Aula10 ACH5542 - Enzimas - Parte 1

e a ch55 42 bioquímica 1 essa aula foi preparada Com base no livro Princípios de bioquímica de lehninger 6 edição capítulo 6 enzimas é a primeira parte da aula sobre enzimas eu vou trabalhar com vocês o tópico 6.1 introdução as enzimas 6.2 como as enzimas funcionam além de dois tópicos adicionais que não contém no livro é que são aplicações industriais e os fatores que interferem na atividade enzimática se a gente for parar para pensar as enzimas elas já vêm sendo utilizadas pelo homem desde a antiguidade é só a gente lembrar que naquela época sair já

existiam bebidas fermentadas como uma cerveja ouvindo alimentos também como pães porém e o processo em si ou melhor a O Primeiro Registro do uso das enzimas foi feito em 1783 quando o pesquisadores calazani ele observou a degradação da Carne pelo suco gástrico Então esse momento Ele registrou a catálise biológica né Então nesse momento é importante deixar claro que foi descrito apenas o fenômeno da degradação nessa carne pelo suco gástrico né Porque até então nem imaginava aqui esse processo era realizado por uma molécula no caso enzimas e em 1850 a dá tempo ele observando a fermentação

do Açúcar em álcool o rei verduras ele verificou né formulou que esse processo ele é catalisado por algo que ele chamou de fermentos no entanto esses experimentos eles só poderiam catalisar é realizar esse processo estando associado a as células de levedura ou seja aqui essas células elas deveriam estar vivas estando mortas e esse fermento não conseguiria realizar esse processo então ele associou à Vida e em 1888 foi a o surgimento né A primeira vez que se utilizou a palavra enzima no caso ela foi utilizada pelo pesquisador com uma e ela vem do grego significa a

levedar o MB duras justamente fazendo uma associação por esses experimentos descrito por o parceiro e em 1897 bicho né ele também observou que extrato de levedura ou seja células mortas o tio fermentar o álcool em açúcar então isso foi importante para para desvincular esse processo fermentativo né relacionado com células vivas e em 1926 selmer ele isolou e cristalizou a urease E verificou que essa molécula molécula era proteína então ele postulou que toda enzima é uma proteína essa ideia Ela só foi amplamente aceita quando o outros pesquisadores como nós próprios e o canal eles cristalizaram na

isolaram cristalizaram outras proteínas como a pepsina a tripsina e verificaram também que essas moléculas essas enzimas eram proteínas e as enzimas são biomoléculas extremamente importante para a vida tanto que em todos os organismos são encontradas em Minas o vizinhos elas são conceituadas como catalisadores intense como catalisador um acelerador nas reações dos sistemas biológicos e tem a catalyst on e as reações químicas poderão não ocorrer na escala de tempo adequada então não podem sustentar a vida ou seja a gente pode concluir que se não fosse a existência presença aí donzinho mas nos organismos a vida não

existiria justamente porque as reações que ocorrem em uma célula em um organismo ou pressa necessita desses catalisadores biológicos em geral as enzimas elas são biomoléculas do tipo proteínas proteínas com estrutura Globo na é esse tipo de estrutura Vocês já viram em aulas anteriores essas biomoléculas elas apresentam três principais propriedades ou características a primeira dela é Flávio né no corte gente já falou elas aceleram as reações químicas a segunda é o alto grau de especificidade essa característica da super importante interessante com e para com catalisadores químicos os catalisadores químicos ao contrário das enzimas eles não tem

essa esse alto grau de especificidade e isso em um processo Industrial não é interessante porque acaba gerando subir produtos Então se vou a indústria deseja um determinado produto e no processo a produção de subprodutos se ele vai ter que depois passar por um processo de separação de purificação daquele produto desejado Então esse acaba adicionando mais etapas no processo né então vai gerar mais tempo mais gastos então no interessante né Oi e a outra propriedade é que elas atuam em soluções aquosas sobre condições suaves de temperatura e PH essa característica a gente vai voltar a falar

nela Principalmente quando eu entrar no tópico de aplicações industriais e vocês vão entender a importância dessa característica além é claro das outras duas que você tem como acabei de mencionar a maioria das enzimas é proteína é mas ao contrário do que se pensava algumas poucas poucos séculos atrás nem toda enzima é uma proteína e existem uma classe de moléculas Na GR a com atividade catalítica E essas enzimas o tipo r a foram denominadas ribozimas as enzimas elas realizam diversos tipos de catálise porém nem todo tipo de catálise é ocorre por meio dos grupos funcionais presentes

