Estrutura e Função das Enzimas | Curso Bioquímica Ens. Superior (AULA 5)

Olá pessoal sejam todos muito bem-vindos eu sou o professor Rafael Barbosa e essa é a nossa quinta aula do curso de bioquímica onde nós vamos falar aí sobre as enzimas Então vem comigo para sala bom quando nós falamos de proteínas né a gente sabe que as proteínas tem diversas funções que são cruciais para o funcionamento dos organismos dentre as funções nós podemos citar a função enzimática então a gente já pode entrar naquele conceito que nós já conhecemos muito bem em que toda enzima ela automaticamente é uma proteína mas não necessariamente toda proteína Tem uma função

enzimática tá então as enzimas Digamos que são classes de proteínas especiais que têm funções específicas elas vão atuar sendo catalisadores biológicos Professor O que seriam catalisadores biológicos os catalisadores biológicos os catalisadores eles são substâncias químicas sejam elas orgânicas ou até mesmo inorgânicas utilizados diretamente para fazer com que a velocidade de uma reação química seja reduzida essa redução da velocidade ela acaba acontecendo pela diminuição da energia de ativação Professor o que seria essa energia de ativação a energia de ativação nada mais é do que a energia necessária para que você transforme reagente de uma reação em

produtos a consequência direta da diminuição das energia é a velocidade da reação aumentar então por isso que nós dizemos que os catalisadores eles atuam acelerando reações químicas porém diminuindo a energia de ativação uma característica importante sobre as enzimas e esses catalisadores é que eles não vão alterar os produtos finais das reações ou seja as reações elas continuaram acontecendo de maneira que ao final destas reações você vai possuir ali os mesmos produtos que eram esperados anteriormente perfeito professora começa às enzimas elas podem ser classificadas como elas podem ser classificadas Simples que são aquelas enzimas constituídas apenas

por aminoácidos elas podem ser conjugadas quando elas são conjugadas essa enzima ela tem uma parte proteica que são aquelas formadas por aminoácidos e outra parte não proteica E essas duas partes têm nomes específicos então quando a gente chama de parte proteica ou seja aquela constituída por aminoácidos nós dizemos que ela que existem apoenzimas a parte não proteica a gente chama de coenzima alguns sais minerais podem ter atividade com enzimática como também algumas outras substâncias como as vitaminas também podem ter atividade enzimática quando eu junto uma apoenzima com uma coenzima que são inativas do ponto de

vista enzimático eu forma aí uma hora enzima Professor nós podemos ter outras classificações enzimáticas sim quando nós temos por exemplo é ativo ações enzimáticas caracterizados por um metal será o metal se ligou a proteína e essa e essa proteína passou até a atividade enzimática essa enzima pode ser chamada de metaloenzima é tão muito do ligante Ou seja a parte da coenzima que faz com que a mesma possa funcionar ela também é importante para você entender o funcionamento enzimático perfeito como é que funciona esse mecanismo de ação enzimática ao diminuir a energia de ativação a gente

vai ver que essa reação ao acontecer nós vamos ter a uma diminuição das energia e consequentemente uma velocidade maior a energia de ativação é a barreira de energia que faz com que os reagentes eles possam ser transformados em produtos então o que que é enzima faz ela diminui Essa energia de ativação e a consequência dessa diminuição é o aumento da velocidade tenho que fique claro as enzimas elas atuam diminuindo a cena ativação em consequência disso nós temos aí um aumento da velocidade da reação para a gente poder entender esse modelo mais de idade que eu

trouxe para vocês aqui duas figurinhas se você observar nós temos aqui duas curvas uma curva em azul em uma curva em vermelho nessa curva em azul nós temos o estado não enzimático ou seja nós temos um processo que não tem uma enzima e em vermelho nós temos um mesmo processo só que agora enzimático perceba que o vermelho ele vai conseguir chegar mais rapidamente nos seus produtos com a diminuição de energia expressiva então nós temos um processo catalisada por uma enzima já em azul nós vamos ter um processo bem mais longo onde nós vamos ter uma

energia maior uma barreira energética maior o que faz com que a chegada nos produtos ela seja dificultada então para você poder entender de maneira Bem Mais Simples ainda Imagine que eu tenho aqui um substrato então a enzima ela vai auxiliar esse substrato eu sempre fiquei o bonequinho tirando a camisa quando ela entra em complexo com esse substrato né e as enzimas elas são específicos para determinados substratos elas vão auxiliar no processo de diminuição dessa barreira energética para que se chegue o produto é tão Imagine que o produto esperado da reação seria esse bonequinho sem a

