Aula 6 ACH5542 - Estrutura Tridimensional de Proteínas - Parte 1

e a ch55 42 bioquímica 1 esta aula foi elaborada com livro Princípios de bioquímica de lehninger 6 edição capítulo 4 estrutura tridimensional de proteínas é sala nós vamos começar de uma forma diferente então ela será orientado a resposta de perguntas se você ainda não leu o capítulo do livro então a recomendo que primeiro Leia até o fim da parte que ele fala de proteínas fibrosas a queratina colágeno a proteína da seda de aranha aí retorna para cá de outra forma você não vai conseguir aproveitar essa aula da melhor forma bom então para você que lê

o acaba de ler o livro O que é com formação de uma proteína a conformação de proteína qualquer estado estrutural que a proteína possa assumir sem acaba de ligações covalentes então na aula anterior resina que a proteína é uma cadeia de aminoácidos não colar de pérolas lá e é a todos os aminoácidos estão Associados por ligação covalente e essa cadeia ela pode assumir uma estrutura particular tridimensional então qualquer estado de organização dessa estrutura é chamado conformação tanto o estado que a gente vai chamar de nativo quantos estados não trazem quando você aquece a proteína ela

muda de estado ela vai ficar totalmente estendido mas isso ainda assim é chamado conformação pergunta 2 O que que é uma proteína Nativa as proteínas nativas são as proteínas que estão dobradas enovelados na conformação funcional EA conformação que confere a ela atividade biológica Então somente nessa conformação ela cumpre sua função seu papel não dá do organismo organismo de origem no outro organismo e nenhuma outra e como conformação estabilizar isso é muito importante a conformação da proteína estabilizada por interações fracas não covalentes Esse é o segredo né Então as interações podem ser vanderwaal's ligações de hidrogênio

interação hidrofóbica na verdade a exclusão de coisa hidrofóbicas pela a força e dor fábrica da água interações iônicas entre minascon carga e interações covalentes devido ao fato de ter a proteína pode estar no meio extra-celular e lá os existem na tendem a formar Pontes de dissulfeto nós vamos ver que são as pontes também estão presentes nos fios de cabelo na estrutura da ALCA queratina as ligações peptídicas tem caráter de ligação dupla devido a ressonância dos elétricos vamos dar uma olhada na ligação peptídica de forma mais próxima que Então esse é uma ligação peptídica nessa é

o c-terminal lá de um aminoácido parte carboxyl que se ligou ao n-terminal aqui dominou as então para cava.com terminado proteína que você tem nada proteína Esse é o carbono Alfa lembra que o carbono alfa o carbono está ligado à cadeia lateral É Então tem um R aqui tem um R aqui essa ligação peptídica essa ligação entre seio ainda chamada ligação peptídica é a ligação que une dois aminoácidos e formam um peptídeo e esse nitrogênio aqui então na última camada nitrogênio ele tem que fazer né ele tem que ter oito elétrons né então dois aqui quatro

aqui seis aqui oito então ele tem um par eletrônico livre esse oxigênio fortemente eletronegativo eu hiper gênio também mas ele tem elétron sobrando Então o que acontece pelo fato do oxigênio ser muito eletronegativo ele vai tentar sacar elétrons desse carbono e se desenvolver uma carga parcial negativo aqui e o nitrogênio por sua vez ele vai doar elétrons para cá para poder permitir que esse carbono ele tem elétrons uma vez que agora está deficiente e ele consegue segurar essa carga positiva e sem nenhum problema a gente sabe disso né o hino amônio é uma evidência de

que nitrogênio fases bom e isso daqui esta forma e esta forma são chamadas as formas de ressonância que que é isso mesmo equilíbrio estou indo para se faz e indo para essa fase agora isso pode chegar a um extremo o extrema quando essa carga que foi muito deslocado seja eu Jenny lhe roubou mesmo alertam para ele ficou negativo e esse nitrogênio fica positivo e aqui forma-se uma ligação dupla se para eletrônico está aqui aba e coisas interessantes acontecem aqui né então agora que eu tenho essa ligação dupla as ligações duplas são planares Então significa que

isso daqui ele vai determinar um plano todos esses átomos aqui ó e esses átomos da Pontual - social foi se agachou selfie eles estarão num plano assim como a dupla né o plano da dupla o e ligações duplas não rodam imagina a situação você tem duas bolas de isopor e fura elas com agulha de tricô Se você pegar essas bolas né então a agulha de trico as bolas para vencer por exemplo.com né então cê bola 1 bola 2 e furou aqui você consegue rodar as bolas uma em relação a outra certo mas se você fizer

isso com duas agulhas você tem dificuldade de rotacionar então analogia Aparecida então isso significa que ligação dupla não roda e por isso eu tenho esses planos determinados aí ligação peptídica forma planos Então quando você enxerga uma proteína na verdade aquela cadeia de aminoácidos ela também é uma cadeia de plano determinados pela ligação peptídica é bom a impressão que dá é que como você tem informação de planos é que isso não roda né mas Roda sim então isso daqui a ligação peptídica que nós vimos né o n ligado consequi e aqui é dupla não roda isso

daqui é um daqueles quatro átomos que formam o plano e essa ligação aqui entre o nitrogênio e o carbono Alfa é uma ligação simples ligação simples rotaciona bom então eu posso rotacionar isso daqui em relação esse nós vamos chamar de ângulo Fi que é o ângulo entre o nitrogênio carbono Alfa essa ligação entre o carbono alfa e o carbono da carbonila Dominou a subsequente também a simples e eu posso rodar vou chamar se daqui de ângulo se então eu tenho dois ângulos fixe esses anos permitem com que o hard os planos E por quê que

isso é importante porque você tem que pensar nas consequências disso uma vez que eu posso rodar nesses ângulos Imagine que eu tenho e cadeias laterais dessa natureza estão presentes fenilalanina é bem volumosa né A Serena e pequena mas o que poderia ser um outro milanina se Posso rodar nessa ligação isso a medida que roda pode entrar em colisão com isso o nome disso a colisão histérica colisão espacial então a presença de resíduos volumosos vai causar um impedimento estérico nos ângulos rotacionais possíveis Então vou limitar o Finn e o psi em função do tipo de resíduo

que tenho ligado no carbono Alfa intenção é uma coisa importante aqui saber quais são esses ângulos vai poder por exemplo avaliar como tá estrutura bom então isso já mostra para você que eu tenho aqui uma cadeia de planos que podem rotacionar nos anos fipse e que o volume das cadeias laterais vai ser importante aqui porque isso vai determinar organizações tridimensionais desta cadeia linear o bom é Bom vamos lá em particular o ângulo e se a mesma coisa pode ser feita com ângulo fria a gente vai olhar só o psi só para mostrar para você Onde