na cadeia lateral dessas enzimas em alguns tipos necessitam do auxílio de outras moléculas ou íons né nesse processo ossinhos que auxiliam no processo catalítico são denominados de qual fator e as moléculas orgânicas de coenzimas os adesivos mas as cadeias laterais elas exercem principalmente catálise do tipo ácido-base geral nucleofílica eletrofílica no entanto catálise do tipo redox pouco isso grupos né pro pouco as cadeias laterais exercem isso de forma eficaz né então moléculas ou melhor e os inorgânicos eles auxiliam nesse processo os com fatores importantes são íons que geralmente estão ligados de modo qual valentemente e ao

sítio ativo dessas enzimas e auxiliam nesses processos catalíticos principalmente de óxido-redução e também transferência de elétrons os principais rios encontrados nas enzimas é o ferro Magnésio e o manganês zinco na tabela 6.1 do Capítulo 6 enzimas o livro vinha apresentando algumas enzimas e quais IOS que são encontradas nas mesmas que auxiliam no processo catalítico das enzimas do citocromo oxidase por exemplo utiliza o cobre catalase peroxidase Ferro o piruvato quinase potássio e enfim tem outras enzimas e outros diferenciamos que são utilizados nesse processo eu já estou enzimas são moléculas orgânicas o metalom orgânicas complexas e ao

contrário dos íons inorgânicos geralmente elas não estão covalentemente ligadas às enzimas no colas atuam é E essas moléculas elas vão atuar aumentando os mecanismos mecanismos disponíveis para catálise enzimática as coisas e umas elas podem ser usadas em diversos tipos de católicos como por exemplo a catálise eletrofílica de óxido-redução também arranjos transferência de grupos como mostra essa tabela 6.2 além de outros tipos de Carnes como vocês também podem verificar essa tabela 6.2 A grande maioria dessas coisinhas Mas elas são derivadas de vitaminas como por exemplo vitamina B12 B2 dentre outras uma famosa coenzima que vocês vão

ouvir falar muito em bioquímica 2 EA coenzima a E essas coenzimas essa coisinha ela participa da transferência de grupos fácil Pois é né é uma molécula ou melhor uma enzima apenas com sua porção proteica ela é denominada de apoio em cima e ela inativa justamente porque para realizar um determinado o mecanismo catalítico ela precisa de grupos prostéticos é claro que vão existir enzimas também que não necessitam desses grupos prostéticos então na sua forma Nativa sem nenhum desses grupos elas estarão ativa mas no caso de enzimas que necessitam desses grupos quando elas estão apenas na sua

forma apenas a sua estrutura proteica elas são inativas aí sim a partir do momento em que Elas se ligam ao interagir com esse Grupo prostético Elas se tornam ativa e daí passa a ser chamada de ó luned Total ou em cima bom então aqui tá mostrando a porção proteica dessa hora em cima o grupo processo que pode ser tanto a uma coenzima ou Moinho né metálico ou ângulos e aqui o sítio ativo da enzima local onde a mesma vai interagir com os seus substrato aqui é outro esquema mostrando uma hora uma enzima aqui por exemplo

a gente já vê a participação tanto do cofator quanto da coenzima o sítio ativo enfim todo esse complexo é chamado de bolo em cima é bem agora a gente vai compreender como as enzimas elas são classificadas e como vocês podem ver aqui pelo título elas são classificadas segundo as reações que catalisam é bem na tabela 6.3 ela vem mostrando para vocês o número de classe o nome da classe o tipo de reação catalisada Então como vocês podem ver as enzimas elas são divididas em seis clássicos né classe um de oxido-redutases dois transferases três hidrolases quatro

e asus simples homerazzi seis ligados nos próximos slides eu vou estar mostrando para vocês o Quais as reações que as enzimas pertençam esticada grupo realizam e justamente justificando o nome dado a as claras é bem aqui por exemplo mostra uma reação catalisada por uma óculos do redutase Então como o próprio nome sugere as boxes resultados delas catalisam né a uma reação de óxido-redução e Aqui nós temos como exemplo o lactato sendo oxidado e o Nage sendo reduzido isso promovido pela lactado de hydrogenase formando portanto piruvato enart h + h mais as transferases pressão catalisar a

