Bioquímica | Enzimas | Catalizadores Enzimáticos

y bienvenidos de nuevo a otra clase de bioquímica mi nombre es ulises valtierra y el tema que vamos a ver hoy es el tema de enzimas de acuerdo entonces comenzando que va a ser una enzima la palabra enzima proviene del griego ok que tiene un prefijo un prefijo en griego que es en que va a significar dentro de iu la palabra en griego si me que después se convierte a nosotros ya para para formar la palabra enzimas que se refiere a fermentar o un proceso de fermentación de acuerdo entonces una vez que ya lo juntamos

toda la palabra y formamos palabra enzima se refiere a que lleva a cabo un proceso de fermentación o sea de cambios de catálisis dentro de alguna sustancia o de alguna estructura ok entonces que son y para qué nos sirven como ya les mencioné pues van a ser catalizadores de nuestro cuerpo un catalizador es algo que convierte una sustancia una molécula en algo más ok se lleva a cabo un proceso de reacción en este le pongo un ejemplo de esta parte de un carro que es un catalizador este catalizador se encuentra cerca del maule o sea

de donde salen los gases nocivos que se llevan a cabo por la combustión interna de un automóvil que funciona de gasolina ok este catalizador en los carros sirve para transformar los gases nocivos que se están que están saliendo del motor aunque pudiera ser monóxido de carbono que sería algo pues muy muy nocivo para el medio ambiente para nuestro organismo pasa por este catalizador y lo va a convertir en otros gases menos nocivos ok lo puede convertir en dióxido de carbono por ejemplo que va a ser menos nocivo que si estuviera saliendo el monóxido de carbono

entonces es es un el artefacto que sirve para cambiar la estructura química de algo a algo pues menos nocivo que en pocas palabras es para transformar algo entonces las enzimas en nuestro cuerpo para eso van a servir para transformar algunas sustancias que nosotros le vamos a conocer como sustratos y que lo pueda formar en productos ok estos las enzimas van a dirigir acontecimientos metabólicos conforme vayamos viendo en todas las clases vamos a estar estudiando las vías metabólicas de las diferentes macromoléculas de los carbohidratos de las proteínas de los lípidos ok entonces entonces estas vías metabólicas

van a intervenir estas enzimas entonces para eso hay que ir viendo cómo es que funcionan y su estructura hoy decorado las enzimas se van a caracterizar porque tienen un sufijo este sufijo generalmente va a terminar en asa un sufijo es algo que va después de la raíz de una palabra y un prefijo es lo que va antes por ejemplo el prefijo de en de encima que ahorita ya se lo mencioné de salud que va adentro en este caso el sufijo va después va al final y es hasta por ejemplo la colagenasa la áureas a la

catalana plata todo deshidrogenasa todas estas son enzimas y tienen el sufijo de asa sin embargo existen algunas enzimas que no van a terminar con este sufijo de asa por ejemplo la tripsina ok esa no termina nasa sin embargo sigue siendo una una enzima ok la pepsina también es otra que se encuentra en nuestro estómago y estas enzimas van a estar reguladas según las necesidades celulares de nuestro organismo lo que quiere decir que si nuestra célula necesita de estos cambios o de estos procesos metabólicos para llegar para obtener un producto pues van a aumentar la cantidad

de enzimas para que se lleven a cabo las reacciones ok si empieza a producir de más estás estos productos que van a estar saliendo pueden llegar a inhibir la el inicio de toda esta reacción o incluso la propia encima para que no haya en exceso ok para que no haya demás entonces esto puede ser regulado positiva o negativamente esto se le conoce como una retroalimentación positiva o negativa ahorita vamos a ver cómo cómo funciona esto y bueno para fines prácticos aquí tenemos un esquema sobre cómo tenemos la enzima que va a ser pues ésta está

círculo con una concavidad en triángulo que se le va a denominar un sitio específico este sitio específico es donde va a llegar el sustrato ok el sustrato es la molécula que va en un futuro a ser cambiada a este sustrato tiene una parte específica que va a llegar al sitio activo que también es una parte específica de la enzima game jam entonces el sustrato esto triangular sería su parte específica activa aunque vaya que va a encajarse en el sitio activo de la enzima esto por qué por qué necesita este sitio activo para que se pueda

llevar a cabo la reacción no puede llegar a otro lugar porque no va a caber o sea no tiene alguna otra concavidad donde pueda ingresar el sustrato una vez que llega el sustrato en el sito activo se va a unir que cuando se une esto se puede llamar un complejo de enzima sustrato de acuerdo que posteriormente se va a convertir en un complejo de enzima producto y al final una vez que ya se llevó a cabo la reacción grita vamos a ir viendo cómo es que se formó todo esto una vez que ya tenemos el

complejo enzima producto se va a liberar y se va a formar y vamos a tener otra vez en en ambas partes un producto y la enzima va a quedar otra vez como nueva para que se pueda llevar a cabo otra vez el proceso que llegue otro sustrato se forma el complejo enzima sustratos se lleva la reacción se forma el complejo enzima producto y se libera el producto para que pueda llevar a cabo la función que sea necesaria ok entonces encima sustrato se junta sitio activo encima un el sustrato y la enzima va a liberar los