nós estamos né aqui é o Enem carbono Alfa carbono Alfa carbonila né então a mesma coisa aqui é n carbono Alfa carbonal ficar bonita que o novo em volta n carbono novo carbonila outro n Então tá vendo os dois planos na sequência aqui é que está o meu ângulo V e se olhar é isso de frente aí eu tenho uma coisa interessante aqui que eu eu eu fico sei esse plano de Kassab que eu vou formar uma ligação pra gente vai formar um plano aqui e o outro plano ele pode rotacionar de ver essa ligação

que roda em relação a esse e eles são os ângulos possíveis nele pode adotar mais ou menos 180 esse ponto que nem um grupo fosse impedir ele pode fazer tudo isso como a gente sabe que impede por causa dos do que está contido aqui pendurada no carbonato né Por convenção Felipe se são iguais a 180 graus ou menos 180 quando o primeiro e o quarto átomos estão mais afastados expectativas estão totalmente sentidos que é exatamente esse daqui Tá certo então eu tenho esse é o primeiro e esse é o quarto átomo Então eu tenho em

relação a fixa e eu tenho 180 graus aqui né no caso desculpa não em relação ao esse que nós estamos falando ele está 180Graus mas ele pode assumir e esse átomo ele pode ir lá para cá nesse sentido você negativo ele pode assumir zero vindo por esse lado ou as meninas positivos vim precisar dessa me zero também e vão pensar em um aminoácido específico então tem lá o carbono Alfa Vou retornar aqui esse carbono off ele tem por exemplo uma a Nina desculpa não O próximo carbonato para estar nesse daqui e ele vai ter uma

a lâmina Essas são as posições os ângulos possíveis que a lâmina pode adotar então você vê que ela adota preferencialmente ângulos positivos entre ser alguns 80 até mais 180 e pode adotar nossa região exames negativos assistimos mais escuras mas fortemente favoráveis moderadamente favoráveis favoráveis e as regiões em branco com as regiões em dia você não vai encontrar muito raro encontrar a Nina assumindo esses ângulos né Então veja bem aqui a gente tá olhando a conformação para dois ângulos não fi e o PC a combinação dos dois né porque o aminoácido ele vai ter as duas

coisas lá certo então eu consigo determinar Quais são as prováveis exames o nome desse diagrama diagrama de chama Sandro fim de ano o que estudou isso daí ele o matemático depois quando a gente olhar estruturas de peptídeos e determinará se desespere tire a gente vê que batia com que Ele propôs e agora esses anos filho se eles dependendo os resíduos que você tenha cadeia vão proporcionar a formação de outros níveis de estrutura que não são aquele nível linear da sequência primária o primeiro desses níveis estruturais é chamado de alfa-hélice toque Você tem uma representação de

Alphaville uma hélice é um helicoidal um helicoidal ele é a mola do seu caderno tá se você tem um caderno com mola que ela mora lá é um helicoidal né Não pense que a hélice do helicóptero hélice aqui não é eles não helicoidal Exatamente isso aqui é uma eles aquele ali é são paz giratórias e embora ser chamado de eles o que que se observa aqui de interessante né Você tem uma volta completa tão saindo daqui eu dou uma volta completa e volto aqui a carga 3,6 resíduos ele tem essa volta com e aqui deu

a volta e voltou para cá 3,6 resíduos de aminoácido para subir e quando eu subir eu subi um passo de 5,4 anos mas quando a gente fala de mim eu vou falar a mesma coisa né De quanto quantas bases eu tenho que dar tem que ter na cadeia para completar uma volta em qualquer o passo de subida de cada volta e como é que as alfa-hélice se mantém estável bom essa alfa-hélice ela se mantém estável por interações fracas interações de hidrogênio observa aqui eu tenho o hidrogênio ligado ao nitrogênio da ligação peptídica ele vai fazendo

uma ponte com essa carbonila e isso ocorre a que isso ocorre aqui isso ocorre aqui também então é sempre a Carbone lá fazendo ponte de hidrogênio com Nikon hidrogênio ligado ao oxigênio da carbonila com hidrogênio ligado nitrogênio o quanto é assim então vamos lá vamos pegar esse resíduos Kauane terminal né só que a carbonila do aminoácido um Então vamos lá 12 e três quatro Então esse nitrogênio é o nitrogênio do quarto aminoácido então é sempre carbonera do aminoácido um com nitrogênio do aminoácido animais quatro então por exemplo se você quer ver essa interação aqui então

muito bem esse aminoácido um então um dois três eu tô contando atrás cadeias laterais né é um dois três quatro aí eu volto um sono nitrogénio n animais quatro Então o que estabiliza a hélice é isso outra pergunta para onde apontam as cadeias R então para fora da eles certo então é óbvio que eu tenho cadeiras R que são polares ou carregados e sempre bom que elas interagem com água se eu tenho cadeias R apolares você deve imaginar que para proteger isso daqui eu tenho que ter um ambiente Apolar são em geral as velhas vão

tentar assim PAC a proteger essas coisas aqui né da água se Relacione a polares ou não vão ficar mais expostas a água para poder se solvatar como a água é isso aqui é uma visão que se tem da Alfa hélice se você olhar se ela por cima percebo que os que quisessem com apontados para fora perceba também que eu tenho grupos R que eles estão mais ou menos sobre posse e se com esse esse com esse esse com esse seria mais ou menos essa aqui ó esse tá mais ou menos sobreposto com esse e essa

sobreposição é interessante porque é segunda que eu tenho uma coisa aqui que tem carga negativa e isso aqui é um é de carga possível então um aminoácido assumir nosso básico eu vou ter uma interação Zinho de Campo aí no coraçãozinho iônica e isso aumenta a minha estabilidade da hélice E como eu sei que um dado resíduos de aminoácido pode formar ele se bom um resíduo que é conhecido que a chamado de referência é a Nina então assim todo mundo que tem delta delta Encruzilhada por mol próximo da Nina forma boas elas estão aqui tem os

resíduos que formam boa cês não deu senão o que a gente sabe que hidrofóbico fenil-alanina você vê que ela já não ajuda muito que ela teve um grande mas ela mais isoleucina não pegar outro aqui esses daqui ó triptofano valina e tem uns que não formam muito bem comprando polino polino é um dos piores né Quanto mais próximo aqui de corte em mim não quanto mais próximo Você vai ter formação disso formação de Hermes né observa que acontece com os carregados né as meninas eram três e se Dina 2.6 glutamato 1.4 é e onde está

