Bioquímica: Aula 10 - Enzimas - Cinética de inibição

e aí meus queridos amigos e amigas que acompanha escola de ciências da vida pelo facebook pelo youtube beleza pura sempre aquela paz eterna muito bem vamos continuando aqui com as nossas aulas de bioquímica nesta décima aula ainda falando sobre enzimas eu vou mostrar para vocês a cinética de inibição mais especificamente falando vou mostrar a maneira de emissão das enzimas e o que acontece com as suas inéditas quando nós a inibimos e nos tópicos dessa aula vou mostrar os dois tipos de missão que nós temos é que a emissão reversível e aí dentro dessa classe de

inibição nós temos várias seleção competitiva e inibição incompetitiva e inibição mista e exibição não competitiva e pra fechar a aula bem rapidamente eu vou falar sobre a emissão irreversível beleza que vamos começar aqui mostrando a parte de inibição reversível e falando da inibição competitiva a emissão competitiva é a inibição na qual um inibidor é capaz de se ligar reversível mente no mesmo sítio na qual o substrato se liga estão nessa condição o inibidor nec vai impedir que a enzima funcione vai se ligar no mesmo local aonde o substrato se liga que é mais ou menos

aqui nós temos aqui uma enzima o substrato e um inibidor e tanto um como o outro competem pelo mesmo sítio da enzima então nós podemos tomar dois complexos diferentes que o complexo enzima substrato e complexo enzima e inibidor nessa ocasião como um compete pelo mesmo sítio que o outro nós teremos aí um deslocamento no km da enzima certo mas nós não vamos ter um deslocamento na velocidade máximo e isso pode ser explicado a partir desta equação aqui dodô por se preocupar a ver a influência do inibidor competitivo na cinética da enzima o alfa que você

está observando aí é o inibidor mas o flamengo é a concentração do inibidor o alfa é um cálculo aí que você observa que no canto direito da tela o alfa o que ele é é uma equação na qual nós temos a concentração do inibidor dividido pela constante de equilíbrio de ligação do inibidor com enzima e aí essa divisão é chamada por mais um então o que nós temos aqui o alfa ele vai variar de acordo com a concentração do inibidor ea constante equilíbrio quanto maior a concentração de mini dor maior o alfa e quanto menor

a constante de equilíbrio também maior o alvo aqui na constante de equilíbrio nós podemos dizer que é uma constante equilíbrio menor significa que um complexo enzyme dor está sendo mais formado então afinidade do inibidor pelo sítio catálise enzima é maior quando o conca é menor e ver que quando a gente faz a mensuração ele vem multiplicado pelo km mostrando que quanto maior o alfa mas nós iremos influenciar no km e aí nós chegamos neste gráfico aqui de duplo recíproco então nós temos um gráfico com três retas diferentes que equivale a três diferentes concentrações do inibidor

sendo essa primeira reta sem inibidor e conforme nós vamos subindo aqui a concentração do inibidor vai aumentando observo seguinte que mesmo subir na concentração do inibidor a velocidade máxima de catálise do substrato continuam mesmo porque continua o mesmo porque apenas vai ocorrer a competição pelo sítio catalítico e não uma modulação na enzima então se a gente aumenta a concentração do inibidor nós iremos mexer aqui no km mas a concentração para atingir a velocidade máxima continua a mesma porque o sítio catalítico não vai estar modificado tão independente da concentração e rigor a velocidade máxima continua a

mesma porém se nós aumentarmos a concentração do inibidor que nós vemos nós temos 1 km aqui sem inibidor e nós iremos ver que ele vai aumentando e nós temos aqui nessa parte de inclinação naaaa quando nós colocamos o inibidor como o km a velocidade máxima estão de acordo aqui com a inclinação se nós aumentarmos esse valor aqui do inibidor nós iremos fazer com que a reta fique mais inclinada para a esquerda ou seja ela tende a ir subindo certo vamos falar agora da inibição in competitiva que muita gente confunde fala que é uma edição não