productos ok ahora tenemos también diferentes tipos de enzimas algunas enzimas necesitan moléculas que no son proteínas para realizar su catálisis osea su reacción tenemos la o la enzima que va a ser una enzima activa con su componente no proteico ok va a ser activa esta enzima si no tiene su componente no proteico se va a ser una enzima inactiva y ésta va a cambiar de nombre se va a llamar una app o encima si se le va a denominar un cofactor si la mitad no proteica es de algún elemento como el zinc o como el

hierro aunque hay algún metal o también se le puede llamar una coenzima si es una molécula orgánica pequeña de acuerdo esto para fines prácticos de sólo hay que saber las definiciones de acuerdo ahora cómo van a actuar las enzimas que adentrándonos bien en lo que va a ser el complejo enzima sustrato estos estos procesos de catálisis se llevan se llevan a cabo mediante cambios de energía en la reacción que esto va a permitir la enzima permite que una reacción sea más veloz esto que nos quiere decir que sustratos pueden llevar y pueden llevar a cabo

un cambio en su estructura ok pueden juntarse con otras moléculas pueden llevar a cabo una reacción una catálisis sin necesidad de una enzima sí sí se puede ok sin embargo el proceso o la velocidad con la que se va a llevar a cabo esto sin la enzima va a ser mucho más lento y se va a requerir de una mayor energía entonces para esto nos sirven las enzimas para llevar a cabo un proceso más fácil y más rápido en nuestro organismo ok nosotros tenemos de este lado los sustratos que por ejemplo aquí tenemos una molécula

de glucosa y oxígeno que en este caso debería hacer un 16 de oxígeno vamos a escribirlo por acá de 6 h 12 ó 6 + 6 moléculas de oxígeno ok esto sería la glucosa glucosa todo esto se necesita para llevar a cabo la respiración celular conforme lo vamos a ir viendo en los temas posteriores todas estas vías metabólicas pero bueno al final se va a liberar los productos que van a ser seis moléculas de dióxido de carbono más seis de agua ok es lo acá arriba serían los sustratos y por acá sería los productos y

esto sería un ejemplo de la respiración celular este sin embargo también puede llevarse a cabo a la inversa pero eso ya sería un proceso de fotosíntesis pero bueno regresando con lo que es la enzima nosotros tenemos aquí esta gráfica como la línea roja que va a ser una reacción sin enzima va a necesitar una mayor cantidad de energía de activación para que lleva a cabo su proceso sin embargo cuando tenemos la enzima la energía de activación va a disminuir o sea necesitamos menos energía para que se pueda llevar a cabo entonces pues si nos sirven

de mucho estas enzimas para nuestro organismo y al final vamos a tener una energía total liberada que ésta va a ser la misma ok porque es cuando ya se llevó a cabo la reacción y se está liberando los productos ok entonces tanto en ambas partes con o sin enzimas la energía total liberada siempre va a ser la misma sin embargo la energía necesaria para que se active la reacción si va a ser diferente ok con enzima es la energía necesaria sin enzima va a ser mayor la energía necesaria tenemos unos factores que afectan la velocidad

de la reacción y estos factores son super super importantes vamos a tener tres va a ser la concentración de sustrato la temperatura y la concentración de hidrógeno en eso lo que ustedes ya conocen súper bien que es el ph ok primero a unos con la concentración de sustrato que va a ser esta gráfica que tenemos al principio abajo a la izquierda nosotros tenemos del lado izquierdo en la gráfica de un eje y la velocidad de la reacción y en un eje x u horizontal tenemos el sustrato entonces esto que nos quiere decir con la concentración

de sustrato significa que la mayor cantidad de concentración del sustrato va a empezar a aumentar la velocidad de la reacción sin embargo llega a un punto en donde la concentración de sustrato deja de ser bueno la velocidad deja de ser independiente de la concentración de sustrato esto que nos quiere decir que va a llegar a un tope que tiene un límite aunque nosotros tenemos una cantidad limitada de enzimas entonces nosotros le podemos empezar a poner sustratos y estos van a llevar a cabo todas sus reacciones sin embargo si nosotros saturamos todas estas enzimas que tenemos

en nuestro cuerpo en algún organismo ya no va a poder llevar a cabo más reacciones por más que le pongamos una mayor cantidad de sustrato si ya están saturadas va a llegar a un tope ya no va a poder hacer una mayor reacción entonces forma este tipo de gráfica que si ustedes acuerdan como de la mioglobina forma una curva hipérbole ok en la cual llega a una concentración máxima a una velocidad máxima y de aquí se mantiene y así le sigue por siempre y para siempre aunque para no siempre y para siempre pero se mantiene

o sea tiene un tope tiene una tolerancia de acuerdo entonces por más que le ponga sustratos y ello a su tope ya no puede seguir aumentando la velocidad ni las reacciones que otra de las características que va a ser la temperatura ok vamos a ver esta gráfica de arriba a la derecha la temperatura también va a afectar la velocidad de la reacción y esto porque nosotros tenemos esta esta gráfica en la cual se forma como una campana que tiene una forma de ascendente llega a su punto máximo y luego va descendiendo ok la velocidad máxima