o Sparta Sparta 2.5 êxito são notáveis e porque eles vão tá participando aí da das vezes por razões que nós veremos aí vão participar das Neves O que são dois Qual é a contribuição da cadeia lateral R para estabilidade da Alfa hélice tá bom Amém nós carregadas positivamente costumo ser encontrados a três visíveis de distância dos carregados negativamente possibilitando a formação de pares e ônibus eu mostrei isso estamos livro dois aminoácidos aromáticos com frequência são espaçadas de forma semelhante resultando interação hidrofóbica da Olha que interessante isso daqui a eles certas foi desenhado com bolinhas que

ditam amanhã cada vez menores para dar essa ideia de profundidade Então eu tenho interações dessa natureza aqui então esse daqui é carregado positivamente a mim nosso básicas elastina isso aqui é um astro aspartato Então essas coisas podem embora seja um pouco longe né gente viu lá sem ponto 4 anos mas eu tenho uma interação de Campo fraca e suas interações fracas realmente estabilidade da hélice também posso ter aminoácidos hidrofóbicos como por exemplo que pode ser uma Fini alanina e que pode ser uma tirosina eles pô é uma forma também interagir aí tentar escapar da água

e isso a interação de vanderwaal's entre eles aumentar estabilidade da eles então a contribuição dos RS para formar L sim se o que manda mais ali são as pontes de hidrogênio né mas essas outras interações de Campo mesmo à distância mais fraca somo a eclodir em eu lembro estabiliza uma hélice e não porque não é hidrogênio disponível ligado ao nitrogênio para fazer interação com carbono na residência mais quatro de uma olhada nesse turma da prolina aí você vai conferir isso vai ficar que não tem esse hidrogênio lá em como anel eh rígido tem mais essa

certo não tem votação no n c Alpha não vai dar justamente porque ele é fechadinho então tem duas razões para prolina não estabilizar um eles veja bem isso é quando ela está em uma cadeia com outros aminoácidos mas dá uma olhada e pode procurar na literatura onde você achar mais interessante no Google Acadêmico a hélice de prolina se eu tiver uma Polly prolina pode proline a forma um tipo de Alice bem interessante inclusive bem estendida né mas forma eles é engraçado esses interações vão assustar você não deu uma olhada na hélice de Polina na internet

tudo isso ajuda a complementar isso mas e em uma cadeia que tenho uma distribuição normal de resíduos a sua resposta categórica não só Napoli prolina que sim a Poliana vai formar uma hélice diferente particular não é alfa-hélice mas é uma hélice uma delas explodindo e ele ensina estabiliza uma Alfa hélice e também não a glicina ela tem o hidrogênio ligado nitrogênio e não tem nenhum problema não é cíclica né lembra que ela é o homem nossa tem a cadeia é um hidrogênio bom e Então apesar de tudo isso não estabiliza uma alfa-hélice porque ela apresenta

a maior flexibilidade conformacional Fatec de hidrogênio permite que esse exato mas eles rotacionam em mais eu não tenho que lhe volume no R eu posso girar muito mais então uma coisa que você precisa saber é que glicina e prolina não estabilizam hélice então examinar os estar presentes em outras coisas na verdade o fato deles desestabilizar em vão justificar umas coisas interessantes que você vai ver estrutura de proteína Às vezes você vê uma hélice que ver se seu marido bem longa ela é disso que ela tem como se fosse um cotovelo de 90 graus esse ponto

do cotovelo em inglês e são de Pink na um ponto em que você tem um rompimento da estrutura da hélice se olhar Claro e nós que tá ali a Bruna Com certeza tão prolina em uma distribuição de aminoácidos natural né não pode por Lina que artificial você verá que rompe a estrutura de essa então se você tem um porta lâmina de 20 resíduos você colocou é uma prolina no 11º resido não vai formar um eles grandona vai formar duas vezes e ela vai formar um ângulo de 90 graus entre as duas velhas mais ou menos

90 graus que é dado por esse Kika prolina e já te adianto aí que uma Polly alanina forma uma alfa-hélice aliás Isso é uma estrutura que biotecnologias usam né quando você quer separar domínios de de uma proteína Então ela se Paloma anima É como se você fez usasse uma barra rígida para separar duas coisas e aqui uma estrutura de uma alfa-l então gente viu aqui alfa-hélice ela vai formar uma série de interações hidrogênio Fora as interações de hidrogênio elas ocorrem porque Audi Polo que permite a formação das interações de hidrogênio certo então se você for

lá a orientação dos dipolos é sempre a mesma então se você ver com todos os polos apontando para o mesmo mesma direção eu vou ter uma resultante então no fim das contas a eles toda é um grande de polo em que eu tenho uma carga muito forte positiva no Amino terminal e uma carga negativa muito forte no carboxiterminal porque aminoácido carregados positivamente costumam ser encontrados próximos o Amino terminal de um alfa-hélice e é bom porque dessa forma ocorre interações estabilizantes com a carga positiva de Polo então aminoácido carregado negativamente isso aqui é positivo estabiliza mais

gosto de menos Então você vai ver nas vezes eu sempre vou ter no Amino terminal que a parte positiva aminoácidos ácidos e não se terminal que a parte negativa mais aminoácidos básicos pode ver então se você tem acesso a um programa chamado pai mal aí você pode verificar isso nos velhos de estruturas que você tem interesse Tá bom então vamos fazer uma um levantamento aí uma agrupar O que você aprendeu em termos e conhecimento relacionado à estabilização da frases são 5 tipos de restrições que determinam uma hélice um tendência intrínseca do resíduo nós formar uma

hélice está naquela tabelinha lá que ela alumínio no caso seria o zero e tem outros seres vivos lá prolina um dos piores e as interações entre os grupos R que estão sobrepostos né embora ele esteja 5.4 angstrom às vezes até um pouco mais mas as interessante Campo fraca muitas vão ajudar o volume dos grupos R adjacentes bom Às vezes você não tem grupos muito volumosa você vai acabando uma constrição na esse lá dá uma fechadinha maior isso faz com que ela consiga fazer melhores Pontes de hidrogênio no e a ocorrência de resíduos de prolina e

