um contexto primário sempre porém devido ao dobramento essa proteína eles estão isso passa mente próximos e por conta dessa proximidade né caso esses grupos tenho afinidade química seja eles realizam os mesmos padrões eles poderão fazer interações fracas quais interações professor jamil nós que está interagindo tá então

é semelhante sempre o interagir com semelhante tá via de regra via de regra para o senhor eu vou adiantar o outro também como a planta fisiologicamente falando as proteínas elas estão no contexto aquoso ou seja o solvente é do citosol tem um colóide é a água obviamente aí também de josé mais fluidos corporais se for mexer no seu celular é o somente sempre será a água então o ambiente no copo a gente realmente acoso só aguardar as proteínas de membrana certo então isso isso isso tema aplicação geralmente os aminoácidos superfície da proteína são aminoácidos que

possui o serviço de março né sorriso de aminoácidos que possui cadeia lateral mais hidrofílica mas colar e quanto que é o quê porque se interagindo com solvente é a água enquanto que aminoácidos que estão resíduos de aminoácidos que estão mais ainda mais escondidos da água são aqueles que possuem uma natureza mais hidrofóbica porque porque estão com fobia da água vamos fugindo da água interagindo entre eles por meio de interações do tipo quando eu volto em ações fracas é bem estão falando de tudo desse área um quarto nível médio por quarto nível perdão é estrutural das

proteínas ácido não pode ter na área tá esse soro pode ter na área né ele é fácil de ser definido ta e qual que é a definição de soro quaternário nem toda proteína né ela pode possuir apenas uma cadeia peptídica é né o aeroporto possui imagino cadeia polipeptídica ou mais na cadeia peptídica tona só proteínas que possui apenas uma única cadeia peptídica e que isso cadê peptico a sequência impacto amino-terminal para o carboxiterminal meramente é isso tá se você conhece ela pode se organizar secundária depois disso terá que esse ar certo então se uma proteína

possui apenas uma única cadeia polipeptídica ela vai possuir apenas o nível ela vai ela vai evoluir na verdade ela vai ela vai se organizar até o nível de se precisar ela não vai ter sido era quaternária se ela conseguiu apenas uma única cadeia polipeptídica tá certo agora se uma proteína né existem vários exemplos né possuir mais de uma cadeia polipeptídica mais de uma cadeia polipeptídica essas cabeças poderão interagir entre elas durante o dia mato grosso da proteína na rolamento a síntese proteica né formando uma platina com mais de uma subunidade a proteína multimérica pretendo com

várias subunidades proteínas com mais na sub-unidade seja com mais de uma cadeia polipeptídica nós dizemos que essas proteínas possuem estrutura quaternária então estrutura quaternária é um nível estrutural presente apenas e proteínas que possuem mais de uma sublimidade proteica mas não subir unidade funcional mas estrutural mas nunca que pode polipeptídeo sempre uma proteína possui possuir mais de uma cadeia polipeptídica ela vai possuir oi ok bom então de forma resumida o que eu falei soro primária basicamente corresponde a sequência de aminoácidos de resíduos de aminoácidos e vai dormir para o carbox seminal estrutura secundária basicamente interação entre

átomos que fazem parte da ligação peptídica átomos cristalinamente próximos a proteína e essas interações se dão se dará através de ligações de hidrogénio resultando em três tipos possíveis de conformações alfa-hélice beta 1 é um terceiro nível estrutural e funcional passemos a estrutura terciária acabei de falar com vocês interação entre aminoácidos que estão minimamente distantes na sutura primária porém que estão somente muito próximos e assim essas interações ao contrário segura secundária elas serão registradas pelas cadeias laterais dos aminoácidos oi e um quarto nível estrutural estrutura quaternária que nada mais nada menos o que será a associação

entre dois duas ou mais cadeias polipeptídicos e aí a fonte basicamente né resumindo o que eu acabei de falar com vocês né então aqui nós temos os conceitos mais uma vez repetindo todo primária né ela gosta mente será linear ela corresponder aos resíduos de aminoácidos unidos por ligações peptídicas para secundária né ela se dará através da interação de grupo a cnh esse duplo ó é que fazem parte das ligações peptídicas essas interações resultaram em três tipos de informações específicas de alfa-helice a confirmação beta ou a torção beta ou volta beca tá o terceiro nível superior

com esse área correspondente a associação de elementos de estrutura secundária que estão lineament distante porém espacialmente próximos para essas interações se darão travessa das cadeias laterais dos aminoácidos os resíduos de aminoácidos a estrutura quaternária ela ocorrerá apenas quando a proteína possui mais duas cabeças mais de uma cadeia polipeptídica usam mais cabeça pode críticas bom então aqui exemplificando uma estrutura primária de uma senso por exemplo essa proteína aqui esse peptide nessa cadeira essa cadeia pública tá então nós temos aqui a extremidade amino-terminal aqui nós temos a sequência da proteína da cadeia político e aqui um extremidades

né é onde termina a cadeia polipeptídica interessante falar pessoal que o seguinte cada cadeia polipeptídica certo será codificada por um gene por um único gene né porque porque essas informações é de sequência de aminoácidos serão será dado justamente porque pela sequência de códons ali um gênio certo então cada cadeia polipeptídica será codificada por um único gene isso nos permite dizer que uma proteína que possui estrutura quaternária ou seja é formada por mais de uma cadeia polipeptídica a senhora codificada né é mais um ninho obviamente é a senhora tô chocada com mais um gênio um não

existe uma especificidade bactérias é maior que um com relação a sobreposição de gêneros mas isso eu vou falar mais na hora de genômica tá mas via de regra é uma cadeia polipeptídica a senhora codificada por um gene tá também nós temos uma possibilidade também com relação ao gene se e a questão dos pais né que ocorre durante o processo né de transmissão de maturação das mensageiro aonde um gênio certo ele pode a gerar uma hérnia mensageiro que vai sofrer e paz alternativa certa gerando diferentes tipos de hérnia de gêneros diferentes versões dna passageiros para um

tipo específico de higiene para um único gênero certo e errado mensageiros eles podem formar diferentes tipos de cadeias polipeptídicos também paga uma possibilidade que existe e para alguns genes mas e eu não costumo ser o gênio codificado é uma cadeira pode dica no entanto o gênio pode codificar mais uma proteína caso é o seu rna mensageiro sofra os quais alternativo tá eu posso ficar antigo lhe permite é que eventualmente possa quantificar mais uma proteína mas brincadeira pode crítico é bem é mas vamos falar disso melhor na biologia molecular mas é importante dizer que de onde

vem informação que irá determinar a sequência de passos você já a sequência de exige aminoácidos dentro de uma estrutura primária essa informação na venda o código genético tá o código genético nós vamos ver na hora de tradução ele vai ser codificado um por uma molécula muito importante chamado rna transportador né e tem por uma uma família de enzimas muito importante chamado ter aminoacil-trna sintetases tá que a mãezinha que vai justamente ligar o teu neto apontador a sua respectiva aminoácido a gente vai falar isso melhor na tradução tá mas cabe dizer agora que o código genético

e basicamente vai ser notificação né da sequência das sequências possíveis de fogos em um rna mensageiro ou seja que a cópia de um gênio né e esses corpos cada cada corrente de colo irá ficar um aminoácido específico tá também é vale dizer que o código genético e degenerado o que é isso que ele é degenerado né que mais um tipo de corda pode codifica um único tipo de aminoácido o que quer dizer isso um único tipo de um aminoácido específico porém a menina né ela pode ser codificado por vários tipos de códigos diferentes então por

exemplo aqui nós temos a 99 pode ser codificada por quatro quatro códigos diferentes é seu vocês eu ai ser hoje por exemplo tá isso é uma proteção inclusive até com relação a expressão gênica o que isso mostra que essa informação aqui ela tem uma certa é resistência a mutações no sentido de que caso como a modificação nessa última base aqui ó tá trinca concordo essa notificação não irá acarretar uma mudança do aminoácido em questão seja não vai acarretar uma mudança do fenótipo agora mutações que eu que venham ocorrer por exemplo aqui na primeira a primeira

base ou na segunda base essas mutações né elas poderão acarretar assina uma mudança é por causa do ano e aí com os continentes da proteína esse girando ou um aspecto diferenciado para criar proteína né uma variante genética ou até mesmo gerando efeito deletério que pode gerar uma doença inclusive um dessa genética para nós vamos citar alguns exemplos aí no final da hora lá e vai trabalhar paciente código genético na parte de trás seção 1 e são introdução bem aqui voltando na questão do dogma central da biologia molecular né é falando especificamente das sequências né então

nós temos uma sequência de dna se depende de dna ela é linda podemos né então existe uma ordem para nós lermos as sequências de dna existe existe uma coisa chamada janela aberta de leitura né que é uma sequência gênica em que vai determinar o início de um gênio classificadora de um gênio né tirando a parte de sequências controladoras promotor imensos né que tiver falar mais agora de manipular mas o início da páscoa de ficar homogêneo é o colo a tg que codifica metionina para o sinal né ela quando ficar uma hoje não é mensageiro e

vai ficar bem junina tudo toda proteína em eucariotos né né toca na sua forma é não processada a sorte de só contigo a gente pode é ter uma modificação mas beleza sua forma primária nosso o nosso pão é antes de sofrer processamento que nós dizendo toda opinião carinho outros né terá né uma metionina como o primeiro aminoácido por quê porque todo genial carinhoso ele vai ter como estar concordo né é o código de o a tg pode ficar um áudio para você tá bem três em três então a tg atc pc gta sério uma cópia

desse desse desse gênio é feita na transmissão essa copa estava na versão de rna mensageiro como o próprio nome já disse ele dará a mensagem lá no sobre a frequência desse gene para a maquinaria de tradução maquinaria de síntese proteica né há alguns dias em formação esse idioma aqui originados em um idioma de proteínas de uma de aminoácidos e olha só nós temos aqui por exemplo um gênio é um gênio hipotético aqui ó eu marquei de cores que os corpos desse gênio esse gene será copiado na versão de rna mensageiro na transcrição serra mensageiro levar

as informação para o citosol e no citosol a maquinaria de tradução para a tradução de idiomas aqui de base nitrogenados para o idioma de resíduos de aminoácidos sou o tgv purificar geral ao g e vai codificar uma metionina a transmissão o gpc né na sua versão de sua versão de de rna mensageiro g1gc aqui vou ficar lá uma valina né um cgc ficar ali uma arginina e assim por diante de forma que se eu tenho uma sequência de 123 nucleotídeos né essa sequência de 123 nucleotídeos é caso não ocorra as quais assistir né me dá