si ustedes ven también está a una temperatura determinada en nuestro cuerpo en nuestro organismo la temperatura ideal para que se puedan llevar a cabo los procesos de reacción de las enzimas es entre 30 y 40 grados celsius hay algunos organismos por ejemplo hay unos bichos microscópicos que se llaman tardígrados los tardígrados están bien curiosos porque pueden resistir que todos sus procesos metabólicos y su cuerpo a muy bajas temperaturas y muy altas temperaturas entonces pues para que vean que en los diferentes organismos tenemos pues variables por ejemplo en esta que es el caso de la temperatura

para que se lleven a cabo las reacciones en nuestro cuerpo es de 30 a 40 grados celsius y la velocidad de reacción por ejemplo si tenemos una temperatura disminuida pues la velocidad va a ser mínima o sea no se va a llevar a cabo tanta reacción conforme va aumentando la temperatura hasta que lleguemos al pico máximo es donde vamos a alcanzar la velocidad máxima una vez que empezamos lo que seguimos aumentando la temperatura estas reacciones van a empezar a disminuir y ustedes se preguntarán por qué pero ya se lo saben esto es por la estructura

de las proteínas se acuerdan que cuando vimos los generalidades de aminoácido de aminoácidos estructura de proteínas cómo es que había algunos factores que pudieran intervenir en estas proteínas para desnaturalizar las para romperlas la temperatura es una de ellas las enzimas son proteínas al fin al fin y al cabo entonces si nosotros empezamos a aumentar la témpera estas enzimas se van se van a poder romper y pues ya no se van a llevar a cabo las reacciones ok esto sería para ponerles un ejemplo por ejemplo cuando nosotros tenemos adquirimos alguna infección por algún microorganismo nuestro cuerpo

en forma de defensa pues todo el sistema inmune empieza a interactuar ok empiezan a salir todas las células necesarias y empiezan a liberar sustancias estas sustancias se llaman citocinas estas y toxinas existen de diferentes tipos pero bueno de estas y toxinas hay algunas que se llaman citoquinas proinflamatorias estas situaciones pro inflamatorias hacen que aumenten la velocidad de todas las moléculas o que todo se empiece a mover más rápido para liberar sustancias que puedan combatir ese patógeno no es cuando nosotros en nuestras moléculas todas las sustancias se están moviendo cada vez más rápido empieza a aumentar

la temperatura y esto pudiera ser también un efecto benéfico o en forma de defensa que hace nuestro cuerpo aumentar la temperatura los organismos externos que tengamos en nuestro cuerpo empiecen a desnaturalizar sus proteínas sus membranas celulares conforme vaya aumentando la temperatura sin embargo esto también nos va a afectar a nosotros por eso no es recomendable o por eso se debe evitar sobre todo que aumente la temperatura a más de 40 grados en nuestro cuerpo porque pues si puede afectar a los microorganismos externos pero al final también nos va a estar afectando a nuestras enzimas ok

pero esto es un ejemplo para que os visualicen como nuestro organismo también aumenta la temperatura para desnaturalizar las proteínas las enzimas ok como un mecanismo de defensa y que vean que es un factor que afecta la velocidad de las reacciones de acuerdo por último de los factores que afectan la velocidad tenemos al ph que haya avisado el azul vamos a utilizar el morado el ph que va a hacer esta gráfica de aquí ahora estas enzimas bueno tenemos diferentes enzimas en nuestro cuerpo como ya se lo mencioné y estas enzimas también varían su funcionalidad dependiendo en

el ph que se encuentren por ejemplo en esta gráfica vemos que la línea negra va a representar la velocidad de reacción que tiene la pepsina ok la pepsina es una enzima que se encuentra en nuestro estómago que sirve para la degradación de las proteínas nuestro estómago tenemos un ph muy ácido ok debajo de 3 tenemos 123 de ph entonces a éste ph es el necesario que necesita a la pepsina para que ejerza su función correctamente sin embargo por ejemplo la la tripsina la tripsina necesita un ph alrededor de 67 para que pueda llevar a cabo

su función en el intestino o la fosfatasa alcalina también en el hígado y el páncreas esté a un ph de alrededor de 89 ok si ponemos la tripsina o la fosfatasa alcalina en un ph como el de en el estómago de uno dos o tres pues no van a funcionar ok necesitan su ph selectivo ok necesario dependiendo la enzima game es un factor que afecta también la velocidad de reacción ahora todo esto como le hicieron para saber cómo es que interactuaba o se llevaba a cabo todas las reacciones cuando había dos sujetos que se apellidaban

ninguno michaelis y el otro mente en que se juntaron para ver y hacer una fórmula matemática esta va a ser pues la ecuación demichelis mente en la cual explican las características o la cinética que en otras palabras sería el movimiento cinética es un movimiento las características de las reacciones catalizadas va a describir cómo varía la velocidad de la reacción en función de la concentración del sustrato ok no se asusten la ecuación no se la tienen que aprender es meramente ilustrativa de acuerdo no se pongan a poner los datos ahí mismo para nosotros no es necesario