competitiva só que existe uma certa diferença a emissão em competitiva é a inibição na qual um inibidor é capaz de se ligar reversível mente em outro sítio da enzima que não o catar lito porém esta ligação somente ocorre quando o complexo enzimas substrato está formado veja somente ocorre quando o complexo enzimas substrato está formado que é mais ou menos isso daqui então nós temos novamente a nossa em cima e nós temos nosso substrato que vai se ligar aqui no sítio específico da enzima formando o complexo enzimas substrato e nós temos o nosso inibidor que vai

se ligar em outro sítio e quando ele se liga nesse outro sítio quando o substrato está ligado nas fôrmas o complexo enzima substrato inibidor e ele somente vai conseguir ligar o ano substrato estiver ligado então aqui nessa condição exímios estava em vigor o substrato não será catalisada nós teremos uma alteração na velocidade máxima a gente pode observar aqui neste cálculo pelo alfa linha que dividido pela velocidade máxima certo esse alfa também é a mesma coisa que queria ao futebol que mostrei pra vocês que ele obedece à mesma condição tão a concentração do inibidor dividido pela

constante equilíbrio do mesmo se aumentarmos a constituição inibidor aumenta-se alfa diminui a constante equilíbrio ao meio social e quanto mais nós aumentamos o alfa ele investe somente proporcional à velocidade máxima então a velocidade máxima vai cair e nós chegamos aqui neste gráfico que nós temos as diferentes concentrações do inibidor e esse alfa uma que é 100 livre d'or e observa que quanto mais nós aumentamos a concentração do inibidor menor a velocidade máxima mas observa o seguinte quanto mais nós aumentamos a concentração de inibidores também mexemos km que ele vai diminuindo também quando se aumenta a

concentração do inibidor isso se dá pelo fato que quando nós alteramos a velocidade máxima na condição de inibi eleição incompetitiva para atingir essa velocidade nós precisaremos também metade da velocidade mas precisaremos de - substrato necessário porque esse alpha 1 ele é um fator que também vai modular o km se a gente calcular a partir daquela equação que a gente viu isolado anterior nós iremos ver que o km também será modulado então nós temos aqui uma alteração na velocidade sendo que quanto mais inibidor menor a velocidade máxima e menor o km ea inclinação continua a mesma

porque o inibidor ele não vai estar na relação km velocidade máxima apesar como os dois estarão diminuindo a relação entre um e outro será a mesma que a inibição mista vamos ver aqui é a inibição na com um inibidor apresenta características mútuas de inibição competitiva uim competitiva então ele tem um perfil de inibição nesses dois tipos inibitórios por isso ele é considerado misto então o que acontece nós temos aqui novamente a nossa em cima o substrato vai se ligar ao sítio enzima substrato formando aqui o inibidor ele terá condição de se ligar a um outro

sítio formando o complexo enzimas substrato inibidor nessa condição ele só vai inibir a catálise do substrato quando forma completíssimo substrato mas ele também tem afinidade pelo cinto catalítico então o que vai acontecer ele pode se ligar no sítio catalítico formal complexo enzima e inibidor atuando de duplas maneiras então ele vai mexer na inclinação na velocidade máxima e no km da enzima tá certo ea gente pode representar isso a partir desta equação que a inibição mista nós temos a condição de inibição competitiva que o alfa é nossa dos servidores ea inibição in competitiva que é o

alfa linha então se nós mexemos desses dois homens na velocidade máxima diminuindo ela e aumentando o km e como nós temos uma relação ao foco a emi de velocidade máxima e isso também vai mexer na inclinação e nós chegaremos aqui nesta figura e você observa nós temos a condição inicial sem inibidor e conforme a reta vai subindo vai aumentando a concentração do inibidor então nós temos uma velocidade máxima e 1 km veja aumentando a concentração do inibidor a velocidade máxima diminui e o km aumenta e o inter septo aqui ele fica deslocado mais para a

esquerda porque nós temos tanto uma condição de inibição que mexe na velocidade máxima que me como mexe no km e esse tipo de inibição ele sempre vai promover esse efeito que vocês estão observando neste gráfico tá certo e pra encerrar a partir da edição reversível nós temos a emissão não competitiva que a emissão mas com um inibidor se liga em um sítio a lotérica da enzima ea deixa inativa só que é uma ligação e irreversível que é mais ou menos isso daqui então nós temos a enzima o substrato inibidor do substrato aqui vai se ligar