glicina e isso aí são os resíduos que interferem na formação quebram a estrutura da hélice as interações desses aminoácidos extremidades segmento helicoidal e o dipolo elétrico inerente da hélice Então aquela coisa entre o n carboxila do n e o hidrogênio do grupo Amino do N + 4 e o fato de isso daqui ser um monte de Paula orientado e eu ter resíduos negativos na parte positiva do dipolo e mais exemplos positivos na com carga positiva na parte negativa de polícia acaba estabilizando a eles se você em algum momento estiver construindo uma nova enzima nova molécula

e você lida com alfa-hélice você tem que respeitar isso você sabe que uma alteração dessa natureza vai levar à perda funcional então isso tem que estar disponível para quem faz Mutantes né o segundo tipo de estrutura essa estrutura era chamada de fita Beta então fica Betão estruturar estendida oi e ela como essa altura mostra para você aqui ela tem os grupos erres apontado para fora então eu tenho a cadeia principal que são as ligações peptidicas sem contar a cadeia lateral R numa fita e os resíduos R fora do plano da fita em geral a gente

acaba chamando essa estrutura quando você tem mais fitas de folha Beta essa é uma folha aberta de paralela porque aqui ó eu tenho um sentido né então aqui é o n-terminal aqui é você aqui é o n-terminal aqui aos e Kauane terminal é você então se for sempre assim você apontando o n e o Enem apontando você com essas orientações assim eu tenho o antiparalelo porque que eles chamam de folha aberta antiparalelo ou Folha beta pregueada quando você pega um papel o e dobra o papel como se você fosse produzir uma saia canelada o o

aquela parte sanfonada de um acordeão essa essa coisas estrutura que lembra nessas pregas esse dia que lembra uma sanfona é o que dá né esse nome é estrutura né Essa analogia aí e existem dois tipos de folha não tenho folhas antiparalelas como as e eu tenho paralelas e basicamente você vê que a diferença entre elas em relação ao plano não é não é não tem nenhuma diferença aqui então sempre a cadeia estendida News resíduos R da cadeia lateral apontados para cima e para baixo para cima e para baixo você me pra baixo mas a diferença

está na ponte de hidrogênio olha aqui ó essas Pontes de hidrogênio estão alinhadas e as pontes de hidrogênio estão em diagonal nem para dar aula da água aí e eu tenho o que seria o passo da folha aberta em seis pontos cinco anos então eu tenho por exemplo esse hidrogênio está apontado para cá e eu tenho uma cabelo lateral R aqui quando você sidos demora para eu poder ter isso novamente né então 12 cada dois exemplos eu andei 6.5 anos isso não pra e é repetir a estrutura da fita e isso é uma visão lateral

da folha aberta eu não sei se ajuda na ideia se ele tem uma coisa mais 3D mas por favor convença a si mesmo se a imagem não ajuda que os grupos é estão sempre apontados para cima e para baixo fora do plano do plano do plano das pregas da Folha bom então é óbvio você já deve mais nada então você tenta mais legal né são várias fita sensível usar só sempre basta já deve imaginar que se eu tiver os resíduos adequados aqui em uma folha embaixo essas folhas tem de interagir então se eu tiver resíduos

hidrofóbicos aqui em uma outra folha com resíduos hidrofóbicos também tá essas folhas vão começar a se compactar e vou ter estruturas mais contatos né Por causa estuda aí e não anterior vocês viram estrutura primária que corresponde a sequência de aminoácidos de uma proteína nessa aula nós vimos um novo tipo de organização que a estrutura secundária então alfa-hélice é um tipo de organização de estudos secundária bem como a folha Beta pregueada agora vocês conhecem o segundo nível de organização estrutural de proteínas e a questão cinco Qual folha Beta pregueada mais estável a paralela ou antiparalelo Oi

será que você consegue responder isso olhando para sutura e antiparalela porque os três átomos envolvidos nas interações hidrogênio estão mais alinhados aí sim eu lembra da aula da água eu tenho a ponte de hidrogênio mais forte quando os três átomos que formam a ponte estão alinhados então todos estão em uma linha reta aqui não estão esses dois estão aqui o terceiro está inclinado então é óbvio que essa ponte é mais frágil e é ser mais estável proteínas que formam Pontes assim mantém sua estrutura melhor para temas que tem Pontes assim é mais retornando uma imagem

aqui OK Eu sei que é proteína é uma cadeia certo aqui no mostro cada eu mostro fitas nem como é que está as na estrutura de uma cadeia agora sim eu represento para vocês o turno a cadeia que o n-terminal da proteína ou uma fita uma eles chamam de volta né em inglês eu chamo de terno Então seria uma curva aqui uma alça aqui você tem uma outra alça e é sempre sim eu tô o lindos e com n os e com n e isso daqui é uma folha aberta anti paralela ao também estava nós

acabamos de ver porque e eu tenho então duas formas de uma cadeia polipeptídica fôrma folhas desta forma de paralela que eu já posso de uma fita já entrar na outra e da outra tá seguinte e assim sucessivamente EA paralela que é mais complicado eu vou precisar de ter uma região não estruturada uma longa alça que não adota nenhuma estrutura o que permite a conexão com a próxima fita Esse é o Vick proteínas que tem isso daqui essas longas alças aqui essas alças vão ter uma participação importante a gente vai ver isso principalmente da química dois

pequenos o metabolismo né E essas alças aqui que são mais Livres né Então nós não precisa adotar uma estrutura tão rígido assim com uma Alfa hélice e folha aberta elas vão acabar tendo a participação importante em catálise no fim das contas a folha e alfa-hélice elas vão ser como suas esqueleto da proteína o arcabouço dela e essas regiões não estruturadas que vão ter os tecidos Chaves que eu posso variar isso então uma vez que a natureza criou acabolso ela ficou variando esses outros resíduos para produzir proteínas como várias funções Tá bom então um pouco mais

profundamente nessas curvas Então a gente tem dois tipos né volta você tipo um volto tipo 2 a volta tipo um ela tem um exemplo de prolina aqui então proline você sabe que ele quebra estruturas temos já quebrou a Quina eu consegui fazer uma volta aqui e eu conseguir aproximar essa carbonila desse hidrogênio tá nesse nitrogênio fiz a curva aqui as colinas são propriedade interessante né as proteínas Elas têm estruturas que podem ser chamados de Cis ou trans então isso aqui é uma prolina aqui a ligação peptídica da Colina com um aminoácido que Zinho e o