saber llevar a cabo estas ecuaciones ok sin embargo si hay que ver y poner mucha atención a estas dos enzimas que vamos a explicar a continuación en una de ellas vamos a ver lo que es la afinidad de un sustrato hacia una enzima o viceversa de una enzima hacia un sustrato en que tenemos una constante que se llama la constante demichelis mente que nosotros lo vamos a abreviar como una academia ok placas m va a ser la constante constante d michaelis michaelis y el otro mente ok ahora vemos la gráfica cómo es que tenemos una

encima y otra encima una en color azul otra en color rojo ok para hacer unas diferencias de nuestro eje vertical vamos a tener la velocidad de la reacción y en nuestro eje horizontal o el eje x vamos a tener la concentración del sustrato y eso va a ser la constante de michaelis menten ahora la constante va a ser específica para una enzima ok una enzima puede tener una constante otra enzima puede tener otra constante que no es una constante universal es una constante específica para cada enzima ok y la constante demichelis es una cosa se

pudiera decir que es la concentración del sustrato necesario para que llegue para que alcance una velocidad a la mitad de la velocidad máxima de la reacción de un sustrato hacia una enzima como va la constante demichelis mente en por ejemplo vamos a la enzima número 1 a la del lado azul ok tenemos una baja concentración de sustrato ok entonces la constante demichelis pues va a ser esa concentración es el número de concentración de sustrato de acuerdo en este caso pues no se pone 1.2 por ejemplo es un ejemplo a 1.2 de concentración de sustrato de

de un sustrato hacia esa enzima hacia la primera encima va a llegar a la mitad de la velocidad máxima ok o sea va a ser muy afín muy poco concentración de sustrato o sea la entre menor sea la constante michaelis menten o sea entre menor sea el la concentración de sustrato y llegue a la mitad de la velocidad máxima mayor será su afinidad ok a diferencia del otro ejemplo que tenemos una constante mica endémica ellis lados que va a tener una mayor concentración trato o sea la constante va a ser mayor por lo tanto la

afinidad va a ser menor y si la afinidad es menor significa que o se va a necesitar mayor sustrato para llegar al punto medio de la velocidad máxima ok de ustedes lo pueden leer aquí la pequeña constante demichelis de la enzima 1 refleja una gran afinidad de la enzima por el sustrato ok la gran constante demichelis de la enzima 2 refleja una baja afinidad de la enzima por el sustrato ok entonces la constante michaelis no es universal va a ser específica para una enzima ok / menor sea la constante demichelis mayor será la afinidad y

ustedes se acordarán de esto de esta gráfica por ejemplo como lo veíamos en las gráficas de la mioglobina y de la hemoglobina en este caso pues bueno ambas se parecen a la mioglobina por la forma hipérbole que tienen nada más que en la de mí o globina veíamos la saturación de oxígeno la presión parcial del oxígeno y ustedes se acuerdan de la p 50 la concentración la presión que se necesita para llegar al 50 por ciento de la saturación de la mioglobina ok bueno esto es más o menos parecido a la gráfica ok que se

necesita una concentración específica para llegar a la mitad de la velocidad máxima ok por otro lado en la otra gráfica vamos a estar viendo principalmente cómo es que se comporta la velocidad en estas reacciones en este caso nos vamos a enfocar lo que está dentro de la constante demichelis y fuera de la constante demichelis a qué me refiero con esto me refiero a lo que es el cuadrito este que se ve punteado ok lo que está adentro de la constante michaeli significa que es una concentración de sustrato menor a la constante michaelis ok la constante

michaelis ya les dije es un es un valor numérico de la concentración de sustrato ok entonces un sustrato menor de la constante michaelis mente va a tener una una característica de velocidad que esta velocidad de reacción se va va a tener una una gráfica de primer orden a qué me refiero con primer orden que va a ser proporcional a la concentración que la velocidad va a ser proporcional a la concentración que le estemos dando de la enzima de la enzima y el sustrato ok a mayor concentración no antes de llegar a la constante me que

alimenten a mayor concentración mayor será la velocidad y esto va a tener una gráfica de primer orden sin embargo cuando nos salimos de esta constante michaelis o sea aumentamos la concentración de del sustrato o sea estamos ya en el sustrato va a ser mayor a la constante demichelis ya no va a ser una gráfica de primer orden va a ser una gráfica de orden cero ok esto qué quiere decir se acuerdan de lo que ahorita les había dicho de los de los factores aunque del de las concentraciones dónde está aunque la concentración de sustratos son

los factores que afectan la velocidad bueno aquí lo estamos viendo en esta gráfica como ya les había mencionado esto estas reacciones de enzimas tienen un tope entonces esto es ya graficándolo cuando se forma esta gráfica de orden 0 nosotros empezamos a aumentar la concentración de sustrato sin embargo va a llegar a un punto límite un tope en el cual ya no va a seguir creciendo proporcionalmente se va a formar esta curva de hipérbole y se va a mantener horizontal ok entonces nosotros le hemos altas concentraciones de sustrato o sea un sustrato mayor a la constante