formando complexíssimo substrato só que o inibidor é capaz de se ligar a um outro sítio lotérico da enzima que mudo lael e quando ele se liga nesse sítio ou substrato não consegue mais fôrma o complexo enzima substrato então diferentemente da edição incompetitiva que ele somente consegue atuar quando forma complexa em cima substrato inibidor esse inibidor ele não permite que o complexo enzima substrato seja formado e aí nós chegamos nesta equação que nós temos é que ele vai atuar aqui ele poderia estar aqui também muito ficando 1 km mas ele vai atuar no km e na

velocidade máxima só que esse álbum vai ser tanto para a velocidade máxima como para o km tá certo e aqui nós temos a mesma condição alfa vai ser sempre isso concentração e me dão dividido pela constante de equilíbrio nessa condição como o alfa do inibidor é o mesmo tanto para o km como prioridade máxima onde ele vai mexer somente na velocidade máxima o km e vai continuar o mesmo se nós calcularmos aí para chegar a uma equação para representar no gráfico nós iremos ver este gráfico aqui nós temos então três diferentes concentrações de inibidor nós

temos uma condição sem inibidor e conforme foi deslocado para a esquerda a concentração do inibidor vai aumentando e aqui você observa o seguinte quanto mais nós aumentamos a concentração do inibidor menor vai ficando a velocidade máximo porque ele para a atividade da enzima então teoricamente nós teremos menos enzima ali para estar funcionando porém como para a enzima nós teremos uma condição de mesmo km é como se fosse o seguinte a velocidade máxima é 100 pra atingir 50 nós precisamos de cinco substratos nessa condição a velocidade máxima ficou 50 pra atingir essa condição 25 nós precisamos

de cinco substratos 15 por exemplo de 5 substrato para atingir 7 meio tão nunca vai se mexer no km e uma com inibição não competitiva mas sempre diminuindo a velocidade máxima e pra encerrar vamos falar da exibição irreversível é a inibição reversível ocorre quando um inibidor se liga com valentemente ao sítio ativo ou um sítio lotérico importante para o funcionamento da enzima desta forma a enzima não retornará a funcionar novamente havendo a necessidade de síntese de uma nova enzima para promover os seus efeitos então essa inibição reversível é semelhante à edição não competitivo nós vamos

mexer na velocidade máxima da enzima certo mas nós não vamos mexer o km porém essa inibição para em cima para sempre ou seja até o resto da vida útil da enzima ela não irá funcionar mais e aí ocorre a necessidade de se testar novas enzimas para que o efeito dela continue promovendo na farmacologia muitos fãs têm essa capacidade denig irreversivelmente uma série de enzimas um exemplo clássico e aspirina por exemplo nós da certisign e irreversivelmente a sincronia nasa ele corta completamente os efeitos dessa enzima e somente vai voltar a funcionar quando se produzir outras proteínas

beleza pura então essas foram as referências aqui que eu utilizei essa aula eu coloquei aqui uma referência de um site é da universidade de virgínia pra pegar a equação da inibição não competitiva porque não lembro que nós não temos aí a essa equação demonstrada nós temos ele tem uma informação que fala que o alfa eo alfa linha é igual numa condição de inibição não competitiva certo poderia só usar lê mas aqui neste site que lhe dá uma outra concepção que isso é diferente do leão é mais é no fim das contas a mesma coisa beleza

espero que tenham gostado dessa aula vocês gostaram peço que deixem é curta e compartilhem aí e ajuda a divulgar os vídeos quanto mais vocês me ajudarem mas o youtube enxerga mais pessoas serão beneficiadas com as aulas beleza e se vocês quiserem adicional no facebook entrar na página do grupo todas as informações estão aqui no descritivo desse vídeo elisa pura então é isso aí pessoal forte abraço a todos fiquem com deus e até a próxima aula