transferência né de grupos de moléculas como por exemplo a serina hidroximetiltransferase então ela vai participar da transferência desse grupo e a dos substratos Celina para o THF e isso vai formar a glicina e esse outro composto já hidrolases elas catalisam a clivagem de ligações pela adição de moléculas de água aqui nós temos um exemplo da urease o cara exame então a Hidrólise a quebra da ureia e em CO2 e amônia eu não sei se você já notaram mas o nome das classes das enzimas eles são bem sugestivos né as reações catalisadas por suas respectivas enzimas

por exemplo a Aliás ela já vão caracterizar aquele baú de ligações do tipo carbono carbono o carbono enxofre algumas do tipo carbono e nitrogênio Então aqui tem uma molécula de piruvato e a piruvato de carboxilase vai promover a quebra ou seja descarboxilação como o próprio nome sugere também lá em cima né uma piruvato de carboxiladas para atuar sobre um piruvato promover na sua descarboxilação então as enzimas ela vai promover a remoção desse grupo carboxílico transformando em acetaldeído o e liberando CO2 as isômeras elas vão converter uma molécula em seu isômero como por exemplo a metilmalonil-coa

a e a aqui tá demonstrando a clivagem nesse grupo e ele vai ser transferido para outro carbono pela metilmalonil-coa mutase a gerando a succinilcolina as ligases ela já Caracterize capitalismo a formação de ligações entre carbonos e oxigênio enxofre e nitrogênio e essa reação ela é acoplada a quebra de grupos fosfatos né grupos que são altamente é nós energéticos então aqui uma reação catalisada pela piruvato carboxilase é e ela vai utilizar uma molécula de CO2 e adicionar a ao piruvato nesse caso aqui já é uma reação de condensação no qual eu parto de duas moléculas e

há a formação de um único produto que no caso Yoki salo acetato Então como demonstra que também ao consumo de uma molécula de ATP para que essa reação ocorra essas classes de enzimas que eu acabei de citar ela foi necessária justamente para sistematizar o melhor padronizar o nome das enzimas que iam sendo descobertas isso porque Logo no início né é quando foram descobertas as enzimas e esse número foi aumentando cada vez mais acabou gerando há uma dignidade ou seja uma determinada enzima tinha mais de um homem isso sem dúvidas Acaba atrapalhando o mecanismo de pesquisas

em fim então tornou-se necessário a essa uma classificação oficial dessas enzimas e vamos entender como que funciona essa classificação o menor o melhor nomenclatura de uma enzima aqui tem um exemplo de uma reação catalisada pela ATP glicose possa transferase é também conhecida como hexoquinase o hexocinase ela catalisa a reação de fosforilação da glicose gerando glicose 6-fosfato né o grupo fosfato adicionar no carbono 6 da glicose Pois é as enzimas elas apresentam um um código sistemático É melhor um nome sistemático que acompanhado desse EC que significa comissão de em cima né bem do inglês o e

de quatro números é o primeiro número significa o nome da classe nesse caso a aqui é uma transferase justamente porque ela transfere um grupo fosfato do ATP para glicose é o segundo número é açúcar subclasse fósforo transferase indicando qual grupo que é transferido no caso Foz fosfato é o terceiro e ela indica qual grupo é o aceptor né Desse dessa molécula transferida nesse caso vou h a e por último a ele indica Qual a molécula no caso que o substrato que recebe esse grupo que está sendo transferido nessa reação é a de glicose Então dessa

forma essa sistematização ela tornou bem mais fácil a classificação das enzimas e de forma a não gerar ambiguidade é claro que tem algumas em cimas algumas enzimas que ficaram consagradas pelos pelos seus nomes né Principalmente a presença umas descobertas inicialmente como a tripsina pepsina e até hoje esses homens eles são usados mas também essas enzimas elas possuem é esse número e ir é uma forma interessante de vocês fazerem uma busca de uma determinada enzima justamente por esse número e vocês podem fazer isso num site chamado de Brenda basta você digitar hein o CD dela o

código de quatro números ou também vocês podem estar digitando o nome da enzima aqui tem algumas opções de para filtragem e tornar mais específica a busca que vocês procuram mas por exemplo se vocês tem um o nome um em cima e Vocês não conhecem nada sobre ela origem dela é interessante não usar filtros né nesse caso bom então vocês podem fazer essas músicas nesse site Então esse site ele é um banco de dados que apresenta o maior ele é o banco que vem apresentar o maior número de informações sobre as enzimas então se você tá