é uma sequência aí de 40 resíduos de aminoácidos tá porque 40 o que 40 né 40 vezes treino 120 o que que aconteceu de 23 porque todas e todos os gêneros deve possuir um código específico que o colo de parada e não codifica nenhum aminoácido tá mas compra no caso caso não ocorresse prize no caso em procariotos nós não temos os pais mas no período nós temos principais a divisão dos vidros caso não ocorresse par se o relacionamento nego gene para a proteína será sempre é de três para um [Música] é bem então de forma

resumida cada proteína possui estrutura tridimensional que reflete sua função tá então a estrutura da proteína definir se a sua função tá nós vamos falar de ser comuns nos lares próximos vou ficar mais é trabalhada tão aqui a avançando aqui na parte do nível circulares falamos em sua secundário os três fios pula secundárias são as afazeres as torções beta e a confirmação beta essa essas estruturas definiram o tipo de função tá gente vai falar daqui a pouco o iago como distância realmente elas são determinadas pelas interações né que precisar átomos de hidrogênio hidrogênio carbono e oxigênio

né que fazem parte da ligação peptídica é bem a ligação peptídica como eu disse anteriormente ela tem um aspecto rir de planar é isso vai fazer com que isso gente ninja bastante né ah o grau de liberdade de movimentação desses grupos dentro da cadeia primário o setor primário tá informa que a as estruturas possíveis de serem geradas serão 11 3 chips não vamos ser basicamente as alfaces uma alfa-helice é uma hélice formada conforme o sentido da mão direita aqui com o polegar para cima faz sentido anti-horário assim tipo olhar cima para baixo tá como polegar

próxima tá e cada cada volta nessa ele nessa eles ponto aqui um pouco nessa eles pronto para dar umas voltas na eles nós temos em média tem esses resíduos de aminoácidos tá é e aí na localidade de em média 3,6 resíduos de aminoácidos por volta da hélice o confundi aqui a distância será mais ou menos de dez anos né que é dez a menos isso não vem ao caso é muito estrutural tá é mas o fato é que essas hélices elas estão em média também né 4 gengibre é média elas eram uma distância quatro meses

de aminoácidos lá então por exemplo se nós tivermos aqui passa o número um aqui nesse ponto nesse ponto aqui na volta seguinte nós vamos ter o aminoácido de número 5 esse caso é animais 4s caso e média 3,5 peso de aminoácidos e e é eu falei dez anos na verdade são 5,4 anos falei errado aqui é bem o e as ligações o tipo de interações responsáveis por uma pessoal com a eles são as ligações de hidrogênio é bem quais aminoácidos quais resíduos de aminoácidos dentro de uma cadeia de uma estrutura primária serão impeditivos para uma

raça é um é basicamente a prolina e glicina pergunta por que a pessoa para mim glicina elas por motivos diferentes a carolina ela não vai ser capaz de formar ao fazer isso ou seja se eu tiver quatro colinas em sequência pp por exemplo na plena plena colina ou três ou mais não é uma poli prolina por exemplo é uma sequência tensa de com várias colinas consequência não vai fumar alpha eles pelo seguinte motivo como a única aminoácido que possui o nitrogênio ligado ao carbono alfa envolvido também na cadeia lateral porque eles envolvidos façam um anel

ele o nitrogênio será um heteroatomo nesse anel aqui ó então como esse nitrogênio estavas no parte desse anel e como esses dois átomos de hidrogênio serão perdidos quando essa flor como fazer uma ligação peptídica isso vai resultar na seguinte situação esse nitrogênio não vai ter esse nitrogênio não apresentará na ligação peptídica na cadeia da proteína cadeia primária estrutura primária ele não terá o nitrogênio ligado a ele ou seja ele não vai ser capaz de formar uma ligação de hidrogênio como um pedaço de hidrogênio nesse caso ele não vai ser capaz de fumar essas ligações que

garantem que garantem a formação da rafaele ou seja por quê porque a problema nesse caso não se for uma se esse aqui for reconhece planejar prolina esse nitrogênio vai tá ligado ao r e esse hidrogênio não vai existir então não vai ocorrer essa ligação de hidrogênio e vai ajudar a tomar essa volta na hélice esse passo não é eles ou seja resumindo eu tenho várias colinas do sequência essas e não formaram uma alfaiate para serão quebradora gere existem várias implicações interessantes natureza esse fato aqui tá vou falar daqui a pouco em agrestina também apresentou presente

é a mesma situação se eu tenho várias vezes finas né essas portas essa polido ensina não vai formar uma alfa-helice mas por um motivo diferente ela vai conseguir talvez algumas algumas interações aqui nesse caso é a glicina no entanto a glicina se você for olhar o grupo r da cristina o grupo é da gente não serão aceitas gêmea bloco de hidrogênio basicamente é um próton e um elétron né então é a cadeia lateral basicamente vai ser um próton então vai ser algo muito pequeno esse grupo vai apresentar uma liberdade movimentação de movimento browniano muito muito

elevado nesse caso a glicina ela vai ser um aminoácido desestabilizante da alfa-hélice qual foi eles não vai conseguir se manter caso possua muitos desses ah tá que horas que tu tinhas a natureza ricas em cristina né elas possuem a estrutura ausência de alphaville a gente tem uma série de implicações inclusive existe uma família que eu vou falar mais adiante é que chamada fica assim glicina prolina e glicina agr3 né degrees in which protein é que são proteínas que possuem dezenas centenas de consequência essas proteínas não são capazes de formal fazer eles são pequenas muito presentes

né eu não coloquei aqui agora slides para que nós muito presentes especialmente nas entrelinhas que são as proteínas da teia de aranha né que são proteínas altamente resistentes mecanicamente um grande abraço e também na proteína da seda também né ah e também existe também a questão da de algumas proteínas do carrapato né que possui grande resistência e é durante a fixação do carrapato no hospedeiro né eles vieram por livro gero polímero proteico chamado constituído melhor do centro ou proteínas ricas em glicina e esse polino vai garantir uma alta resistência e uma alta garantindo a fixação

do carrapato no hospedeiro as teias de aranha também possui si mesmo componente tá todos eles formados por proteínas ricas em destino é bem outros impedimentos também a aminoácidos é com carga em especial tanto de carga positiva como os carro negativo com nossos batata doce amado quando é um sequência é por exemplo não podem suportar tu pode botar mato nossas batatas do tabaco intercalado né é eles são impeditivos para a formação também de uma alfa-helice devido eu fico derreter né basicamente né cargas iguais se repelem então se tem vários aminoácidos com a mesma cada essa repulsão

entre os aminoácidos impedirá a formação de uma raça ele é o benefício de repulsar o outro fator impeditivo também de formal foi ele se a presença do triptofano tá se eu tenho vários triptofano sequência um poli triptofano devido ao grande grupo até que forma cadeia lateral do veículo tô falando tá esse anel aromático aqui passando extenso né esses grupos em sequência terão um grande volume né temos moleculares e temos eletrônicos esse volume elevado apresentar a um impedimento estérico é esse caso o triptofano só tem várias tempo tô falando sequência esse impedimento estérico ele impedirá a

verdade a formação de uma alfa elas dependem de impedimento estérico quem sabe impedimento estérico né justamente né a incapacidade né aliás limitações espaciais que um grupo pode possuir devido a seu tamanho depois eu seu raio molecular o seu eletrônico tá é bem falamos então somos escuro secundária ainda falamos das ao phaselis agora é só fazemos vamos falar para as coisas beta então as folhas espeta né ela ou como a sua espertas elas são diferentes né temos em formato é elas não formam ao phaselis basicamente mas elas são formados a partir da união de várias cadeias

peptídicas tá essas cabelos pós podem se dispor tanto paralelo com monte paralelo tá se for por exemplo o final para o capô criminal aqui dormindo para o carbox no mesmo sentido paralelo se for a mina para o fox e do aqui do lado indo para o carro passeron sítio de isopor antiparalelo caso tipo se for mais de uma cadeira pode ter cute funny cause né mas essas cabelos elas podem interagir e geralmente o pelas através dos mesmos grupos e nós estamos anteriormente né o nh e o seu duplo ó que forma cada informa ligação peptídica

e esse tipo de interação para que retorne a interação aqui cabeças igual a cadeia essa mesma o mesmo polipeptídeo ou cadeias de polipeptídeos diferentes fumando essas folhas aí vocês perto de folhas e já tem várias cabeças interagindo nesse empilhamento aqui nessas interações laterais é a forma perturbação hoje foi aberta tá e se você pegar aqui essa figura por exemplo é uma figura bastante presente em artigos que aparece proteínas essa certa ela vai ter um sentido aqui de leitura né a ponta da seta se tu vai ser a extremidade carboxiterminal enquanto que a causa sempre será