de michaelis la velocidad de reacción es de orden 0 o sea es pues es una constante e independiente ok de la concentración de sustrato si el sustrato es menor que la concentración demichelis menten va a ser proporcional ok nada más fíjense en las gráficas las gráficas explican todo recuerdo muy bien continuamos con lo siguiente ahora qué pasa cuando inhibimos la actividad enzimática cuando inhibimos la actividad enzimática esto se refiere a cualquier sustancia que pueda disminuir la velocidad de una reacción catalizada por una por una enzima ok esto se le va a denominar el inhibidor de

los inhibidores vamos a tener de dos tipos en general ok van a ser los e perdón los reversibles y los y reversibles de los reversibles va a tener una unión ok de la unión del inhibidor hacia la enzima va a tener una unión no covalente que otras uniones pero no covalente pero de las irreversibles ok de una unión irreversible de un inhibidor hacia una enzima va a estar unido por enlaces covalentes ok covalentes los irreversibles de acuerdo lo reversible se refiere a que si un inhibidor se junta con la enzima nosotros podemos diluir todo este

complejo y al momento que nosotros empezamos a diluir puede romperse estos enlaces y otra vez se va el inhibidor y queda la enzima libre para que pueda llevar a su unión con el sustrato correspondiente una inhibición irreversible como los enlaces covalentes son de los más fuertes en la química esto por más cosas que le pongamos no se va a romper ok una vez que se une ya no hay vuelta atrás me acuerdo de los reversibles vamos a tener otras dos categorías vamos a tener inhibidores competitivos y los no competitivos también sencillo ok vamos a hablar

primero de los competitivos que va a ser este ejemplo que ven en la gráfica ok en este caso tenemos una enzima que es la hydroxyethyl luther il co encima a reductasa gain esta largo el nombre se lo aprenderán después de su key porque esto es es un ejemplo para hablar de los inhibidores ok pero en este caso la eros y metil router y encima y todo esto lo vamos a ver en temas posteriores en el metabolismo de los lípidos de acuerdo y cómo es que se genera también el colesterol y los lípidos o que las

grasas no sólo tienen que aprender esto específicamente es una representación de la actividad enzimática o más bien de la inhibición enzimática ok para la síntesis de colesterol necesitamos esta enzima que ya se la mencione que está muy larga que esto necesita como sustrato a una molécula que es la hidroximetilfurfural va a ser el sustrato si ya tienen la palabra reductasa pues va a ser la enzima ok este sustrato se va a unir con la enzima ok y se va a formar después otra molécula que es el mega lonato y de este pues es para la

síntesis de colesterol y otras cosas que ya se los dije los veremos más adelante ok pero las personas bueno a hacer la ciencia la medicina tuvo que crear un fármaco para poder inhibir pues está esta unión del sustrato con la enzima esto para que pues existen diferentes enfermedades por ejemplo una hipercolesterolemia o algún síndrome metabólico que es común que se presente pues en gran parte de la población mexicana desafortunadamente que pues que que lo general es que las personas estén obesas que tengan un síndrome metabólico y otras enfermedades pues bueno necesitan tratar de disminuir las

concentraciones de colesterol ok esto es específicamente un tratamiento para disminuir la síntesis de colesterol aunque ya que me refiero con con estos medicamentos que son los medicamentos que se llaman un grupo de medicamentos que son las estatinas aunque aquí viene un ejemplo que es la pruebas tatina que va a ser un ejemplo de un inhibidor competitivo existen otras que otras estatinas es una familia pravastatina atorvastatina simvastatina ok que tienen diferentes características eso lo verán en farmacología acuerdo esto es un ejemplo de una inhibición competitiva en la cual la pravastatina o la estatina en general van

a llegar a unirse al sitio activo de la hydroxyethyl luther y la coenzima y por lo tanto va a ocupar el espacio que normalmente utilizaría el sustrato ok para la síntesis de colesterol como la estatina es el medicamento va a unirse con la enzima se va a formar el complejo enzima sustrato que en este caso el sustrato sería el medicamento por lo tanto el verdadero sustrato la hidroximetilfurfural coenzima y va a quedar fuera y como va a quedar fuera pues ya no va a poder llevar a cabo su síntesis de colesterol entonces para eso nos

sirven estos medicamentos que son las estatinas para inhibir la síntesis de colesterol como uniéndose competitivamente a la hidroximetilfurfural cuál es la característica de los competitivos pues ya se los he dicho son reversibles si aumentamos la concentración de sustrato o lo diluimos puede desplazarse y otra vez lleva a adentrarse en el sitio activo el sustrato ok esto es un ejemplo de inhibición reversible tipo competitiva de la no competitiva vamos a hablar de pues de esta gráfica ok que tenemos debajo del lado derecho la inhibición no competitiva no necesariamente tiene que irse al sitio activo de la