que acontece aqui é que a prolina em relação a esses resíduos que ela pode virar Será que ela pode ter essa conformação trans em que isso daqui está em e não está em cima está para baixo e a confirmação Sis em que esta parte aqui está do mesmo lado que essa Quem faz isso é uma enzima chamada para o Nilce estranho isomerases tem várias enzimas dessa meu aluno doutorado Fabi estuda-se profilina de que é uma prolina cistrans isomerase e ela é muito importante está envolvida em várias coisas inclusive na génese da esclerose múltipla e em

volta Beta tipo 2c em volta aberta tipo 2 ela tem glicina então precisa gente sabe que vai ajudar bastante né porque ela adota várias conformações não é muito livre por ter esse hidrogênio e isso permite que eu também aproxime esse hidrogênio aqui da carbonila então vou ter a segunda volta então alguns exemplos de curvas como essa intensa aqui ó que a gente chama de barril Beta né então são folha-beta enorme em forma de barril e aqui eu tenho as curvas geralmente a atividade das enzimas tá aqui e não aqui nesse barril ele é outro para

estabilizar ela por exemplo são proteínas transmembranares né é um poro bacteriano então vou ter isso dentro da membrana é isso aqui vai estar fora fazendo parte funcional dele bom e isso aqui é uma proteína chamada methyltransferase Então ela que tem aqui a folha aberta e você ver as alças aqui ó bom então nessas e vou ter formação dessas curvas isso daqui erres certo mas são essas aos que fazem a catálise no outro não conseguia mostrar mas nesse Sim esse assitir ativo tem que ter em volta sítio ativo as alças Ó tem essa alça aqui tem

essa outra aqui tem essa outra aqui então só as alças não tem volta por exemplo do São ele é um doador de adenosina né o nome dessa proteína que é adenosil mente transferível é E essas voltas estão presentes em vários tipos de proteínas se você já viu o que agora volta são possíveis porque a resíduos de prolina ou glicina a fazer uma revisão da aula anterior aí uma proteína purificada está em um tampão apps n2 hydroxyethylpiperazine linha ácido citando sulfônico em BH acesso a proteína purificada um tampão PH 7 com 500m molar do cloreto de

sódio é muito fácil aqui e ela provavelmente não vai funcionar muito bem uma amostra 1 ml da solução de proteína então tenho x na ml tirei um ml e é inserida em um tubo feito de membranas de diálise foi apresentado na aula anterior idealizada contra 1 litro do mesmo tampão apps com zero de minha série 10 ao vivo né como o saquinho de diálise lá ele vai permitir que o saldo que está dentro migre para fora até que essas coisas atingir um equilíbrio moléculas pequenas e íamos como n amar se ali menos e apps podem

se difundir através de membrana proteína não porque os poros da membrana são Tais que eles são menores que a proteína antes de interesse perguntam uma vez que é Diários alcança equilíbrio qual a concentração de MSL na amostra de proteína a soma que nenhuma mudança de volume ocorra na amostras durante a diálise é A e B se amostra de um ml original fosse realizada duas vezes sinceramente Contra 100 ml aqui foi uma vez o controle certo aqui é duas vezes Contra 100 ml e é fizeram mesmo lá nem a qual seria a concentração final de MSL

na mostra então ele tá comparando uma diálise contra um litro de tampão com duas diárias seguidas Contra 100 ml do mesmo tampão não vamos lá resolver na primeira parte uma vez que a diárias e alcança equilíbrio qual a concentração de MSL na nossa de proteína Assuma que nenhuma mudança de volume ocorra na amostra durante a diálise é é tão isso daqui é o meu balde lá com um tampão isso aqui é o meu saco de Diários né equilíbrio eu teria essas concentrações aí de n a c l x e y no equilíbrio x = y

pronto concentração eu posso né expressar dessa forma molaridade igual número de mostra o volume então a molaridade de um igual molar dar do outro número de maus um ver um igual número de uns 2 V2 aí é só substituir do n-11 ML você igual m201n um daqui hálito né Sempre volume litro N1 é um um litro vai ser igual n2deep 0001 que é um ml ó E aí eu chego a situação que nenhum = 0,001 n2 bom não consigo resolver isso porque é um sistema de duas incógnitas em uma equação então eu vou ter que

trazer a segunda equação molaridade igual número de nozes dividido pelo volume Qual a molaridade que eu tenho naquele meu um ml é 500 mínimo lar de minha CL igual n número de nós e 001 ML né que seria usaram livros que aquele 1ml com isso eu sei que o meu n ele é 500 micro mouse no equilíbrio n qsn lembra que o n a c l do lado de fora é zero né nem Equilíbrio O NK tudo isso vai ser o que tá aqui dentro e o que tá aqui fora em nenhum mas ele dois

agora eu sei que vinha em que é tudo vai ser igual em nenhum mas Annie dois é substituir lá agora tenho duas equações com duas incógnitas resolvo e nenhum vai ser 14 99,5 micro Mouse n2 você 0,49 95 micromouse devido pelos respectivos volumes Essa vai ser a concentração final que a Idêntica claro que atinge o equilíbrio de 400 99,5 micromolar tem como fazer de outro jeito Claro que tem então você sabe que é do lado de fora tem um litro e aqui tem um ml certo então você pode considerar isso como um sistema fechado eu

não preciso nem pensar Imagine que eu não de alisar assinada simplesmente jogasse se então eu posso assumir que isso é como se fosse uma diluição então dá para considerar assim né então se você vai assumir que é uma diluição bom então vamos lá você vai ter e a wind no caso a Quina 500 micro Mouse se você é quente mesmo lá Desculpa né então se vai pegar essa concentração aqui quem simular e você vai dividir pelo volume final quer 1,00 un livro que é um é o volume do balde mais volume do saco de Ares

e quando se calcula a vida esse aqui ó 499, cinco Então esse é um jeito mais rápido só que esse aqui você deixa bem claro De onde veio cada coisa aqui eu não assume que a diálise é uma dele são eu assumir que é diálise diálise e eu vi usando o método que não usa o artifício da diluição é bom mas se você vai responder isso numa prova você tem que dizer Olha eu estou usando esse artifício mas na verdade eu sei que se trata de uma de Alice a segunda questão se amostra de uma

ml original fosse realizada duas vezes excessivamente Contra Cem mulheres mesmo tampão hex com 0mmo lado MSL qual seria a concentração final de né CL na amostra vemos então a gente já sabe né que essa concentração tem que ser igual a essa aqui em um dizer uma iguaria 2 V2 agora o meu e neon é esse volume aqui assim ml certo e aqui o n2 que esse volume aqui ele é 1001 aí eu tenho agora essa nova relação e isso é que a gente já tinha calculado anteriormente pega isso com isso faz o sistema de equação