a extremidade amino-terminal tá o interessante é que as suas cadeias o zig zag também e ela ser uma uma predominância de glicina e alanina e glicina começou a vocês ela vai impedir a formação de aula para eles mas por outro lado vai ser bastante nas folhas beta 1 um grupo de proteínas que tem folhas beta não é uma blusa folha aspectos esposa benta diz como que essas folhas beto elas podem se organizar em motivos estruturais motivos estruturais ou motivo daqui a pouco temos eles basicamente correspondo associação de várias estruturas secundárias certo é aspectos tridimensionais específicos

então passa uma dica nós temos um motivo interessante que o barril em barril petra né e com o bairro beto é um barril formado por várias coisas beta várias folhas beta formando uma espécie de barril do canal o que define um o sítio para um receptor por exemplo e aí nós temos alguns exemplos interessantes aquaporina mais proteína fundamental para homeostasis da água no organismo e é elas possuem aspecto de barril beta também o receptor de vitamina b12 também ele tem uma receptor transmembrana né e atravessa o rapaz macho ele possui também uma um motivo barril

beta 1 em alguns exemplos aqui e finalizando figura secundária a nós temos falamos de fazer eles falando de bairro benta agora falando das torções e beta aperta né não confundir com conformação beto nem que foi aberta tá é o terceiro tipo secundária é elas são as estruturas mais simples e bem características de proteínas globulares o que é torção beta atuação beta ao contrário das demais ela vai passa por apenas quatro resíduos de aminoácidos tá ó e esses criminosos irão interagir através também dos grupos de parte da ligação peptídica em especial o meio de ligações de

hidrogênio entre o grupamento amino e o grupo carboxílico aqui o oxigênio da carboxila da carbonila nesse caso né e essa você vai se dá a travessa do aminoácido que está na posição ruim com o aminoácido está na posição de quatro ou seja com aminoácidos que estão distantes entre si de dois a três meses de aminoácidos tá e como vai ser a resultados dessas interações essa interação para como uma espécie de grampo tá e esse grupo ele não vai definir uma estrutura específica é importante em especial para definir pontos de conexão entre folhas beta ou conformar

ou ponto de conexão entre com informações beta e ao fazer esses ou pontos de conexão entre ao cosméticos então a torção beta que é o terceiro tipo de sua secundária ela tem um aspecto uma função de interessante de conectar pontos é que une né na verdade com informações reta ou ao fazer eles ou mapa essa uma confirmação os pontos de conexão tá as funções beta interessante que as ações beto elas são muito abundantes e proteínas globulares pela apenas com um aspecto mais arredondado em especial as enzimas anticorpos já falar um pouquinho disso no final da

aula tá só pequenos que possui uma abundância de torções bé bé e oque é o tipo mais simples é de soro de estrutura secundária esse caso e aqui um exemplo né nós temos uma lisozima que é uma proteína muito importante que a resposta imune inata nas mucosas né na lágrima nas nas mucosas na pele né a lisozima é uma enzima é que faz parte dos mecanismos de resposta imune inata e ela toda a seguinte forma atualizando é aparelho seu áudio muitas bactérias então a partir do seu lado de algumas bactérias é possui né esses esses

polissacarídeos basicamente formado por nesse tio depois a mina e neste urânio certo e essas ligações do tipo beta a gente vai estudar assim polissacarídeos é como se fosse da carboidratos elas são usadas são são são polímeros presentes né na membrana das na parede celular bacteriana ea lisozima que o nosso organismo produz como parte da resposta imune inata né ela irá realizar era ela e irá melhor 200 ela irá é catalisar a hidrólise dessa dessa parede celular bacteriana seja é uma forma de defesa do nosso organismo essas bactérias tá se eu fosse olhar lisozima né quais

tipos de estruturas secundárias podemos identificar aqui ó nós temos ao faceless né nós temos a conformação beto foi aberta e temos também tô são beta o corpo aberto eu sou beto alfabeto ou volta aberta né depende muito texto a geralmente as nós falamos coração dela oi ok tá bem eu vou passar aqui né eu falar um pouco supuran é terciária eu coloquei aqui o slide sem querer tá jogos ortensia depois adicionar isso com quaternário tá então a estrutura quaternária até ceará perdão é como se ela aparecer a aquelas hidrata das cadeias laterais dos aminoácidos e

também ela ela será definida pela interação entre aminoácidos que estão isso próximos porém lineament distantes tá e essa segura se trocar esse ar ela vai ser muito importante para definir a estrutura narrativa da proteína tá e o que será mistura nativa da proteína tá então vamos voltar aqui nessa aqui se você suaide tão sutura nativo da proteína ser a sutura tridimensional de uma proteína é responsável por exercer sua função em um ambiente fisiológico então é isso tudo que a proteína possui em uma situação fisiológica é a estrutura na cola vai exercer uma função certo costura

ela é definida é preciso aspectos estruturais em especial pela estrutura terciária quando uma proteína perde a sua estrutura terciária ou quaternária e se caso ela vai sofrer um processo de desnaturação né disso processo de desnaturação ele pode ser reversível ou irreversível serra e a manutenção da estrutura narrativa de uma proteína estrutura funcional dos a proteína ela vai ser determinada pelas interações fracas é em especial as interações entre os resíduos de aminoácidos que garantiram a formação da estrutura terciária ou forças eletrostáticas entre resíduos de aminoácidos cadeias laterais dos aminoácidos na cintura terciári bem como ligações de

hidrogênio tá e também vocês aqui só ternário das ligações dissulfeto que são importantes para formar soro quaternário então a estudar terciária é muito importante tava proteína ela se forma a partir dessas interações em especial da interação hidrofóbica das forças eletrostáticas e da ligação de hidrogênio e interações realizadas por quem pelo ofensivo de aminoácidos das proteínas ah tá como falei anteriormente é que eu sou trofense área perdão estrutura terciária ela será formada a partir da interação entre esses resíduos de aminoácidos na cadeia lateral das proteínas ah tá resíduos de aminoácidos né possuem cadeias laterais é que

farão suas ligações das interações melhor dizendo né é bem e o que vai manter as interações é como uma como elas devem ser tá as interações serão mantidas a parte de um ph específico de uma temperatura específica e até mesmo de uma contração né de sais a força iônica específica do meio então não sua forma nativa não é por sua estrutura utilizada para realizar uma certa pressão caso esse ambiente seja alterado seja por mudanças de ph seja para o alteração na temperatura a temperatura que foi levada nesse caso houve uma variação na concentração dos sais

somente todas essas alterações poleron enfraquecer essas essas ligações das interações fracas e por consequência levar o que a perda da estrutura narrativa e consequentemente levando a desnaturação da proteína e se aproxima perder a conformação ativa só prender o que a sua atividade então alterações no ph temperatura e concentração iônica do meio fosse o único do meio poderão levar à perda reversível ou irreversível da função da atividade da proteína devido a pena das futuras não chega a ah tá bom então é dentro desse conceito né nós definimos o que estabilidade tão estabilidade é a tendência da

proteína conformação nativa é e um mês pacífico em um ambiente específico e quais são os os aspectos em cima específico um ph esqueci uma temperatura específica mas funciona específica uma solubilidade volto naquele exemplo conseguir no começo da aula uma enzima digestiva do estômago por exemplo ela possui um ph ótimo em torno de um e-mail 21 caso é quando ocorre a digestão o a parte inicial do digestão a parte intermediária a melhor dizendo da digestão no estômago e se todas todos esses hidrolizados de proteínas e vai para o intestino delgado têm um ambiente bastante é alcalino

não passa de um carinho mais o ambiente é de neutra alcalina e e a 86 fazer né essas enzimas o time um ótimo de atividade eo ph bastante paz bastante baixo em cor de um e-mail 21 elas serão né é desnaturados o meio desse pega mais alta certo então essa variação de ph levar a uma perda da atividade das enzimas digestivas isso é muito benéfico isso é extremamente importante é porque o que essas resinas devem sim ser desnaturados no intestino delgado para não correr uma álcool de gestão das próprias proteínas ali das da membrana das

células do intestino delgado da mucosa do intestino delgado existe até uma antevidência com relação a organização de sistemas o currículo tá é essa questão do ph é o de neutro a levemente básico do intestino delgado para poder de neutralizar o justamente né aliás res o que é que estão ali dentro do estado juntamente com o alimento prédio pré parcialmente de ingerido né bom então a outros aspectos também interessante também a temperatura também é por exemplo se você pega uma enzima específica a questão do ovo por exemplo a albumina do ovo né é assim nossa é

levarmos a temperatura da clara é albumina ela vai justamente que sofreu uma desnaturação irreversível não tem como você reverter que ele processo tem como fazer o ovo cozido voltar seu ovo cru né o processo irreversível é também existem outros processos também de desnaturação por aumento da força iônica do meio tá quantidade de sais o meio por quê porque se eu coloco muito zinhos é ali no meio onde a regina está esses errinhos né especialmente o só de mais claro menos eles irão interagir bastante com a água como estrutura da proteína depende da água ali do

meio será e falou que me realiza com a água ligação de hidrogênio o sal irá competir com a proteína por essas interações de forma que quando existe uma funciona com muito alto no meio não vai existir uma água uma água uma quantidade de moléculas de água suficiente vai poder solubilizar só proteína logo essas proteínas viram se agregar ao nosso com as outras irão de cantar no meio levando assim a sua desnaturação o parceiro de situações que podem levar desnaturação proteica já falamos aqui da criação do ph então ph como eu falei lá no começo variação