enzima sino que éste esta inhibición no competitiva puede llegar a otra parte de la enzima unirse y de esta manera llevar a cabo reacciones dentro de la propia enzima para que se inhiba a toda la enzima como tal ok nosotros vemos como la encima pues llega sin la inhibición brad una enzima normal que se le une el sustrato en su forma al complejo enzima sustrato si tenemos un inhibidor no competitivo puede llegar se une a la enzima en un lugar que no es el sitio activo ok y se forma el complejo enzima inhibidor y después

puede llegar también el sustrato que se va a unir en su sitio activo como normalmente lo hace sin embargo no va a funcionar porque el inhibidor pues ya va a estar haciendo todo su desorden dentro de la enzima y pues la va a inhibir prácticamente ok entonces diferencia de un competitivo no competitivo el competitivo va y se une al sitio activo de la enzima una inhibición no competitiva puede unirse en el sitio activo o en otra parte de la enzima de acuerdo éstas ambas inhibiciones acuérdense son de tipo reversible ok como ya lo mencioné inhibidor

y sustratos según las sitios diferentes de la enzima o el complejo enzima sustrato ok y no pueden evitarse aumentando la concentración de sustrato ahora de ejemplos de inhibidores enzimáticos los pongo tres ejemplos las penicilinas los jackass y el ácido acetilsalicílico las penicilinas es un grupo de medicamentos que se llaman beta lactámicos estos van a algunos organismos algunos microorganismos específicos para inhibir la síntesis de la pared celular entonces cuando inhiben pues esta pared celular pues quedan expuestos todos todos sus órganos y se mueren los organismos los microorganismos o que estas bacterias sin embargo conforme va evolucionando

pues todo todos los microorganismos estos se han generado cierta resistencia a estos grupos de medicamentos ya muchísimos otros en específico de estos que son los beta lactámicos estas bacterias formaron su propia enzima para destruir al medicamento y crearon las beta lactamasa ok como estos son beta lactámicos ellos crean las beta lactamasa entonces una vez que llega el medicamento rompen el medicamento y ya no les hace nada entonces para que vean cómo es una guerra de enzimas entre los humanos hacia los microorganismos en este caso de los antibióticos de acuerdo entonces los microorganismos también pueden utilizar

enzimas para protegerse a sí mismos ok los jackass es una abreviación para los inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina aunque la s es de en plural de picas esta enzima enzima convertidora de angiotensina convierte una molécula que se llama angiotensina tipo 1 a angiotensina tipo 2 que ya está se encuentra en los pulmones y bueno está encima con la transformación de agente encina tipo 1 tipo 2 hace que aumente la presión arterial de nuestro cuerpo qué pasa con las personas que son hipertensas bueno las personas que son hipertensas puede ser por diferentes motivos pero

bueno uno de los tratamientos de primera línea puede ser los dietas que vamos a inhibir esta enzima que ayuda a la enzima hace que aumente la presión si nosotros vivimos esa enzima podemos controlar la presión o podemos disminuir la ok eso es otro ejemplo de que nosotros podemos inhibir una enzima no es una enzima propia propia para nuestro control de la presión arterial y el ácido acetilsalicílico que usted lo conocen coloquialmente como la aspirina pues éste va a inhibir unas moléculas que son prostaglandinas y trombo que sanos esto para disminuir el proceso inflamatorio de acuerdo

muy bien ahora pero terminamos ok sólo faltan dos ahora de la regulación de la actividad enzimática existen enzimas con funciones reguladoras ok y éstas van a responder a efectores a los técnicos se le van a llamar enzimas a los tehrik así que ustedes ya conocen la palabra a los teóricos habíamos visto en la de proteínas globulares ok es algo que hace efecto en un lugar y puede llevar a cabo en otro ok dentro de esto de estas enzimas a los teóricas van a responder a efectores ok que se pueden pueden ser efectores negativos o efectores

positivos un efector negativo es algo que va a disminuir la reacción y que afecta negativamente a la reacción y a la enzima un efecto positivo es algo que aumenta la capacidad de respuesta y de la reacción ok de estos efectores existen los efectores como tropos si el propio sustrato actúa como efector ok o un efector hetero tropo se actúa como una retro inhibición lo que es lo que les decía al principio de la clase que existe una retroalimentación positiva o negativa una una retroalimentación positiva si el propio producto está favoreciendo la reacción de la enzima

o si el producto va a inhibir el inicio de la reacción o de la propia enzima es más o menos así ok aunque los efectores como otros pero tropos bien pueden ser efectores negativos o positivos generalmente ok los con otro post los homo tropos funcionan como efectores positivos y generalmente los hetero tropos como efectores negativos ahora en esta primera gráfica vamos a ver como los tanto un efecto positivo o un efecto negativo tienen efecto en las enzimas en la gráfica la del lado izquierdo en la gráfica a vamos a enfocarnos en la velocidad de la

reacción ok si tenemos un efector positivo vamos a alcanzar una velocidad máxima a un mayor que si no tuviéramos algún efector como sería la gráfica negra ok el efecto positivo sería el verde ahí viene el positivo ok alcanza una mayor velocidad para llevar a cabo la reacción en cambio si tenemos un efecto negativo va a tardar más y la velocidad va a ser la velocidad máxima va a ser menor a que si no tuviéramos el efecto lo que de la gráfica del lado derecho aunque va a ser la gráfica b ya no nos enfocamos tanto