dos em contas você obtém esse número de mouse vida pelo volume vai atrair 4,95 millimolar bom então ainda tá alto mas lembra que o outro lá com um litro eu já tinha chegado a 500 micro morar vamos fazer a segunda divisão se você pega esse valor aqui agora é esse vai ser o valor do X eo Y volta a ser zero que você colocar esse saquinho de diálise que agora está quase 95 em um novo Becker sem nenhum sal e fizer a conta de Novo após a segunda diária se você vai ver que tem 50

micromola Então o quê que isso nossa para você que de realizar duas vezes contra o volume menor acabou sendo melhor em termos de redução da concentração eu tinha 500 micro molar agora tenho 50 é óbvio que sair se você quiser se livrar bastante você vai para coisas mais extremas nas duas diárias em volumes de 1 litro depende da sua necessidade E aí a necessidade que vai dizer o que que você vai fazer mas isso já mostra que você não precisa de grande quantidade de tampão para realizar Basta fazer esse mais de uma vez a pergunta

mais difícil responder quanto tempo que eu tenho que esperar para dar esse equilíbrio né então isso aí você tem que olhar em livros especializados e a voltando então nós irmos aí que as proteínas elas adotam estruturas não pode por exemplo adotar uma estrutura em alfa-hélice aqui tem uma alfa-hélice foi rompida por alguns resíduos aqui não sequência aleatória provavelmente aqui eu aquilo ter alguma prolina que ajudou uma glicina que prejudicou isso de não ser uma hélice única que que acontece essas hélices tem resíduos na cadeia lateral R que podem ser Tais que possui verdade então por

exemplo se eu tivesse duas pneu lâminas aqui elas vão tentar fugir da água e elas por interação de wundervoll aus da da força hidrofóbica da água interagem então aproximei às vezes eu posso também ter aqui por exemplo resíduos polares né eu posso ter uma amiga aqui e uma H aqui esse olhar pode ser serina teolina serina treonina tirosina e isso daqui pode ser asparagina e pode ser Glutamina e eles forma interação polar ou posso ter interação de carga iônica né um aspartato com uma lisina por exemplo e eu aproxima essas hélices assim você vê que

não preciso de o mesmo tipo de interação porta em frações diferentes mas elas permitem aproximar as vezes e tornar para ter mais compacta do lado de fora que é o lado que vai ficar Esse posto ou somente eu não posso ter resíduos hidrofóbicos certo então vou ter resíduos que interage com água que se solvato como por exemplo uma lisina que vai interagir com a parte negativa do dipolo da água assim como o glutamato vai interagir aqui com a parte positiva do dipolo da água em várias coisas ainda dá para você tirar daqui então por exemplo

uma que você consegue sacar é que esses vezes hidroxidos vão tentar ficar escondidos lá no miolo da proteína e do lado de fora ficaram os mais hidrofílicos né então esses resíduos hydrofix Só aqueles que vão interagir com um tampão com as condições do Meio aquelas condições que ela necessárias para fazer os processos cromatográficos explicados na aula anterior o E pelo fato da proteína se dobrar utilizando essa si mesmas interações fracas que a gente discutir já algumas aulas ela forma uma estrutura no caso aqui uma estrutura que a gente chama globular e essa essa essa nível

de organização a chamada estrutura terciária então a sutura primária sequência me nas estruturas secundária alfa-hélice foi aberta estrutura terciária são mais estruturas secundárias se novelando umas sobre as outras através de interações tracks a essas estruturas das retorno aqui essas estruturas secundárias aqui é a partir do da descoberta da cristalografia de proteínas foram resolvidas de várias proteínas hoje a gente tem mais 166 mil estruturas de proteínas conhecidas né E aí com isso eu consigo saber quais são os ângulos fipse de observados na natureza e isso daqui está expresso neste diagrama de ramachandra então secção os ângulos

fe Y desculpa aqui acho que o artista não colocou se certo e E essas são as regiões aqui permitidas no mais escuro fortemente fortemente permitidas permitidas adicionalmente permitidas e as regiões em branco as regiões proibidas e o que que você vê aqui alfa-hélice sentido horário vai estar aqui com resíduos com esse tipo de ângulo ele se tiram de horário Estarão aqui e nessa região aqui mais escura eu vou te apresentar eles tripla do colágeno que veremos depois as folhas hidratante paralelas folhas retas paralelas e nesse anel nesse percurso em anel aqui eu tenho as folhas

destas torcidas para direita são outros tipos estrutura que vocês vem lá aquele barril Beto é uma folha dessa torcida por exemplo eu consigo Agora saber onde é o lugar esperado de um dado resido é muito importante isso mas se você resolveu a estrutura de uma nova proteína eu posso comparar os ângulos que os resíduos dela adotam com os ângulos as proteínas G são depositados na base de dados e ver cima proteínas estrutura que eu resolvi Está correto ou não bom então vamos ver aí tá ou cristal de uma proteína chamada piruvato-cinase Esse é o diagrama

de ramachandran cada ponto corresponde ao aminoácido privados nas a e tire suas conclusões então você vê que muitas vezes eles estão aqui adotando esse ângulo muitas estão aqui a maioria dos resíduos estão nas regiões azul-escuras o médias o Claro poucos vezes estão nas regiões proibidas que são esses estando proibido que que cê acha a piscina então móvel Priscila pode adotar qualquer estrutura então para ela tanto faz ela não vai se preocupar com essa regra ela adota o ângulo que é satisfatório para fazer uma curva para fazer qualquer coisa na proteína Então as glicínias vão dar

assim é esperado Isso então isso é uma estrutura resolvida confiável e as glicínias fazem assim mas os outros exemplos não são glicínias deles acaba adotando essas regiões aqui raramente você vê um resido é que não é glicina nessa região e se isso ocorre é uma penalidade né pra estrutura bom essa piruvato-cinase é uma enzima do metabolismo que estudaremos em bioquímica 2 observa que ela é um homem como tetrâmero tem uma cadeia aqui em amarelo uma verde um esse ano eo Violeta Então eu tenho quatro proteínas associadas aí Que horas isso constitui em mais um nível