de ph alteram que na proteína até um que nos aminoácidos a carga dos aminoácidos como que é o caso dos aminoácidos através dos grupos de amizades carbonila grupamento alguma cadê lateral que pode ser ionizável né então se ovário pegar eu estou variando a carga desses grupos você pode é carga desses grupos estou avaliando o que interações dentro da proteína se interações alterados a sutura da propina toda vai ser alterado certo se se a alteração na estrutura usar uma perda de função a proteína sofreu mais uma oração eu tinha temperatura também a tua desatolando a proteína

porque o que se aumenta a temperatura do meio nesse caso né o aumento de temperatura e promove o que promove rompendo as interações fracas que estabilizam as proteínas reações fraca estações de pó de pó permanente interações dipolo-dipolo induzido pontos de van der waals interações hidrofóbicas é o aumento da temperatura levar ao rompimento das interações fracas então ciumento demais temperatura né essas interações são rompidas a prática da platina será perdido é por isso que é muito perigoso né uma febre acima de 40 graus porque muitas proteínas nosso organismo é ela consegue manter uma cultura nativa acima

de 40 graus então muitos hipertensão desnaturados isso pode levar a um colapso nós temos organismo é era vamos ver até mesmo ao uma febre elevada muito prolongado acima de 40 graus né dívida da saturação causa primária desnaturação das proteínas que levaram a uma série de consequências fisiológicas e patológicas em é bem falando falando de seres vivos de forma geral não apenas em sistemas biológicos humanos né é o céu os humanos esses humanos né a natureza né ficou de ambientes mais diversos possíveis tipos de ecossistemas mais diversos possíveis nós temos também organismos bactérias os mais versáteis

possíveis o ponto de pensamento parabólico né vale ressaltar aqui por exemplo é bastante em nosso conexão gêiseres né são ambientes de elevar a temperatura é onde a água pode chegar 95 a 100 graus seus geralmente ambientes muito ricos em enxofre né um gás à base de enxofre é bem coração de pegar também muito alta também conforme o tipo de ambiente não nesse caso específico mas o que eu quero dizer que ficar para vocês aqui é a bactéria thermus aquaticus a bactéria né a típica né de jesus é a bactéria que vive muito bem sobreviveu muito

bem ela não vem de 100 graus celsius em graus celsius seja ela não ela não sofre perda das suas atividades metabólicas nenhuma das suas profissões naturada nas temperatura tema tolerância é a desnaturação é porque o que ela possui uma estrutura narrativa as suas proteínas as suas enzimas você mistura nativa a 100 graus celsius ela tirando sua sua estrutura narrativa né asseguram céus bem e qual foi o grande a grande sacada aqui desse pesquisador o que é o irmão eles né ele ganhou o prêmio nobel de química positivo por isso né a assim como o carinhoso

com todas as células bactérias fazem replicação de seu genoma é e qual a enzima responsável por replicar o nosso genoma de dna polimerase é traz um complexo de março né bactérias obviamente também com genoma obviamente também possuem dna polimerase nunca temos aquáticos a dna polimerase dessa bactéria chamada de taco polimerase ela tem um aspecto muito interessante ela possui um ótimo de atividade em torno de 72 graus celsius e ela pode suportar temperaturas de até 95 a 100 graus celsius há algum tempo esmeralda eucariótica né que eu passou de 42 graus celsius jogos na pura tá

e o que que ele observou olha se nós pegarmos isolamos essa enzima dessa bactéria ou produzimos cover tecnologia clima né e levamos os laboratórios nós podemos fazer uma reação em relação de bancada de polimerização do dna é eu posso pegar um de molde de dna né por exemplo um fio de cabelo por exemplo uma amostra de saliva por exemplo na cena de um crime por exemplo eu posso pegar mais uma de sangue né eu posso pegar aqui esse dna extrair temperatura esse dna para fazer a desnaturação já falado na hora de dna adiciona-se ensino de

base e na hora que o aumento da temperatura para desnaturar a fita de dna essa enzima ela vai poder fazer a cópia com a parte da complementada suas cabeças e assim polimerizar o dna a gente vai falar de disso melhor na aula de replicação tá não se preocupe bom então eu percebo que as enzimas tem uma grande aplicação pra e tecnológica o que é o irmão nesse caso ele desenvolveu a reação em cadeia da polimerase que a reação é utilizado a empregada que o ataque polimerase que nos permite e multiplicar milhões até bilhões de vezes

o único gênero né eu posso pegar um fio de cabelo na cena de um crime e amplificar aquele dna do tipo de cabelo bilhões de vezes por meio da técnica de pcr da reação em cadeia da polimerase e assim obter uma quantidade de dna que eu consigo analisar sequenciar e assim desvendar e aquele clima vou fazer um teste paternidade é é muito utilizado nos casos né e ou estudar algum gênio específico né existe várias especificações da técnica de pcr vamos falar com essa na aula de deus monitoramento pode ser melhor né é poderosíssimo é a

nos dias atuais diagnósticos de doenças e assim por diante e ele por conta disso né ele ele ganhou o prêmio nobel 93 é de química é bem outro aspecto também interessante além do ph temperatura ambiente também é que tá a sua nativas proteínas por quê que uma proteína globo lá é de forma geral ela porque que ela vai ser popular porque vai ter um aspecto globular a água com o principal somente uma água o principal solvente e no sistemas biológicos aminoácidos que possui aspecto mais por lá e irão interagir com a água por meio de

interações polares para o meio-dia de pote pó permanente ou e ganso de hidrogênio enquanto que aminoácidos mais hidrofóbicos ter uma vida e irão interagir na parte mais central da proteína certo se porventura nos alterássemos o solvente colocar um solvente mais hidrofóbico por essa dizer tudo isso tudo diferente ser invertida esses homens nossos que são mais grossinho únicos iremos iremos se esconder nesse caso o solvente é a pô-la o quanto que os aminoácidos pelas dicas e somente a colar tá é então assim há a questão da água seu somente principal dos santos biológicos é fundamental quase

todas as proteínas como as nossas conhecemos tá o estudo das proteínas leva função do tipo de solvente nesse caso sem os biológicos festa é bem é finalizando essa parte né nós temos ali é os polímeros definição também dos níveis de complexidade das proteínas até é você já deve ter ouvido ouvido falar nesses termos peptídeo polipetti de proteína tá são sinônimos ao pé da letra não tá tudo é proteína mas existem certas tecnologias que são mais convenientes para o tipo de proteína tá por exemplo é quando eu tenho uma menina ou seja via de regra menor

que 50 rio de janeiro nossos né nós denominamos essa pequena de peptídeo tá então geralmente quando nós falamos peptídeo né estou me referindo a uma proteína é com menos de 50 regime nolasco o ponto de vista biológico os peptídeos possui muita atividade se fosse uma cidade de biológico muito interessante exemplo peçonha de forma geral pessoas de cobra veneno veneno de aranha e de outros animais peçonhentos né é sabe por exemplo né é possui né um grande aumento de variabilidade a grande variedade melhor dizendo de peptídeos é quantidade de biológico interessante aplicações muito interessantes do ponto

de vista farmacológico tá polipeptídeos né estou me referindo a sequência fronteiras né que possui de 50 a 100 resíduos de aminoácidos e proteínas eu estou me referindo a as sequências peptídicas é e possui mais sem resíduos de aminoácidos ah tá ok então aqui daqui a alguns exemplos é de proteínas ou péptidos aqui a massa molecular não vem ao caso aqui o número de resíduos de aminoácidos busca como ser humano não é uma proteína com 104 resíduos de aminoácidos e possui apenas o que uma única cadeia polipeptídica e quer dizer isso você é apenas uma cadeia

que vai dar mesmo terminal para o carboxiterminal agora vamos pegar aqui por exemplo a glutamina sintetase a décor ó ela possui 5.600 resíduos de aminoácidos organizados enquanto cadeias polipeptídicos 12 a transport eliptico em e essa parte aqui por exemplo assistindo humana por ele é bem interessante ela possui quase 27 mil resíduos de aminoácidos seja explica por três isso daí é vai daí em torno de dia eu tento ter uma mil bases nitrogenadas esse gene né pelo menos né bom então vai possui aqui 26 27 mil resíduos de aminoácidos né todos eles organizado de mônica uma