buscando que é preciso saber de uma informação sobre um determinado em cima vai no Brenda que ele é o mais indicado justamente por essa esse maior acervo de damos as informações em Ah pois vem aqui nessa indicando o campo de pesquisa e depois que vocês Digitam o número ou é ser o código da em cima que é como se fosse uma espécie de RG análogo né o nosso LG então eu digitei o Sedex O que nasce né que é o 271 a importante vocês quando forem digitar Vocês precisam colocar esses pontos se vocês digitaram tudo

junto sem o ponto o programa não vai reconhecer então é necessário esse essa separação. E assim que você digita e e entra na as especificações sobre a enzima A primeira é a primeira página que aparece é essa aqui já vem descrevendo cada um né dos números de da classificação dessa enzima então é uma transferase como a gente havia citado no no slide anterior descendo a página interessante também aqui ele mostra a reação catalisada por esta enzima bom né descendo mais ainda na página ele venha claro que uma série de informações o interessante também é que

ele vem disponibilizando o link de acessos é de acesso para outros sites que vão Direcionar para informações a respeito daquelas enzima que vocês estão pesquisando como por exemplo se vocês querem saber a estrutura tridimensional da hexoquinase vocês clicam no PDB que ele já redireciona vocês para para informações dessa estrutura sobre hexoquinase o PDB como vocês viram é um banco de dados que apresenta essas estruturas de proteínas que são resolvidas por cristalografia a estrutura tridimensional delas então é muito interessante esse Side para fazer pesquisas sobre essas sobre as enzimas e e agora a gente vai entrar

no outro tópico que são as aplicações industriais e como isso em Logo no início as enzimas elas apresentam uma variedade de características que as tornam interessante em relação aos catalisadores químicos então eu vou apresentar para vocês quais são essas vantagens a primeira que eu já visitado é especialidade se vocês se recordam eu havia mencionado que o interessante é justamente porque ela não vai gerar sub-produtos a segunda são as reações brancas mais brandas que elas realizam é em relação à pressão temperatura e PH e isso é importante porque os catalisadores químicos de um modo geral eles

precisam de temperaturas altas temperaturas e pressões isso acaba Principalmente quando ele a Farm temperatura acaba tendo um consumo muito grande de energia e isso não é interessante para uma indústria então quanto melhor o processo no sentido de diminuir o consumo de energia melhor para aquela para aquele processo para que a indústria e de Allende como as enzimas são moléculas biológicas e elas são apresentam menores problemas ambientais e fisiológicos né também relacioná-los a comparando aos catalisadores químicos um grande problema das Indústrias justamente depois do Da finalização do processo é o destino daquele subprodutos daquele catalisador e

isso acaba sendo né na maioria das vezes sendo jogado no meio ambiente prejudicando né a aquele ambiente bom e as enzimas por serem como mencionei biomoléculas elas podem ser depois o final do processo e facilmente degradadas ou mesmo se forem adicionadas no ambiente elas não vão estar causando outros problemas com a quanto os os catalisadores químicos é interessante aqui esse esses gráficos o que eu que eu achei sobre o mercado de enzimas Isso é uma perspectiva né e nesse período de 2019 a 2007 Então como vocês podem ver em relação a esse mercado por região

e em 2019 o maior produtor é de 15 mas né foi tanto na produção quanto utilização é América do Norte né aqui representar minhas Marinha por sua vez América Latina onde se encontra o Brasil a gente Verifica que a apresenta dentre os outras regiões o menor número né de de produção utilização dessas enzimas em relação à aplicação sem dúvidas sem dúvida a as indústrias de comidas e bebidas elas desde o início na terra atualidade elas apresentam bom era se destaca em relação às demais em seguida aqui é a a indústria de bioenergia é interessante porque

a bioenergética é pouco tempo ela não tinha tanta representatividade mas devido aos problemas ambientais que vem sendo colocado os em Pauta tem-se falado muito em fontes de energia renováveis e esses processos para obtenção dessas fontes de energia Como por exemplo o etanol de segunda geração biodiesel you é necessária a presença de enzimas é justamente né para transformar substratos nem esses combustíveis EA degradação desses combustíveis durante a queima eles consequentemente gerar em menores gases de efeito estufa Como por exemplo o seu dois então nos últimos anos essa indústria tem crescido bastante a de biocombustíveis bom e