de organização de proteína em que cada uma dessas dessas desses monômeros a gente vai chamar se for é a mesma coisa se for em proteínas diferentes nosso paralamas de subunidade e isso é chamado de estrutura quaternária isso aqui é estrutura da hemoglobina hemoglobina ela tem um diminui de dímeros Então são duas cadeias Alfa duas cadeias Beta então é digno de ti mesmo tetrâmero heterotetramero no caso ali Private na 01 homotetramero a estrutura quaternária é a estrutura quaternária muito importante foi mencionado na anterior por exemplo que a gente vai ver se mais para frente se você

mudar alguns resíduos de aminoácido hemoglobina você muda a conformação da proteína mundo estrutura da célula na doença anemia falciforme eu amamento resolvendo um trabalho de uma enzima superóxido dismutase em que eu mudei completamente a estrutura secundária alterando o único devido a organização mudou ela era generic vilitra América AM e isso é a estrutura de uma proteína de uma toxina tô fazendo de estética né e o que que você acha que são essas estruturas aqui é isso daqui por acaso eu vou retirar Isso isso daqui por acaso é uma proteína trimérica Então posso dizer que isso

estrutura quaternária não né você vê que isso daqui está ligado aqui embaixo artista no máximo mas essa cadeira tá ligado aqui então a cadeia única é uma cadeia única de proteína então o que que são essas porções essas posições são unidades que funcionam praticamente Independentes então cada um vai ter uma propriedade independente e uma função exclusiva lá são chamadas de domínio de uma proteína então eu posso pegar esse domínio e colocar na outra proteína ou colocar o domingo de ontem proteína e e eles são intercambiáveis Então é isso é utilizado em tecnologias muito importantes por

exemplo para analisar interação de proteína por tem eu posso fazer esse tipo de brincadeira para gerar proteínas novas Posso combinar o domínio de uma outra proteína condomínio de uma outra e ver se por exemplo altera uma constante de catálise enzimática bom então esse é um outro conceito importante do Minho quando eu falo de domínio eu falo de uma única proteína quando eu falo de uma estrutura quaternária essa habilidade e agora sim o livro ele vai falar de proteínas fibrosas tão um exemplo que ele vai dar e o primeiro a queratina da nossa queratina tão que

você tá vendo aqui alfa-hélice da queratina do cabelo que é produzido no seu folículo capilar são proteínas que são produzidos dentro das células do folículo capilar depois de uma olhada no Google Imagens como que são isso como que é a organização dessas células né ele vai dar uma paradinha aqui no lenga talvez ajude a queratina às vezes elas vão formar cadeias nessas cadeias inspiraram aqui né para não se enrolar aqui eu vão ter as interações adequadas e essa extremidade aqui é fortemente hidrofóbica por isso que esse tipo de filamento aqui eu começo associar as cabeças

com as pontas e formar próprio filamentos E então começa a fazer coisas mais vistos né isso daqui vai começar a interagir com isso daqui aqui eu já tenho 30 anos Tom e depois eu posso ter formação de coisas mais complexas que a próton fibra até você ter o cabelo que o que você vê na escala macro E essas proteínas todas aqui elas têm uma forte coesão na estrutura terciária da da não só pelas interações fracas mas também por interações covalentes que são as pontes de dissulfeto isso aqui é um exemplo da queratina do cabelo aí

mais não tá tão boa mas aqui você vê que cada circunferência dessa é uma célula dentro da célula tenho isso eu vou ter lá o alfa hélice as cadeias não o cabelo é de uma classe proteína chamada filamento intermediário esses protofilamentos pronta fibras e o conjunto de várias células com essas proteínas é o fio de cabelo você deve imaginar também que a interação entre uma célula e outro também deve ser muito forte para poder dar essa coesão que você tem no frio né imagina isso daqui é uma estrutura que o ciclo de vida de um

fio de cabelo é seis anos então são estrutura bom dura pelo menos seis anos dura mais é e pensam menor System e os aminoácidos dessa natureza que que tem Tirol no caso só cisteína aqui eles podem formar a ponte sulfeto o que que é isso eu retiro hidrogênio e elétron e eu ligo essas 2 enxofre saque formando Sistina Isso é uma reação de oxidação a reação após a reação de redução em que o do elétron hidrogênio e eu separo esse daqui é uma coisa que eu sempre falo para ajudantes de biotech aqui quando você vem

para a aula Você tem que sempre olhar para as coisas que você estuda da seguinte maneira o que que esse cara tá explicando que eu posso utilizar para desenhar alguma coisa um produto para a sociedade alguma coisa que de dinheiro alguma coisa que de alguma contribuição né praças e da Jenna e eu acho que às vezes você olha para uma reação desce você nem imagina o que que isso pode de fato contribuir mas essa reação da muito dinheiro observe-se daqui isso aqui é estrutura de proteínas Alpha queratina na fibra do cabelo então isso é uma

daquelas fibras Laura aquele par de cadeiras lembra treinamento intermediário que foi dar aquela aquela cabeça polara que e você vê que elas estão ligadas por várias Pontes de sulfeto hora se eu fizer uma redução bom então vou agora retirar eu vou adicionar a hidrogênio aqui eu abro essas ligações duplas aqui como que é feito isso é feito com tioglicolato de amônia tá falando do que acontece no salão de beleza quando a pessoa faz permanente de cabelo então eu tenho um cabelo muito lisinho né bonitinho Então você vai lá trato tipo de colar tudo de amônia

fez isso daqui Qual é o próximo passo se enrola no Bob lá no Que estrutura que é necessário ali para dar o formato que você quer saber quando você faz isso esse pareamento ele se desfaz tá você vê que esse cara não tá parando com ninguém e esse cara que quer o segundo vai parear quero enfim era o primeiro vai pagar com a segunda para pagar acontecer u você vai ter sistemas inclusive indo para fora para o lado de fora da estrutura vou de pagamentos que não são os pareamentos normais se você mantém assim bom

e faz uma oxidação você torna permanente essa estrutura que você mudou então isso é feito utilizando-se um neutralizador à base de peróxido de hidrogênio e aí o cabelo enrolado então percebe a reação química tava ali na frente ela só pessoa imaginava para quê que ela precisa usar isso em qual proteína que eu encontro essa sistema tem muitas outras Será que eu posso usar esse tipo de coisa para outra situação então aí vem da Imaginação de indivíduos que eu falo que assistir uma aula é que é muita atenção e repleto algum tipo de foco e o

foco que eu sugiro é esse o que que eu posso fazer com isso que estou aprendendo que se não ver informação estanque entra por uma porta pela outra o colágeno colégio também uma proteína fibrosa Você tem uma imagem de microscopia eletrônica das fibras de colágeno Então as fibras de colágeno nas constituem uma hélice tripla são três cadeias entrelaçadas aqui e que você tem pontos né que vão conectar essas Y colágeno tá em presente tudo né Tá e músculo tendão desculpa tá entendam cartilagem não está no musk e aqui você tem uma um detalhe da hélice