en lo que es la velocidad sino el sustrato ok si tenemos un efecto positivo necesitamos un sustrato menor para llevar a la velocidad máxima de la reacción si tenemos un efector negativo necesitamos una mayor concentración del sustrato para llegar a la velocidad máxima ok esto no tiene mucho chiste es lo que ya habíamos estado viendo previamente ok y por último ok ya integrando todo nuestro conocimiento de las enzimas cómo es que funcionan todo su sitio activo cómo se unen algunos inhibidores ok ya les expliqué también que las enzimas pues depende son reguladas también por las

necesidades celulares y estas necesidades celulares pues todo nuestro organismo tenemos diferentes estirpes celulares en todos nuestros diferentes tejidos tenemos en el riñón en el hígado en está en nuestra piel en nuestro estómago nuestro intestino etcétera entonces aquí les pongo unos ejemplos de cómo es que utilizamos las enzimas como marcadores para un diagnóstico clínico ok ahora sí enfocando todo nuestro conocimiento de enzimas en esta asignatura de bioquímica cómo lo vamos a usar para nuestra vida clínica en un futuro ok la primera tenemos ya se los había mencionado esto como quieran en las clases pasadas que les

había dicho cómo es que existen algunas hizo formas o hizo enzimas que son estructuras cuaternarias pero creo que se los expliqué en la clase de estructuras proteicas de todo esto les expliqué lo de que el acto deshidrogenasa y la de creatinina ce pero bueno otra vez mencionando lo la lactato deshidrogenasa es una enzima que se lleva a cabo principalmente para la respiración celular anaeróbica o sea sin oxígeno existen cinco hizo formas o cinco hizo enzimas que se le denomina el dh 1 2 3 4 y 5 todas con la misma ok no tiene diferente nombre

y estas van a tener diferente localización en el cuerpo ok para qué nos sirve esta de lactato deshidrogenasa esto es principalmente un marcador no específico pero sí muy sensible para un daño de un tejido a qué me refiero con lo sensible y específico game actualmente no es muy necesario que se lo sepan se debe mencionar rápidamente la sensibilidad es que tan fácil puedes detectar algo ok que aquí algo está mal en pocas palabras y la especificidad que tan seguro estás de que no es o sea que está tan seguro puedes estar que realmente es eso

y no otra cosa ok en pocas palabras la lactato deshidrogenasa puede aumentar incluso si nosotros hacemos un ejercicio extenuante un ejercicio no sé si vamos al cross fit unas tres horas y no paramos y estamos intensos y luego nos toman una muestra para medir nuestros niveles de lactato deshidrogenasa pues muy probablemente va a salir aumentado y no necesariamente porque tengamos un daño un órgano de nuestro cuerpo sino que la lactato deshidrogenasa se pudiera estar llevando o sea se está liberando en nuestro músculo esquelético por toda la respiración anaeróbica y esto va en va a elevar

los niveles ok pero pudiera ser útil como una segunda opción para un marcador de diagnóstico clínico de alguna lesión tisular ok la creatina quinasa que está así es muy importante y me interesa mucho que se lo aprendan porque es muy importante para estas gráficas que tenemos aquí abajo la creatina quinasa va a tener tres y sus formas o tres hizo enzimas ok es la ceca bebé de bebé seca mb y seca m m la primera clase cada bebé se va a encontrar principalmente en nuestro cerebro porque la ceca m/m se a encontrar en nuestro músculo

esquelético y la ceca mb muy importante en la seca mb la número dos la segunda hizo forma va a encontrarse principalmente en nuestro corazón en el músculo cardíaco en el miocardio ahora para que nos va a servir esto esto nos sirve como un marcador miocárdico por ejemplo cuando tenemos alguna sospecha de un paciente que tenga o que esté llevando a cabo un infarto agudo al miocardio ok es este infarto se puede dar debido a la oclusión de alguna arteria coronaria reclusión por alguna placa ateromatosa por alguna placa de grasa de lípidos que logramos más adelante

este que tenga la enfermedad de ateroesclerosis esta etapa ya no va a poder circular sangre por ahí va a ocasionar una hipoxia una anoxia tisular esta anoxia va a hacer o sea después se va a convertir en una necrosis tisular y pues todo esto nos va a generar que se rompan pues estas fibras del miocardio y van a liberar esta enzima éste hizo enzima específicamente que es la creatina quinasa la seca mb ok como un electrocardiograma que tenemos aquí es algo característico de un infarto agudo del miocardio esto se le conoce como un signo de

la bandera no es necesario que se lo aprendan ahorita es dato cultural por sí solo aprenden o les preguntan pues ustedes que aceptan pero no es necesario para la clase bioquímica lo que sí me interesa mucho que se aprendan es la ceca mb es un marcador miocárdico que aumenta mucho cuando se está presentando un infarto agudo al miocardio porque porque se está rompiendo las fibras ok y aquí les puse otros marcadores miocárdicos que se usa que se usan para el diagnóstico clínico ustedes verán aquí una vieja amiga que es la mioglobina la mioglobina también se