com relação aos tipos as principais enzimas produzidas e utilizadas no mercado com as lipases seguida das carboidrases e das proteases como a gente pode ver bom então só para vocês terem ideia o Mercado Global de enzimas ele foi De 9,9 Milhões de Dólares em 2019 muito dinheiro né então se vocês têm o interesse de ir para esse da biotecnologia Industrial fica a dica em uma área bastante promissora que é a produção a utilização das enzimas em diversos processos industriais en e aqui eu trago uma uma tabela no colo à mostra né as principais indústrias e

quais são as aplicações das enzimas nessas indústrias eu não vou citar todos depois vocês podem pausar o vídeo e olhar com calma cada uma delas então por exemplo a de maior destaque que a indústria de alimentos e bebidas as enzimas elas são utilizados por exemplo a clarificação né das bebidas como Vinhos e sucos de frutas a substituição da maltagem pelo tratamento do amido na elaboração de cerveja fabricação de pão biscoitos bolachas produção de adoçantes fabricação de laticínios suplementação de ração rações animais esse mercado também tem crescido muito né na produção de ração animal enfim dentre

Outras aplicações e como as enzimas funcionam Bom primeiramente é importante deixar claro há uma outra característica essencial para catálise enzimática como vocês podem ver Por meio dessa dessa figura as enzimas elas possuem uma região bem delimitada denominada de sítio ativo e é justamente no sítio ativo no sítio ativo que ocorre o processo de Catarse e as moléculas sobre qual a enzima interage um sítio ativo e age sobre elas é denominada de substrato bom então é essa é a forma tridimensional a estrutura tridimensional de uma proteína é importante justamente para que haja a organização a formação

desse sítio ativo que ele esse sítio organizado por grupos presente grupos funcionais presentes nas cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos que constituem o mesmo e são justamente esses grupos que vão interagir com com substrato para permitir a catálise enzimática um outro faltam interessante é que a em cima ou substrato ele deve ser espacialmente complementar a essa estrutura é porque como é uma região pequena é bem delimitada se ele não for adequado para essa região a enzima não vai reconhecer como substrato então além de ele possuir uma conformação espacial que seja adequada melhor dizendo e não

complementar mais adequada a essa essa região ele deve também possuir grupos funcionais e possam interagir com os grupos a das cadeias laterais presentes no sítio ativo Então são duas características importantes que o substrato deve ter né que a questão da conformação espacial dos mesmos e também a presença de grupos que vem ao interesse interagir de forma adequada com os resíduos do sítio ativo e essa imagem também ela mostra uma outra característica interessante a ver a molécula do substrato Ela é bem menor em relação à estrutura da proteína e essa tabela ela mostra bem essa situação

no qual ela vai trazer nessa relação do tamanho da enzima e seu respectivo substrado por exemplo que a catalase 200 mil daltons encontro que O peróxido de hidrogênio na molécula pequena de 34 gramas pulmão a urease de 500 mil Aurélio 60 e assim por diante então importante que essas que as enzimas elas sejam moléculas grandes justamente para tá comodando essas pequenas moléculas no seu sítio a tido a frequentemente Essa é a em cima ela ela captura esse substrato deixando ele totalmente confinado nessa região é longe do contato com a solução né no Cola está presente

as enzimas elas alteram a velocidade da reação e não equilibro tem essa afirmação vocês vão entender melhor ao longo dessa aula aqui é a representação este uma reação sempre a significa em cima essa substrato o seu complexo transitórias e uma substrato ep enzyme produto e produto essa reação simples e também outras relações elas podem ser colocadas em um diagrama da coordenação da coordenada da reação coordenada da reação significa o caminho dessa e o melhor o progresso nessa reação seja no sentido direto ou no sentido reverso e essa cor além da coordenada da reação a também

a energia livre em função da mesma da coordenada da reação UECE em seu estado fundamental IP em seu estado fundamental é justamente a contribuição Inicial que cada uma dessas moléculas é dão de energia livre ao sistema e como vocês podem ver aqui a energia e livre de pé ela é menor do que essa portanto essa reação tem um Delta G negativo é uma reação exergônica ou seja favorável que ocorrer no sentido direto de promoção do produto então por isso que se diz que às vezes mas elas não interferem no equilíbrio da reação porque e da