tripa de colágeno Então essas cada hélice dessa daqui é uma cadeia então a gente acaba chamando de hélice tripla né mas não confunda isso com Rafaele certo eu e nessa região aqui eu tenho ela é muito rica nesses resíduos glicina prolina 4-hidroxiprolina tem uma razão para isso daí tem uma razão para participação da vitamina C nisso então por favor leia o quadro respectiva e no Le nega então isso vai explicar por exemplo porque que tomar porque ele fará limão nos marinheiros no passado levavam limão na viagem Justamente não tem o escorbuto escorbuto causada por que

não faz essas coisas aí né você não vai produzir hidroxiprolina e de maneira livro é bem curioso isso ó e aqui eu mostro a diferença estrutural da prolina E hidroxiprolina então você vê aqui a prolina quando ela não está hidroxilado Ela tem essa estrutura do anel e quando ele sai do outro lado ela tem uma estrutura isso aqui dobra diferente isso é que vai acomodar a compra tão diferente é a fita né E isso tem a ver com estabilidade de tecidos nas pessoas tinham sangramento na boca mas ficou botou essa meu complicado e nessas opções

licença XX do colágeno pode ocorrer por exemplo a presença de resíduos como lisina e raízes na que é uma no caso aqui gente chama de norfloxacina naquela a lisina sem a menina e um hidróxido Usina e tal hidroxi nessa posição aqui esses dois exílios eles tendem a reagir formal que a gente chama de mina aqui isso é desidro e doxil nó leucina é E essas ligações cruzadas vão tornando o colágeno cada vez mais rígido E isso tem a ver com envelhecimento quanto mais envelhece pessoas mais falam dessas ligações cruzadas aí nesse Não entendi muito bem

Como que essas coisas progride nos torna mais frequência E aí e se você quer entender a importância disso você tem que ver duas coisas existia um compositor Instagram e cola pagar Nina paga nele tema doença na proteína do colágeno e isso dava um grau de flexibilidade incrível para ele por isso que as peças que o pagamento tocavam eram incomuns Então você queria que é o capricho nº 23 vai ficar impressionado é hoje pessoas comuns no caso estão rústico vai tocar aqui pessoas comuns tocam o capricho 23 mas naquela época o pagar ninguém tocava isso rindo

você vê que a pessoa que vai tocar e não vai tocar sorrindo ele vai tocar com uma técnica de perito Mas ele tem dificuldade porque é uma das peças mais complexas vale a pena você assistir além disso a gente tem pessoas com que tem essa doença com depoimentos que você vai ver que elas conseguem por exemplo e pega os dedos a ponta dos dedos da mão e encosta nas costas da mão então você olha para suas unhas Então coloca sua mão na sua frente olhando para as unhas pegue as pontas dos dedos com a mão

da outra mão e tenta encostar nas costas e não vai conseguir mas as pessoas conseguem porque ela tem um problema na fibras de colágeno de uma olhada é o mesmo problema do paganismo e isso ele acabou coincidente mente é um cara genial e acabou usando para música mas ele tem fim a morte dessas pessoas um pouco trágica vale a pena você ver Porque é importante você ter a fibras de colágeno como ela supostamente tem que estar em essas mutações a doença meio grave bem gravar é isso daqui é uma pilha de folhas betas brigadas essa

estrutura da TV Aranha da seda no fim das contas é a seda do bicho-da-seda e a Seda da aranha da teia de aranha né O que você veio aqui aqui as cadeias laterais no caso são registro de a lâmina né então vou ter uma rede de interação hidrofóbica se isso aqui é a lâmina uma rede de interação hidrofóbica compactando isso as proteínas são altamente insolúveis né Aqui não mostra mas existe uma região não estruturada que liga uma outra folha dessa então eu consigo ter essa distensão natural dessas folhas por causa das região não estruturada de

uma olhada no no Google Imagens como que é a estrutura molecular da teia de aranha que você vai ver que ele tem esse sanduíche aqui de folha aberta e tem uma cadeia Longa em outro sanduíche e o meu cabelo longo do sanduíche é mas ela não entende muito porque acho que é uma das proteínas mais sentido porque é feita de estrutura aberta Mas tem uma região mais compacta que você vai chamar de região mais Cristalina né Isso é insolúvel em algumas doenças como por exemplo Doença de Alzheimer e Parkinson tem informação de estruturas assim são

proteínas insolúveis isso vai causar a resposta inflamatória então isso aqui é aspirar e tu né o são e as estruturas por onde o inseto ele produz a teia a questão sete definir estrutura primária secundária terciária e quaternária de proteínas mencione tipos estúdio secundária vamos ver se consegue lembrar aí bom então sutura primária Você conhece aminoácidos são mais simples secundário arranjo espacial dos segmentos proteína estabilizada por Pontes de hidrogênio e exclusivamente Pontes de hidrogênio cérebro em seu núcleo em seu cerne Então essas Pontes entre o grupo carbonila e grupo Amina no caso da hélice né o

n com N + 4 e a gente vê que o Carbone lá e também do grupo Amino no caso das Folhas dessas paralela anti paralela o Zé e vão acabar ajudando por exemplo na alfa-hélice dependendo de como eles estão arranjados ao longo do Passo da hélice a estrutura terciária arranjo tridimensional de toda proteína que obtido por interações fracas ou Pontes de dissulfeto Studio quaternária é o arranjo de complexos proteicos de multi possibilidades pode ser uma oligomérica sou hétero oligomix a E agora se você Comparar as forças que mantém a estrutura secundária e terciária das proteínas

e como é que seria essa comparação e são força diferentes são forças iguais a estrutura secundária esta avisado pela formação de interações de hidrogênio entre os grupos carbonila e a menos as ligações peptídicas sem com será cadeias laterais R enquanto a estrutura terciária esta avisar pelas interações fracas entre os grupos das cadeias laterais é majoritariamente né a gente sabe que o esta me ajuda não aparece mais aqui majoritariamente é ponte de hidrogênio e aqui é majoritariamente interação entre serve para formar a terceira e isso envolve a interação de sulfeto de hidrogênio e pontes de sulfeto

interação hidrofóbica fosse valsa interação iônica conclua aqui a aula de estrutura tridimensional de proteínas parte 1