libera cuando hay un infarto agudo del miocardio sin embargo ésta se va a elevar muy muy rápido en las primeras horas pero después va a disminuir muy rápidamente ok así como sube va a bajar entonces en las primeras horas para servir la mioglobina gay pero no es tan específica o que porque la mioglobina pues también pudiera salir de otro lado por ejemplo [Música] si se rompe nuestro tejido en tejido muscular de músculo esquelético pues también pudiera liberar mioglobina por lo tanto es muy sensible o sea aumenta rápido pero no es muy específica ok porque la

tenemos en diferentes partes del cuerpo ahora otro marcador que tenemos que si bien no es una enzima es una es una proteína pero no es una enzima son las troponinas las troponinas también nos ayudan como marcador miocárdico para el diagnóstico clínico de un infarto google no cardio y esto lo vemos en la gráfica verde como como sube y después va bajando la lactato deshidrogenasa como ya les dije que es un marcador que también se encuentra en nuestro corazón puede aumentar con el daño tisular y pues ésta también va a aumentar sin embargo ustedes ya saben

que no es muy confiable ok porque se encuentra en muchos tejidos si una enzima se encuentra en muchos tejidos no nos va a resultar de tanta utilidad porque porque puede estar ocasionando también un problema en un lugar y nos podemos confundir a diferencia que si sabemos que una enzima está específico en un solo lugar y está elevada pues vamos a saber con certeza que ese lugar en específico está alterado y no nos vamos a confundir y pensar en otras cosas para eso nos sirve la seca mb por eso es la más específica de estas estas

va a tener un pico máximo alrededor de las 24 horas o que iba a empezar a elevarse de las 6 12 horas va a tener su pico máximo las 24 horas que es lo tomas de las 24 horas un análisis y va a salir elevadísima ok conforme van pasando las horas y los días la enzima va disminuyendo ok por lo tanto se debe hacer el diagnóstico pues dentro de esas fechas casey pasó hace una semana y le quieres tomar una muestra para valorar los niveles de las enzimas pues no va a ser tan tan confiable

grado ni siquiera tal vez aparezcan de acuerdo entonces lo máximo es a las 24 horas ok para el diagnóstico un clínico de un infarto google miocardio utilizamos la iso forma seca mb creatina quinasa aprendérselo muy bien por favor es muy importante y bueno ya pero las otras para terminar y no hacer más extensa esta clase pues se los puse como ejemplo por ejemplo las parta tú aminotransferasa que lo abre bien en los laboratorios como éste la alanina aminotransferasa que lo abre vean cómo a lte estas enzimas se encuentran en el hígado principalmente nosotros tenemos alguna

patología hepática de cualquier índole pudieran elevarse estas enzimas o por ejemplo en el alcoholismo crónico pues también se encuentran elevadas principalmente la sct lt la fosfatasa alcalina también se encuentra en el hígado y por ejemplo si tenemos alguna algún listo que esté obstruyendo nuestra vía biliar ok esta vía biliar pues se conecta al conductos de páncreas de hígado lo verán más adelante en anatomía o tal vez en embriología como no con el profesor ajax este van a ver que pues bueno estas está fosfatasa alcalina al momento de que se tapa estos conductos pues empieza a

ver daño del páncreas del hígado entonces empieza a aumentar también la fosfatasa alcalina la melaza la lipasa también muy importante es para el diagnóstico de clínico es con laboratorio de la pancreatitis que de nuestro páncreas cuando se inflama con en algún infle como cuando tiene alguna infección pues estas dos enzimas también se aumentan la amilasa es la que se aumenta primero y después disminuye muy rápido y la lipasa es la más importante para el diagnóstico de pancreatitis que es la más específica pero bueno es son ejemplos de acuerdo éstas las que les puse en azul

ejemplos principalmente ok no es necesario que investiguen más ni que se lo aprendan súper bien lo que sí quiero que se aprendan súper bien son estas dos y sobre todo la creatina quinasa de acuerdo para el diagnóstico de infarto al miocardio y la lactato deshidrogenasa ok 5 hizo formas para unas 3 isoformas para la otra de acuerdo muy bien ahora sí podemos concluir esta clase de enzimas espero que les haya quedado muy claro si nos tardamos bastante ya casi una hora véanlo con detenimiento si tienen alguna duda por favor manden me algún mensaje que manden

duda al grupo de whatsapp al grupo de la página del instituto mortal y tienen mi nombre me pueden contactar y bueno nos vemos para la siguiente clase mucho éxito creo que este ya fue el último tema para su primer parcial estudien muchísimo vean las clases hagan los repasos no falten a sus clases en vivo hagan los exámenes todo todo todo todo y pues verán que les va a ir muy bien aunque les deseo lo mejor de lo mejor todo el éxito y pues felicidades por llegar aquí preparado hasta luego nos vemos la siguiente clase y

para las siguientes clases del segundo parcial hasta luego