única cadeia polipeptídica vamos falar agora de proteínas globulares essas proteínas fibrosas então essa é uma outra classificação nós temos também das proteínas no tocante à são aspectos morfológicos principal e também nos dá também alguma informação no tocante as atividades atividades tá então a dívida de regra não é próximos globulares é possui uma organização das suas cadeiras para políticas é que se não vende forma a ter um formato ter em formato resultante esférico ou globular tá e já adiantando via de regra as proteínas globulares fosse uma grande abundância de torção esperto em suas foram como nós

falamos anteriormente e ir além de ser formato arredondado esférica geralmente são proteínas que possui uma atividade bastante complexa bastante elaborada atividade enzimática bastante elaborada geralmente são enzimas tá tão exerce atividade de catálise transporte geralmente são proteínas solúveis sua presença que atuam ali no citosol fora da célula são problemas que possui na sequência de uma sequência primária de resíduos de aminoácidos bastante irregular tá a compra como possui uma complexidade estrutural consequentemente de funções sobre o pênis que são mais sensíveis a variações de ph e temperatura né então temos como exemplo as mais diversas enzimas os anticorpos

a os hormônios a transportadores também podemos que possui uma a proteínas motoras na sua casa outros que possuem uma atividade mais elaborado esse caso bom e o outro tipo de outro grupo né funcional né temos um formato de função as coisas tem uns fibrosas tá aqui tem um erro vocês emprego em proteínas fibrosas tão eu digitação perdoe tá é ao contrário das proteínas globulares a com o próximo já disse seu pênis que possuem um aspecto muito mais é uma formato muito mais alongado é um formato muito mais longitudinal como se fosse formando um cabo na

fibra né é de alta resistência tá lá se organiza em fibras ou folhas essas proteínas muito diferente as proteínas é globulares tá elas possuem basicamente as proteínas fibrosas que basicamente a funções como sutura a resistência está né para o órgão tecido é e também suporte tá são proteínas que possui uma grande abundância de aminoácidos hidrofóbicos bastão proteínas muito solúveis em água tá a sua presença que possui uma uma grande repetição de religião a sua sequência sequência equação de repetitivos tá são proteínas bastante a resistentes né a variação de ph temperatura haja vista a cintura a

função de estrutura né caso deve apresentar nós precisa apresentar uma certa resistência no tocante a sua função estrutural e temos como exemplo você para os principais não é o colágeno ea queratina proteínas estruturais aí é das cartilagens é e também queratina aí né cabelo ruins é porque no seu coração oi bem você uns também como exemplo né posso porque este broses né notificação aqui prosa tá a as proteínas eo colágeno o colágeno ele é formado por três ao fazer eles é que são entrelaçados contigo anti-horário e o colágeno ele possui uma abundância é de ninguém

não abundância mas possui uma certa frequência de resíduos resíduos de prolina e glicina certo não não abundância em termos de impedir a promoção tá lá para eles lá como eu falei anteriormente vocês mais uma certa frequência de glicina e prolina zero e a prolina no colágeno ela ela fosse um papel muito importante porque toda a primeira como agrestina mas que sente acolhida por quê porque elas podem ser hidroxilados é uma modificação pós-traducional que resulta né na edição de um grupo hidroxila e é nessa nessas nessas de nossos adição desse grupo hidroxila ele faz com que

a essas esses aminoácidos esse nicolino esses resíduos é embora eles não interagem com esse publicação nitrogênio quando eles sofrem hidroxilação eles a adquirem a capacidade de interagir entre si por ligações de hidrogênio e como colágeno é formado por três alças velhos a essa abundância de hidroxilas devido às hidroxilação qual faz com que essas fibras ela sejam muito mais unidas e esse camente devido às ligações de hidrogênio tá a existe uma enzima que paga as notificações próximo profissional no colégio mauro de petrolina hidroxilase tá é o ovo em cima deliciosos mas a turma do outro lado

era mais importante e essa enzima porém grossi lazo ela vai ela vai hidroxilas prolina hidroxiprolina vai aumentando assim a resistência da fibra de colar lá e essa essa enzima eu lembro que esse lado ela tem como como cofator e coenzima para sua atividade o ácido ascórbico ou vitamina c ácido ascórbico vitamina c é o nome da vitamina c nesse caso e aquela velha história né que nós conhecemos né as grandes navegações quando os marinheiros passavam meses né sem ter uma um suplemento de vitamina ser nas importações as viagens né e muito desenvolvido o escorbuto é

o que é justamente o rompimento ali da conjuntiva ali da gengivas né sangramento devido juntamente o enfraquecimento das fibras de colágeno é ausência de vitamina c a podem hidroxilase não atuava né ali hidroxilado aliás e decolagem logo era um fibras embaixo resistência mecânica né facilitando assim o rompimento das fibras e consequentemente rompimento do tecido oi táta mucosa e o escorbuto é bem nós temos também a queratina queratina formada por duas afazeres entrelaçados no sentido anti-horário né a queratina também próximo abundância né de resíduos de cisteína irão interagir e crescer a queiram conferir né a união

dessas cadeias por ligações do tipo de sulfeto certo ah é muito sensação de sulfetos são parcialmente parcialmente irreversivelmente quebradas né quando nós submetemos ao tratamento térmico então a uso da prancha da prancha térmica para alisar o cabelo ele se deve ao fato de que está ficando térmico artificial mente está não de forma irreversível em uma forma irreversível nós forma reversível e passa a mente pode é promoveu nenhuma é uma redução dessas dessas dessas ligações de chupeta quebrando assim essa ligação de chupeta e assim deixa no cabelo um pouco mais lhe o quanto mais cacheado com

o cabelo maior número de ligações dissulfeto das fibras de de queratina quanto mais vezes o cabelo menor o número de ligações dissulfeto da uso da prancha térmica deu quimicamente falando não vai promover essas modificações em volta sempre interessante também tecnologia né é o carrapato né é estão do carro quatro como combater de arame mas pegando que o carrapato por exemplo quando ele vai fazer o repasto sanguíneo nosso pedreiro né ele se fique só que era deus pedreiro e essa fixação na cidade ela cidade tal forma que é essa parte do bico do carro automático de

costume né ela fica muito fixa pelo hospedeiro acontece vários carros né a vítima é hospedeiro vertebrado a pessoa vai no campo né e o carro pra ela sente com carrapatos e fixou nela quando ela vai retirar o carrapato é muito gelado que ocorre retirado ali do ectoparasita mas o bico dele que se chama e postou um fica na pele do hospedeiro já a resposta inflamatória uma série de questões além de ter um perigo né do carrapato eu falo do carrapato ser um agente transmissor de várias doenças entendeu só febre maculosa e esse possamos fica ali

na pele do hospedeiro de gerente formação por quê que é difícil de tirar os carrapatos dessa forma da pele hospedeiro que quando ele se fixa nem a pele do hospedeiro ele produz uma cola chamado com eles e menta e essa cola era muito rica em uma proteína na família de proteínas chamadas chamadas proteínas fica assim de ensina ou proteínas rp empresa por cine ritz essas proteínas ricas em cristina elas formaram uma espécie de cola né que de alta resistência dj relevo ela cidade garantindo assim a fixação de um carrapato no hospedeiro e essa grps também

estão presentes também na teia da aranha chamada de entrou hinos também sobre o final secas investir no esse caso e são proteínas de alta resistência também e alta essa cidade tá tão vários estudos né tem apontada a possibilidade do uso dessas dessas proteínas como componentes né a em coletes à prova de balas tá é devido à sua alta resistência alta velocidade então são proteínas que possuíam aplicação biotecnológica interessante e aí é bem falamos os pontinhos fibrosos agora vamos falar um pouco das proteínas globulares começou a vocês são proteínas que possui um aspecto mais vamos lá

com dado por cima uma grande abundância de porções o tipo beta possui uma grande complexidade termos de sutura e também temos de funções possuem possuem estruturas e funções mas são criticados são mais propensas a perder em sua atividade por desnaturação é porque exigem ótimos e prata ali ph mais exigentes em relação às proteínas fibrosas serra e entre esses exemplos de porções dublar seus principais e sim param né mas podemos pontuar que como principais as enzimas e os anticorpos bom então a fazendo comparativa em termos de costura secundárias é tão que nós temos alguns exemplos de

proteínas globulares algumas enzimas é e aqui ninguém enzimas e procura nossa mente transporte e nós temos aqui é a composição é de alface lc poções peto é nessas proteínas e enquanto que nas proteínas fibrosas achemos uma mudança de afazeres uma predominância das afazeres as proteínas globulares nós temos aline balanceamento né é trás da da confirmação beto com a eles pensam que diz tocou não ser é e da minha globulina é meio globina perdão as é mais nós somos a gente certo balanceamento aí das vezes culturas é um outro aspecto também interessante partida falo com os

conceitos mais adiante temos também o motivo supor algumas iluminações interessantes e importantes para descrevermos melhor estrutura das proteínas né entre elas nós temos um motivo estrutural também chamados super super secundária e também o conceito de domínio estrutural tá o motivo estrutural ou estrutura super secundária é a combinação é descubra secundárias consecutivas é formando um arranjo geométrico geométrico específico né por exemplo quando eu tenho várias estruturas secundárias associada sempre elas é essa estrutura elas podem formar um um aspecto geométrico específico como citei anteriormente a questão do bairro beta né e com barril beta muito presente e

proteínas transmembrana porque nosso canal proteínas receptoras tão repare que essa porque não tem um aspecto muito similar é um barril você for reparar com cuidado esse senso barriga é formado por quem o várias cadeias em conformação o tipo beta é cabeça descoberta olá meus cabelos estão aqui interligados é para o torções beco é basicamente só preciso as cores secundárias é então é cis consórcio estruturas secundárias achamos isso por a super secundária ou motivo estrutural em e aqui nós temos alguns exemplos não existe um para os exemplos tá de associações impulso pela secundárias que podem é

gerar ali uma função específica aí vem a pergunta o professor as curas secundária por super secundária o motivo estrutural é a mesma coisa isso trocar esse área resposta não são são aspectos diferentes a o a cintura terciária como são amplamente ela é o resultado da interação entre resíduos de aminoácidos que estão linearmente distantes dentro de uma cadeia polipeptídica porém esse passo a mente próximos ou seja se diz cristão lineamed distantes porém será somente próximos e além disso nessa interação se dá através das cadeias laterais esses diagnósticos aqui no caso aqui nós estamos pontão do que

a interação entre e secundárias diferentes tá juro secundárias que são determinados por quem por acaso ligações de hidrogênio é entre aqueles átomos de nitrogênio hidrogênio e carbono oxigênio é ou seja átomos que fazem parte da ligação peptídica e consequentemente que terão um papel ali protagonista na formação das estruturas secundárias como nós falamos anteriormente tá então a definição diferente é bem é um outro aspecto também é importante além do motivo estrutural é dentro de estruturar o melhor dizendo é o outros exemplos é importante nós temos são os fatores de construção é fator de exposição é uma