sua blusa ao final ele utilizando um processo enzimático ele vai esse processo irá ou rede ou maneira de maneira muito mais rápida porque porque a enzima vai auxiliar neste processo e como é que se dá o mecanismo de ação enzimática Bom basicamente pessoal o mecanismo da ação enzimática se baseia em duas teorias a teoria do que nós chamamos de modelo chave-fechadura pelo fato das enzimas serem específicas elas tem uma afinidade por substratos específicos como também o modelo de encaixe induzido onde é que esse modelo diz esse modelo fala para gente que muitas vezes não é

um cacho perfeito mas as enzimas por serem proteínas em sua conformação no estado elas podem se agrupar em regiões chamadas de sítio ativo Então as enzimas elas são altamente específicas e geralmente elas vão possuir um único tipo de substrato elas não tem afinidade por um único tipo de substrato a grande especificidade é explicada pelo fato das enzimas se encaixaram perfeitamente seus substratos a região na qual uma enzima se liga Ela é chamada de sítio ativo sítio ativo e sítio ou seja essa região na qual a enzima se encaixa para que a equação ela possa para

que a reação na verdade ela seja executada de maneira mais eficiente no menor tempo possível a gente chama esse sítio ativo de sítio alostérico também exercite ele pode ser chamado assim porque muitas vezes a enzima ao se acoplar com o sítio ativo que a região dela vai executar sua atividade muitas vezes ela pode apresentar a capacidade de se ligar obedecendo a um isomeria Ou seja a enzima possui uma isomeria e isomeria pode ser explicada em sítios alostéricos tá então quando ela se liga nesse encaixo o substrato começa as suas atividades né ela começa a acelerar

o processo de transformação no substrato em produto eu trouxe para vocês um exemplo da maltase então a maltase ela tem um encaixe perfeito para maltose a maltose vai se encaixar no seu sítio ativo e ao final você vai ter aí a maltose sendo quebrada em duas glicose certo você vai ter dois produtos e um detalhe importante neste caso pessoal a enzima o catalisador ele não pode ser consumido entende sai completamente novo ao final da equação perfeito só que é o seguinte as enzimas muitas vezes elas têm diversas peculiaridades ou seja pontos nas quais a sua

atividade pode ser diminuída a atividade da enzima ela pode ser diminuída por diversos fatores nós vamos estar aqui os principais fatores que fazem com que essas enzimas diminuem sua atividade ou até mesmo percam suas atividades e a partir disso a gente vai entender como Essas atividades como Essas funções acabam atrapalhando o funcionamento da enzima é o primeiro fator que influencia no funcionamento enzimático que a temperatura é bom que a gente lembra que a temperatura influencia na energia das partículas e a energia cinética das partículas e a energia responsável pelo movimento delas se eu diminuisse movimentos

eu aumento demais esse movimento isso faz com que a minha enzima com que o meu produto ele tem ali uma atividade catalítica maior até um certo tempo Então olha só a velocidade das reações químicas que são catalisadas por enzimas elas tendem a aumentar com o aumento da temperatura até atingir uma velocidade máxima em uma temperatura ótima o que que acontece com determinados momentos no processo de atividade enzimática que é enzima elas atura ela não consegue mais se ligar novos substratos Então por mais que você aumente esses fatores ou modifique melhor dizendo esses fatores para tentar

aumentar ainda mais a velocidade estão se torna possível porque fisicamente a enzima não consegue mais se ligar nove substratos todas as enzimas substratos todas as enzimas que estão ali presentes Elas já estão ocupados e com consequente não consegue mais acelerar outros processos Tá bom então toda enzima ela tem uma temperatura ótima e uma velocidade máxima dentro dessa temperatura ótima tá essa velocidade máxima a gente pode também chamar de Limiar certo Limiar máximo seja o limite máximo em que a minha enzima ela vai trabalhar na velocidade máxima certo caso você aumente a temperaturas acima da temperatura

ótima o que vai acontecer uma desgraça duração da enzima lembre-se que toda enzima é uma proteína então assim como as proteínas elas também podem desnaturar em decorrência de um elevado aumento da temperatura Um Outro fator que pode modificar a velocidade de uma reação química em decorrência da que aconteceu por uma enzima é o PH o PH é o potencial hidrogênio iônico que a potencial hidrogeniônico Professor potencial hidrogeniônico ele mede a acidez e a basicidade de 16 então quanto maior for PH mais básico aquele meio se encontra mais alcalino e quanto menor for o PH mais