presença ou não de enzimas o equilíbrio a o melhor sentido da reação vai ser o mesmo aqui vocês podem verificar aqui entre SP a uma barreira energética essa barreira energética é justamente a energia necessária para que s ou P Aline os seus grupos reagentes e consequentemente para que haja a formação de cargas estável esse arranjo de ligações e outros tipos de transformações que são necessárias para que a reação ocorra Oi e para que essa reação ocorra essas moléculas elas devem atingir o topo dessa barreira energética e esse topo ele é chamado de estado de transição

o estado de transição é importante reforçar que não é uma forma química estável na verdade é um estado molecular transitório no qual a probabilidade de que ocorra a formar a ação de produtos ou retorne né a ao substrato é a mesma É nesse estado de transição em que vai ocorrer por exemplo dentro de quebra de ligação de formação de ligação desenvolvimento de cargas enfim para ocorrer alterações na molécula para que resulte ou na formação de produto ou na formação o substrato EA diferença entre o estado fundamental e o estado de transição é chamado de energia

de ativação e é justamente Essa energia de ativação que as enzimas atuam ou seja os catalisadores eles aumentam a velocidade das reações por diminuírem as energias de ativação quanto maior o energia de ativação menor é a velocidade da reação universo também né É É dito que quanto menor é a se Delta G maior a velocidade da reação e é justamente isso que os catalisadores fazem Ele sente muito essa energia de ativação e pelo fato do estado fundamental de p&d a unha com energia livre menor a gente Verifica que essa energia de ativação né no sentido

de da formação TP em S Ela é bem maior do que da formação de S em P né ou seja uma reação no qual o delta g favorece a formação de produtos também por ter uma energia de ativação menor esse outro diagrama da coordenada da reação é apenas para comparar o delta g ou seja energia de ativação de uma reação não catalisada o kit uma reação catalisada e como vocês podem ver o Dell TG dessa reação não catalisada ele é muito maior em relação ao delta G da reação catalisada E aí e a constante de

equilíbrio é diretamente relacionada com a variação de energia livre padrão bom aqui é importante vocês saberem que e a constante de equilíbrio ela é diretamente relacionada com a energia livre padrão da reação e como vocês devem lembrar a constante de equilíbrio é representada pela concentração dos produtos né sobre a concentração dos substratos então se eu tenho uma alta na alto valor de da constante de equilíbrio ou seja favorável então a formação de produtos e também de acordo com essa equação o delta G vai ser em módulo alto e vai apresentar um sinal negativo portanto vai

ser uma reação exergônica favorável de acontecer né resultando então na formação de produtos isso pode ser observado por meio e também dessa tabela há 6.4 que relaciona A constante de equilíbrio com a energia livre padrão como vocês podem ver aqui quanto menor a constante de equilíbrio o delta G ele é maior positivamente e quanto me maior a constante de equilíbrio o delta G também ele vai ser maior porém um negativamente porém importante deixar claro que uma o alto valor negativo de D e não significa que a reação ela vai ocorrer em uma alta velocidade esse

valor apenas indica de uma reação é favorável ou não já aconteceu no caso de alta G negativa a reação favorável te acontecer no sentido de da formação de produto então por isso a necessidade das enzimas Porque mesmo em uma reação favorável de acontecer tendo um Delta G altamente negativo ela pode demorar muito para ocorrer uma outra relação importante que vocês precisam saber é que a velocidade da reação está ligada a energia de ativação aí a velocidade de uma reação como vocês podem ver Por meio dessa equação é determinada tanto por uma constante de velocidade representada

por esse caminho músculo e pela concentração de substrato a concentração e vai ser algo que eu vou discutir com você e somente na próxima aula então aqui o que vamos estar discutindo é justamente esse cara esta constante de velocidade e vocês vão perceber melhor essa relação Por meio dessa outra equação e a aqui o importante é apenas vocês observarem essa relação a gente não vai discutir como que se chega na mesma né nessa equação Então como vocês podem observar a relação entre cai da Delta G ela é inversa e exponenciação bom então a gente pode