classe de proteínas tá que postando um exemplo de uma caixa proteínas muito importante para ativação da expressão de genes específicos tão nenhum gene é no nosso genoma é expresso sem atuação de uma torre de transmissão é como se o fator transmissão com você a chave que irá ativar a expressão de um gene ou de uma família de gênero específico ali na expressão gênica certo então para que um gene seja expresso é necessário que uma proteína reconhece seu promotor e conheça a sequência é que irá ativar a maquinaria de transcrição daquele gênero a reconhecer aquela sequência

de um gênio e sem precisar uma a partir daquele gênero tá esse o processo ele é desencadeado pela atuação junto a cor de transmissão nada mais da menos né fator fatores são são proteínas que reconhecem sequências de dna como podemos ver na figura aqui ó então nós temos a tomar sequência de dna específica um fator de transição que é uma proteína é ele reconhece essa sequência de dna por meio de interações fracas e assim ele promove a ativação da transmissão daquela daquele gene em questão daquele gene associado aquele promotor certo nós temos fatores de transcrição

apresenta apresenta motivos bastante e característicos é entre eles nós temos o motivo ele se volta a ele se é é esse volta eles sempre que representado nós temos também que reconhece né continuar daqui é uma sequência específica do dna ea sequência se gtc se você conhecer box além de outros promotores também consequências bastante frequentes em promotores que controla os pessoal de certos genes promotor uma sequência de dna que está geralmente associada a um gene em questão e vai controlar a expressão desse jeito que vai falar disso mais na proteção aos tradução e nós temos também

uma outra família de fatores profissão é que são aqueles fatores que possuem como motivo de cultural na sua na sua estrutura proteica esse motivo zíper de leucina tá ou eu saio zíper se para esse caso a também atuaram da mesma forma reconhecendo sequências específicas ativando a transmissão de determinados genes ó e além dos motivos culturais é nós temos também uma outra tecnologia que são os domínios o domínio estrutural é diferentemente do motivos cultural que na verdade é uma associação de várias estruturas secundárias o domínio estrutural ele tem muito mais a ver com relação ao enovelamento

proteico o que vem a ser um domínio estrutural o domínio estrutural é uma porção uma região da proteína que se enovelou durante a formação dessa proteína de forma independente o e geralmente esse esse essa porção proteica que se não vê-lo de forma independente apresentará uma função específica então a definição um pouquinho diferente quanto costura super secundária corresponde a associação entre várias culturas secundárias de uma proteína é uma definição meramente estrutural no caso do domínio ele corresponde a uma porção da proteína esse nó velou de forma independente certo é uma unidade é a proteína que tinha

o vê-lo de forma específica independente e essa unidade apresentará uma função específica certo uns errinhos aqui digitação que vocês me perdoa ok dependente 1 e aqui no velório bem exemplo aqui no nesse slide nós temos aqui o anticorpo né então ontem os anticorpos nós temos basicamente um anticorpo é formado por quatro cadeias polipeptídicos lembrando que uma cadeia polipeptídica definida por uma sequência que vai do amino terminal para o carboxiterminal sequência primária é tão um anticorpo é formado por quatro cadeias polipeptídicos sendo duas dessas cadeias leves aqui em azul perdão duas cadeias pesadas a quem azul

cadeias pesadas e duas as cadeiras são os cabelos leves aqui em vermelho vermelho e rosa e é tanto as cadeias pesadas como as cadeias leves podem ser divididas e subdivididas em duas regiões conforme as suas funções são elas a região f ab e pega toda a cadeia leve e parte da cadeia pesado nas aqui tanto dessa da esquerda da direita e essa porção f up ela possui a função de reconhecimento do antígeno específico é uma porção mais variável gente pode falando que tem como atribuição funcional reconhecer padrões moleculares associados antígenos reconhecer tudo pelo que é

estranho para o organismo esses anticorpos e não reconhecer e montar uma resposta imune e me promover de resposta imune humoral bem além disso o anticorpo e possui também uma parte aqui é constante uma parte é mais conservada é chamada de posição fc tá é uma porção muito mais conservador muito menos variável em comparação do poço receber a porção leste a pena pois são muito polimórfica e deve ser porque ele precisa reconhecer uma gama enorme de antes de diferença natureza agora possuem pc ela por são passante conservada é isso era reconhecida pelos receptores de anticorpos né

nas células efetoras da resposta imune a top que a gente vai abordar mais as aulas de mogi ok então quais são os domínios acrescente corpo nós temos aqui o domínio fb é e o domínio f c ou com s a b possível que você não domínios diferentes dessa dessa proteína desse tipo e se novela de formas de se novela de forma independente e terão funções também é diferenciadas específicos eu não posso acabei de reconhecimento do antígeno e possuem fc desencadeamos posso ir no seu lar e receptor e possui fc am a equipe só para só

para gente citar aqui nós temos pontes de sulfeto aqui participando aqui da formação dessa estrutura quaternária e aqui um ponto interessante né se for perguntar para vocês a isso daqui a essa proteína que ela possui estrutura quaternária é sim ou não é resposta sim porque com cintura quaternária porque ela possui mais de uma cadeia polipeptídica como assim professor é só possuir mais uma cadeia quantos ela possui a possui quatro cadeiras você como foi até realmente duas cadeiras pesados do amino terminal para o carro bloco seminal essa cadeia pesado essa cadeira pesado essa cadeia é vi

lá mesmo para o carbox essa cadeia ev ou a mina para o carboxiterminal então os cabeça leves e duas cabeça bem vamos lá eu e elas estão entrelaçadas nas estão unidas são unidos através de ligações dissulfeto é bem bom então domino's quais são as características dos domínios características principais é são estruturas autónomas funcionalmente tá eles consistem em combinações de motivos estruturais carinho de 25 a 300 resíduos de aminoácidos né é muitas proteínas é especialmente enzimas pessoal nós dizemos que são problemas multidominios porque muitas enzimas fazemos ver 15 nos exemplos aqui após o curto prazo mas

vamos ver o metabolismo muitas as enzimas do metabolismo possui multidominios e por quê que é importante elas possuem monte domínio e muitas as proteínas as enzimas que controlam o metabolismo as 10 vezes e pelo menos duas funções diferenciadas ou mais funções muitas delas além de atualizar uma reação específica elas precisam ser controladas prazo irão possível que se chama sérico um sítio de modulação ao térmica é diferente do sítio ativo catalisador da reação tá então é os domínios envolvidos ali nessas duas funções são diferentes certo ensinou véu de formas diferentes e aí geralmente esses domínios eles

são conservados são são domingos que está em comum são comuns em várias famílias de proteínas e quando continuidade aqui vamos finalizar falamos as notificações para ser funcionais nas proteínas bem como um pouco do enrolamento a ponte com suporte profissional das proteínas é muito necessária porque muitas proteínas por si se a comodificação não possuem atividade necessária a atividade que elas devem exercer elas devem exercer é a responder lógica processo biológico essas modificações basicamente nelas é acarreta resultam né a na ção de um grupo químico diferenciado do aminoácido na sequência essa proteína principais ela só acetilação prenilação

pontes dissulfeto muito importante consultora quaternário hidroxilação obstinação fosforilação glicosilação nós vamos mencionar cada uma delas aqui previamente eu aprendi lá são basicamente consiste na adição de grupos prêmio é grupo prêmio é derivado do colesterol e ele possui a função de aumentar a hidrofobicidade da proteína garantiu o ancoramento da proteína na membrana plasmática em especial aquelas pequenas que possuem como a atividades atuar como transportadores de membrana como receptores enzimas associadas a membrana e nesse trás nós podemos aqui mencionar as proteínas integrais serra aí segurar mento muito dele vai ser auxiliado pela primeira ação e como por

exemplo temos que estão na fase citosolicas da membrana na face presta celular receptores de membrana de reconhecimento que está no corados celular como proteínas periféricas de uma grana né própria relação ao vai auxiliar nesse processo bom dia de branco lamento da proteína na membrana plasmática e e a outra modificação também muito interessante é acetilação tão especial as histonas transporter nos que mencionei anteriormente que se aproximar a crise de lisina arginina só nosso seria nossa em casa positiva essas histonas elas possuem como principal é um pacotao dna gerando a cromatina e assim fazendo com que esse

dna caiba dentro do uno também como resultado disso fazer o controle do gênesis pessoal expressos uma das formas de controle melhor dizendo é urgente que são expressos daquele gênero que são silenciados por assistir um controle da expressão gênica ânimo de cromatina onde regiões que estão muito ligados as histonas que são por definição regiões de heterocromatina sou regiões que possui uma baixa taxa de transmissão é o quê porque a máquina ela não tem como acessar fisicamente essa tomatina aqui ó essa heterocromatina porque ele está muito compactada está muito associada as histórias agora regiões de heterocromatina só

seja mais claro aqui na nossa micrografia eletrônica e essa foto que eu sempre eletrônico elas são regiões ganhar puxada para a escola e associação é menor com estou na se der me exatamente acetilação em especial dos resíduos de lisina e arginina que desfaz aquela ligação aquela carga positiva e assim minimiza muito a interação da histona com o dna deixando ganhar um pouco mais livro é fisicamente falando das histonas e assim mais livre e mais disponíveis parcialmente para ser reconhecido pela máquina certo bom então esse controle sua conversão de eucromatina e heterocromatina ela é dinâmico dentro