ácido aquele meio se encontra Lembrando que essa escala de PH ela tem um intervalo no sete que é justamente o intervalo do meio ele se encontra neutro cada enzima vai exigir um PH ótimo na qual a velocidade da reação seja máxima acima ou abaixo desse ponto a atividade enzimática ela acaba diminuindo então trouxe aqui para vocês alguns exemplos importantes bem legais por exemplo a piscina o PH ideal dela é dois já Pitty Alina o PH ideal dela é 7 a tripsina PH dela é 8 ou seja se eu pegar uma piscina e colocar no meio

em que o PH é oito provavelmente ela não vai funcionar provavelmente não não vai funcionar no entanto se eu pegar a tripsina por exemplo e colocar ela num ph2 ela também não vai funcionar porque a mudança de PH foi extremamente brusca a professora nesses casos não existem soluções tampão não existem essas soluções-tampão elas nos por exemplo no seu organismo elas acabam favorecendo né ou diminuído esses efeitos que podem interferir na função de enzimas fazendo o quê alterando os balanços e esses balanços fazer com que você tenha meios melhor expressa enzimas para essas enzimas poderem funcionar

outros fatores que influencia diretamente na atividade enzimática nada mais é do que o a concentração do substrato quanto mais substrato você tem mais enzima disponível você terá e isso vai fazer com que a reação orgânica qual é a reação química aconteça de maneira mais eficiente porém não adianta aumentar essa concentração manter a concentração de enzimas sempre a mesma porque porque vai chegar o momento que essas enzimas vamos aturar e essa saturação faz com que infelizmente aquela reação diminua muito a sua velocidade em cada substância terá um PH ótimo e uma velocidade máxima que pode ser

atingida em decorrência daquele PH certo bom as enzimas elas também podem ser influenciadas por moléculas que nós chamamos de inibidores que seria um inibidor um inibidor seria uma substância que faria com criatividade daquela enzima não acontecer se a gente acabou de falar de inibidores que são ligados ao ambiente como por exemplo quantidade de substrato temperatura e PH o que que acontece nesse ponto nós podemos ter dois tipos de inibição certo a inibição reversível na presença de substâncias Irreversível quando o aquecimento específico orias excessivo quando você aquece demais ou mistura proteica todas as proteínas que estão

ali dentro elas vão ser exibidas e reversivelmente porque elas vão se desnaturar certo então aqui eu trouxe para vocês um gráfico da atividade enzimática tô aqui tem a porcentagem de atividade enzimática e aqui tem a temperatura perceba que a temperatura de velocidade máxima do funcionamento desta enzima aqui foi 40 graus Celsius acima disso atividade catalítica cai e veja que é bruscamente já baixo diz a atividade catalítica também cai Porque infelizmente não é necessário você não consegue ter estruturas importante para que essa reação aconteça tá então você acaba inibindo essa reação esses inibidores eles podem ser

competitivos ou não competitivos professora que significa esse km é esse km significa constante de michaelis-menten tá então a constante de Michaelis ela é aumentada na presença do inibidor competitivo um inibidor competitivo faz com que a constante de michaelis-menten aumente essa constante de Michaelis menten aumenta fazendo com que você tenha uma diminuição na velocidade máxima do que acontece nós temos aqui duas enzimas sem inibidor e outra coisa eu lhe dou perceba que a constante de Michaelis menten aumenta e a velocidade máxima diminui porque nós estamos usando um exame do inibidor da mesma forma acontece aqui a

velocidade máxima é a mesma na presença de um inibidor competitivo nesse caso nós temos um inibidor competitivo e um inibidor competitivo o que é que significa que lhe compete pelo mesmo sítio ele compete pelo mesmo sítio pelo mês e exatamente o mesmo sítio que existe naquela enzima e essa essa competição faz com que a velocidade máxima acaba diminuindo Por que você não está atualizando substratos Tá certo quando eu tenho inibidor não competitivo a constante de Michaelis menten se torna a mesma então você não tem uma mudança na constante porém a velocidade máxima é reduzida SN

São não competitiva pessoal acontece porque muitas vezes a enzima ela tem dois sítios de ação ou precisa de uma coenzima para poder funcionar então quando o inibidor não complete pelo sítio ativo da enzima automaticamente a constante de michaelis-menten se torna a mesma Prefeito bom gente agradeço vocês teria ficado comigo Nesta aula do curso aguardo vocês em uma próxima aula um grande abraço e tchau