tem mácula céu ele se dá através dessas modificações é uma das formas é são as modificações que ocorrem nas escolas na situação é e acetilação que essas status é bem uma outra modificação pós-traducional importante é como mencionei anteriormente a hidroxilação a hidroxilação é o exemplo clássico aqui é a hidroxilação das fibras de colágeno em especial os resíduos de prolina é especificamente especificamente a poli hidroxilase que tá em inglês aqui é prolina hidroxilase em português são y claro aqui é uma enzima muito importante porque é uma ela vai promover uma notificação possa profissional que resultará na

colina e por que que você importante porque as fibras de colágeno né elas devem possuir uma certa resistência à alta resistência né no ácido como falamos anteriormente é hidrofóbica é então ele vai fazer interações mais fraca do tipo de interação demanda envolve interações hidrofóbicas quando a prolina é hidroxilada essa posição né e fazer com que essa colina deixe de realizar as operações próprias com as cadeias vizinhos precisar é a ligação de hidrogênio é uma interação das interações fracas a mais forte das interações intermoleculares é a interação mais forte logo essas fibras de colágeno polihidroxilados nos

dentro do que aquelas que não foram pode pode hidroxilas agora um detalhe muito importante é que a poli hidroxilase ela depende o ácido ascórbico também chamado de vitamina c para poder exercer essa função de hidroxilação então na ausência da vitamina c né aproveita pessoas não consegue doxilar o colágeno logo escolar já tipo de código será muito mais suscetível a ruptura e vamos assim então é a efeitos patológicos como o escorbuto é que o rompimento da cerveja colagem movimento ali da mucosa imperial e eu não vou deixar tratamento da gengiva né é usado escorbuto o problema

outra modificação muito importante fundamental as células para fisiologia de todo organismo é a fosforilação então por que que ela é fundamental porque um dos eventos mais importantes nas células e nos tecidos são os eventos de sinalização celular a sinalização celular o que que a pessoa responder ao hormônio está atuando fora das elmos um receptor específico fora da célula ou na parte do celular da membrana e esse hormônio ao se ligar ao seu receptor específico ele vai promover uma música de sinalização né essa cascata é muitas vezes se dá através da fosforilação de para as proteínas

em sequência e essa fosforilação série em cascata irá acarretar na rotação de genes específicos dentro do núcleo da célula ou na ativação no silenciamento de genes específicos isso é muito importante em isso o controle do ciclo celular no controle quando o marcelo vai entrar apoptose quando marcelo e passar da fase de um para fazer és capaz de divisão celular ou se ela vai entrar em zero então esse controle ele se dá em resposta a uma via de sinalização celular que vai modular a expressão génica o e múltiplas de extensão visualização elas dependem de proteínas que

possuíram outras proteínas os proteínas que os coraçõezinhos ativando o inibindo a sua função tá fosforilação ela é central é para para as funções mais básicas da célula em especial as funções de crescimento celular não existiria a vida se transfigura só pega essas proteínas basicamente pelo muitos processos básicos no céu dependendo da constelação de é bem e citando que alguns vou falar netflix os outros exemplos de modificação pós-traducional em especial da obstinação da obstinação o que falar um pouco de enovelamento de proteínas e falar um pouco também a da chaperonas é mais pra poder contextualizar obstinação

preciso falar dentro do nosso lamento pelo treinamento de proteínas é o processo no qual uma proteína ela passa ela passa tá tipo de momento setor primário e sem esterilizado no círculo somos e ela essas cor primária adquire as são paulo você já queria uma estrutura secundária terciária e eventualmente possuído mais uma cadeia polipeptídica estrutura quaternário bom então esse processo de aquisição de uma estrutura tridimensional quaternário pc área né a parte de miniatura primária é que nós estamos na pela mente proteger em muitos casos e muitas proteínas a própria estrutura primária consegue logo após a sua

assim tricossomo se adquirir se estabelecer como a cintura tridimensional ou terciária ou quaternária no entanto a gente pessoalmente nas proteínas mais complexas do ponto de vista estrutural porque não se fosse estrutura quaternária porque não esqueçam é podemos multiméricas é porque nós estamos sexo.so rural muitos casos proteínas elas exigem né é a presença de outros programas auxiliares que são chaperonas vou falar dela daqui a pouco e nesses casos nessas proteínas que não conseguem ser novella de forma sozinha é independente a chaperonas moleculares que são proteínas é que auxiliam no nivelamento correto das continências respeitadas como se

fosse não são enzimas errado dizer que está pelas nações não são enzimas mas chaperonas são proteínas é cuja função consiste em auxiliar as proteínas simples perdão recém esterilizadas adquirirem a sua conformação nativa específica é após a sua síntese também existem famílias de chaperonas que atuam corrigindo proteínas que perderam a sua conformação nativa ou seja proteínas que já estava com atividade mas que perderam sua como as nativas a chaperonas vão lá e auxilia ela se recuperar em essa confirmação ativa nós temos várias famílias dos e como hsp70 olhasse por 40 de nem academia j pelo menos

eu não vou não vem ao caso para delas aqui agora mas o fato é que apenas e tão somente aquelas que não consegue se enovela sozinhas após a sua simples necessita obrigatóriamente da chaperonas o que que elas estão de chaperonas moleculares chaperone é um tema que vem do francês debutante companhia é que no século 19 é na frança né e também não reino unido né é como os casamentos muitos casamentos eram arranjados e se dava a parte de dentro do status né é que famílias e e as famílias pagavam nessa senhoras mais experientes que eram

as damas de companhia a chaperonas para acompanhar as moças jovens as solteiras a nos passeios né para evitar duas situações dá um gás para promover duas questões é para evitar com que ela se conhecessem é maus partidos né é um jovem que não fosse desejável para saber da moça e também para fazer parte do que elas são jorge e de fato não é a chaperonas moleculares elas fazem algo parecido elas evitam que contém as proteínas sempre recém-sintetizadas adquira não ouça social com as proteínas de forma errônea e também elas direcionam né esse nó velamento para

a forma correta para as confirmações nativas da proteína acumula deve ser certo por isso a chaperona a é bem a chaperonas também elas além das direcionarem é o rolamento correto elas também possuem capacidade de desfazer errado da proteína tem um monte de esportes nas aulas de química para formar uma naquela muito errado chaperonas elas conseguem recuperar essa parte na estrada e levar em alterar essa confirmação errada para conformação nativa correta certo como está aqui representada neste diagrama no entanto né muitas as proteínas que funcionam rolamento é o porquê estão envelhecidos já exerceram sua função e

pega em cima rolamento ou muitas proteínas que durante a sua simples não conseguem se revelar e de forma que a esse novo momento errado ele é irreversível muitos e muitos desses casos essas duas situações proteínas que são recentes pesquisados um rolamento tá errado segunda situação porque tem uns que já estão envelhecidas né já passaram do seu tempo de meia-vida é que pede a sua população nativa esses dois casos essas proteínas elas são direcionadas pela chaperonas né fabi destruição no protesto na e como que ocorre esse direcionamento existe um sistema dentro das células sistema de ubiquitinação

é especial né esse sistema ele é ele é composto pela mãezinha chamada pectina ligado certa ou pectina ligaso e o próprio a soma transe ela mãe cima capaz de perceber proteínas mais noveladas ninguém que essa enzima faz ela o bico tina essas proteínas nas novelas quando achar pela não consegue recuperar essa proteínas do ponto de vista estrutural obtenha ligado irá uct na você gerar e não é o big china pino saber que tinha um prestígio pequeno e será adicionado a uma noveladas sejam elas curtem nas esterilizadas e não podem ser recuperados pela chaperonas sejam elas

proteínas envelhecidos e já aprenderam sua conformação antigo certo ou seja o betina é um sinal de morte daquela proteína o sinal de destruição daquela proteína as proteínas que foram obtidos serão reconhecidos pelo proteção soma tão proteção o proteção só reconhecerá proteínas que são obstinados é um sinal de destruição da proteína então proteassoma ele vai pegar aquela proteína obstinado também é destruir com a proteína tão proteassoma é uma organela específica dentro das células na verdade um complexo multienzimático assim como ribossomo é uma organela próximas falando que possui em seu interior várias enzimas nazis capa a filha

das proteínas manu velados então isso o próprio a soma e possui uma atividade você não tem nazo no seu interior irá degradar essas proteínas novelas sejam elas potencializadas o programas envelhecidas essa degradação vai gerar vai fazer aqui a céu consiga reciclar os aminoácidos contidos naquelas proteínas noveladas que não estão exercendo mais a sua função ou naquelas proteínas que foram abordados por serem por um pena adquirir informação correta durante a sua síntese serra então as células psicoses nossos a parte da destruição dessas proteínas no proteassoma ela tem proteção não é um grande reciclador de proteína com

vertentes de propinas a noveladas em aminoácidos que podem ser empregados tanto para a biossíntese de outras proteínas ou como também para o processo oscar as casas ela esteja necessitando porque a família é fundamental amestase das células especialmente na na meus dados dos aminoácidos nas células é bem o fato é que eu nesse processo podem se levar a doenças deletérios na descrição muito grave seres humanos aqui nós temos um exemplo alguns exemplos como o mal de alzheimer como mal de parkinson a doença da vaca louca que é uma doença veterinária muito importante né e aqui eu

buscar basicamente o exemplo aqui do mal né tô mal de alzheimer né olha você já sabe né é uma doença neurodegenerativa progressiva em montes claros é uma doença que se manifesta na fase senil da pessoa é a após a ciência sétima alguns casos até quinta técnico divido né só que ela não possui mim tira para mim te falando nem um componente genético associado a ela tá é eu falo até com muito cuidado isso o que eu quero dizer ela não possui nenhum com o vídeo para ligado a ela não seguinte sentidos que o mal de

alzheimer e não é causado por pela mutação de um gene específico é o resultado de uma de uma proteína específica não o fator biológico resultado do mal de alzheimer se deve ao uma pinta da capacidade dos neurônios em reconhecer nessas proteínas mas não veladas e destruindo essas proteínas por algum motivo a proteína beta-amilóide que é procure causadora do mal de alzheimer né ela perde sua conformação nativa e ao perdê-la ela indústria outras proteínas que são saudáveis entre dois neurônios também a perderem a sua você já gastou numa proteína príon única o que é uma proteína

príon mônica é uma proteína que perdeu o seu corpo massa no ativa que por ter prendido a sua conformação nativa ela tem duas proteínas saldaves a também perder as corpo e quando isso acontece se proteínas lá se agregam dentro da célula que ficam dentro dos neurônios e leva esse nononi apoptose como neurônio é uma um tipo do celular muito específico que não se repõe no ambiente de tecido nervoso na mal o que acontece é a marcela que não se regenera nesse caso o que acontece numa repouso porque eu quero dizer que acontece neurônios então da

apoptose uma perda né de tecido tecido nervoso é a morte esses neurônios isso leva a um quadro de neuro neurodegeneração serra é loja alzheimer ele ele considerar uma doença multifatorial ou seja ele tem ele pode ter um componente genético não pode ter um componente ambiental agora porque que o modo alzheimer e como é considerado uma doença hereditária diferente desse genética doenças hereditárias eu penso que pode ser ocasionado por uma alguma alteração em algum gênio ou não certo ou na proteína e sim ao doença hereditária é quando nós temos um alelo mutado né só que uma

mutação no gene e essa era transmitido pela geração de roda usar mesmo assim modo alzheimer é o acúmulo de beta-amiloide ela pede a sua sumô velamento e por algum outro motivo o neurônio não consegue corrigir aquele problema não consegue levar aquela ela aperta me loja pela a a destruição proteassomos não consegue levar aquela proteína obstinação inscrito no proteção daquela transforma pre mônica indução síncronas apenas atividade tá eles algumas escudos que aponta que o modo de usar me pode sim tem um componente genético na verdade devido a mutações engenho de chaperonas tá certo mas é o

entendimento do que causa o mal de alzheimer vestido que leva esses erros sabe se o mecanismo é devido a 50 milhões de se moveu de forma correta e precipita neutro os neurônios mas o que vai desencadear esse mecanismo não se sabe ao certo então pode usar me considerar uma doença multifatorial por conta disso é mas o pato é que o fator desencadeador do alzheimer fator que vai combinar efeito patológico da doença nesse caso é o maior velamento das proteínas beta-amiloides revoluções levantes neurônio apoptose e por algum motivo reverter o processo ou fazendo isso monofilamento ou

levando essa proteína beta-amiloide a ser obstinado dos foristas para trás isso algum erro nesse processo então se pequenos acabam se precipitando levando os neurônio apoptose e esse é o mecanismo final e desencadeia o mal de alzheimer agora as causas porque esse mecanismo ocorre aí não são bem compreendidas então são causas multifatoriais e tá bem amor exemplo de doença também interessante do ponto de vista de de mutações né é nesse caso votações na sequência do gene é anemia falciforme nesse caso tá animado falciforme né diferentemente de mal de alzheimer ela assine é uma doença hereditária causada

por uma mutação em um gene específico certo nesse caso genes que codificam as cadeias perto da hemoglobina né então na posição 6 a cadeia aberta na praça é nossa nós teremos uma glutamina esse caso perdão glutamato coloquei errado aqui um glutamato tá aqui está até inglês aqui no cruzeiro então é um indivíduo que tem a minha com as formas existe uma mutação de uma única base né aonde no indivíduo saudável nós teríamos aqui gta hoje a classificam o glutamato aqui tá errado aqui é glutamato como um grupamento vocês me perdoem aqui outra mato então na

proteína saudável a cadeia beta da hemoglobina possuem glutamato na posição tá por conta dessa mutação que ocorre aqui nessa segunda parte aqui do corda pede a paraú né essa mutação faça o que esse código fome nesses corpos aqui é george ou seja o age sei o que é essa modificação de mônica base converte esse aminoácido glutamato que tem uma carga negativa eo aminoácido valina é um aminoácido hidrofóbico alifático então essa modificação aqui nesse nossa faz com que e essas cadeias de hemoglobina que são as cadeias de hemoglobina montadas parece se acumula dentro da da hemácia

segue formada esses filamentos e arrumação dos ensinamentos atribui à hemácia um formato falso forma ou seja gerando uma corrente desses funcional e do ponto de vista de transporte de oxigênio reduzindo bastante a capacidade de transporte de oxigênio o indivíduo né mas eu vi isso devido tiver atrás posso formam-se indivíduo possui de fato anemia falciforme então é uma doença genética nesse caso é uma doença hereditária também né e genética por ser acarretada por uma mutação específica no gênio e aí o trem é aquela que se torna alguns outros exemplos né de proteínas daí suas funções e

quando ocorre alguma mutação e quais doenças elas podem gerar a ser um dos exemplos da insulina insulina é um hormônio muito importante na menostase da glicose no sangue tudo processo perto do pâncreas é tem a função de ativar expressão dos transportadores de que por sua vez atuará na captação da glicose insulina ela vai é promover uma cascata de sinalização nas células algo onde numa situação de hiperglicemia após uma das células beta do pâncreas produzem insulina em resposta a hiperglicemia é só insulina irá ativar né as células-alvo é a produzir especialmente esquecido a produzir a produzir

o transportador glut 4 multi 4 a ter a sua presença aumentada carrossel e assim captar a a glicose grande concentração pode alimentação é ele captar a sua glicose para dentro das células você vale também da insulina também ativar uma série de outros processos catabólicos que aumentaram a atividade da e política do ciclo de krebs até transportadora e várias outras processo e vários outros processos anabólicos também porque a sala vai ter bastante energia para fonte de carbono para sintetizar bem o máximo tá é bem o que acontece então no diabetes vamos embora os dois tipos de

diabetes esse caso é o diabetes tipo 1 quando o pâncreas não produz insulina centro seja existe algum defeito genético nas células beta do pâncreas o algodão essas células o plantas não consegue mais produzir insulina tô nesse caso é o final o hormônio que ativar selosol latrocínio 24 e captação de glicose do sangue para dentro da célula não estará presente durante caso de vidro de tal é um tratamento nesse caso é um tratamento até um pouco mais simples do diabetes tipo 2 parte administrativa querido até já com papel lógico né hoje em dia produzidos pela tecnologia

do dna recombinante é um indivíduo ele pode eu tô massa insulino é yasmim projeções de insulina é e tem insulina necessária para poder expressar o boot quatro e captação de glicose reduzir a argos e minha já um diabetes tipo 2 é uma doença um pouco mais complexa porque o que o problema não está na produção de insulina devido até produzem insulina está na incapacidade de vidro só adequadamente o transportador glut 4 e esse defeito genético na expressão do 24 ele é um um pouco mais complexo do que produziam não produzem insulina porque o que o

diabetes tipo 2 outono aqui nesses lábios e pode ser um problema um problema médico do transportador da insulina e pode ser um problema de resposta na expressão do gene do glut4 a mutação no promotor a mutação com fator de transcrição e responsável pela produção do glut4 porção de defeitos genéticos a quatro que não consegue captar bem essa glicose ou seja são vários fatores que podem levar ao diabetes tipo dois fatores genéticos esse caso então é nesse caso já tipo 2 é uma doença um pouquinho mais complexo de ser tratada porque esses embargos fatores genéticos que

podem levar o diabetes tipo 2 tá então a doença que existe uma cuidado muito maior não tô com aquele dieta a gente tem até música seu tratamento enfim ele é um pouco mais complexo ele ele tem muito mais baseado em dieta é em comparação com o diabetes tipo 1 o idoso esses diferentes pontos pontos né erro genéricos que podem acontecer e quando acontece resolvo o diabetes tipo 2 é bem aqui finalizando aqui né aula né com alguns que funções proteicas é tão longe de coco anteriormente né anticorpos a proteínas podem atuar também como transportadores é

transmembrana né transportadores tanto ativos ou passivos pequenas estruturas proteínas com função de transporte armazenamento como amigo lobin na hemoglobina ele ficar transporte de oxigênio né é no sangue armazena aqui também nos músculos também né receptores de membrana também é bem como enzimas muito mais precisamos muito sofisticadas como a dna polimerase o complexo desenhar polimerase ii é bem finalizando aqui né passando para vocês aqui é o link né desse site o que eu tenho data bem dá um site bastante interessante porque é um banco proteicos mas nós podemos fazer um estudo né da estrutura das proteínas

né então você pode entrar com uma sequência de proteína no formato posta é e ali você ter várias é proteínas animais que passou a ser ida e você fazer estudos na estrutura proteica século você analisar a estrutura de uma proteína termos de após eles folhas beta eu mesmo motivo dominios então um site que gosta de interessante para você visitar e o ah e também nós temos delas o principal site para metida para busca de artigos científicos e por mestre recebi ai né é um site que é fundamental é para buscar os artigos na área tanto

na bioquímica em qualquer área da medicina e das ciências da saúde ciências fisiológicas ok essa aqui então é finalizamos aqui essa primeira aula é curta um vídeo essas assine o canal é ir traremos são paulo continuaremos com o assunto enzimas agora não tanto a parte conceitual das enzimas como na parte como da parte da cinética enzimática ok nos vemos a próxima aula a forte abraço fica com deus