afirmar aqui quanto maior esse Delta G menor a constante velocidade que consequentemente menor a velocidade quanto menor o delta G maior cá maior a velocidade nesse primeiro momento da discussão de comum as enzimas funcionam vocês viram que elas aumentam a velocidade de reação justamente por diminuírem a energia de ativação e como elas fazem isso bom esse é o tema desse nos próximos slides o primeiro princípio são as interações covalentes entre enzimas e substratos nessas interações diminui a energia de ativação vem as enzimas elas Como já viu o dia que elas apresentam em seu sítio ativo

grupos funcionais o que interagem com subtrato para promover a catálise e bom então esses grupos não somente a cadeias laterais da enzima mas também podem ser grupos presentes nos Copa atores nas coenzimas ou seja nos grupos se protege protéticos eles vão estabelecer interações covalentes transitórias entre o substrato vai consequentemente ativar esse substrato e vai é promover um caminho de menor energia para que a reação ocorra então o poder catalítico da enzima Isso é justificado se esse caminho alternativo que ela cria durante a ativação de substrato for de menor energia Oi e o segundo e esse

é considerado o principal fator que que contribuem para o poder catalítico e especificidade das enzimas melhor dizendo Esse é o principal fator que contribui para a diminuição da energia de ativação que é justamente as interações fracas não covalentes essa interações fracas são as mesmas que você já viram nas aulas anteriores ou seja interações de hidrogênio de bom levar uns e únicas Então essas interações e a lei é claro de contribuir para a estrutura tridimensional de uma proteína a estabilidade dessa estrutura interação proteína-proteína ela também elas também são fundamentais para que ocorra a diminuição da energia

de ativação e consequentemente a catálise enzimática essas interações fracas não não covalentes elas vão ser responsáveis pela liberação de uma pequena energia essa energia é chamada de energia de ligação ou seja energia proveniente da Interação em cima substrado e essa energia de ligação apesar de pequena ela vai ser potencializada justamente deverá um ao grande número de interações fracas e essa energia ela é fundamental tanto para a estabilização do complexo enzima-substrato quanto para a diminuição da energia de ativação na verdade ela vai ser a principal responsável pela diminuição da energia de ativação e consequentemente há o

aumento na velocidade catalisada pelas enzimas E além disso ela contribui né além para além da catálise para especificidade entre enzima-substrato aí eu vou explicar isso mais adiante e o outro fato interessante é que as interações fracas elas são utilizadas no estado de transição e vamos compreender melhor essa segunda afirmação bem sem dúvidas o o pesquisador Emil Fischer ele teve uma grande contribuição para bioquímica e em estudos sobre a especificidade das enzimas em relação ao seu substrato em 1894 Ele propôs a hipótese da chave fechadura segundo essa hipótese as enzimas eles serem estruturalmente complementar é complementares

aos seus substratos e de forma análoga um a uma chave e fechadura né por isso essa denominação é se pode se ela pode até ser utilizada para para explicar a especificidade das enzimas em relação o seu substrato no entanto para explicar o poder catalítico né das enzimas o melhor catálise enzimática ela é totalmente equivocada e errônea isso porque uma enzima totalmente complementar os seus substratos serem uma enzima muito pobre e a gente vai entender melhor isso nessa figura aqui é a representação de três situações uma delas é uma relação não catalisada Ou seja sem o

cima a segunda é uma reação catalisada nesse caso aqui em cima complementar o substrato EA outra reação catalisada enzima é complementar ao estado de transição um modo geral essa figura ela representa a quebra de um bastão é magnetizada nesse primeiro exemplo apenas uma demonstração de como seria uma reação não catalisador esteja sem a presença de uma enzima então substrato ele é representado por esse bastão metálico o estado de transição P por este bastão curvado e o produto pela quebra desse bastão e como vocês podem verificar nesse gráfico o delta G da reação ele é bastante

alto já em B há uma reação catalisada por enzima no qual essa enzima como vocês podem ver aqui ela é complementar ao substrato aqui ela está estabelecendo o máximo de interações possível como substrato e devido a essa situação essa em cima acaba estabilizando o substrato no sítio artigo ao invés de desestabilizá-lo Então isso acaba dificultando que esse o gato ele atinja o seu estado de transição Ou seja que ele se Curve porque para ele se curvar ele teria que que desfazer algumas dessas interações entre a em cima e a gente viu que a energia livre

necessário para para a diminuição da energia de ativação ela provém justamente da energia de ligação então diminuindo essa interações consequentemente também haveria a admissão da da energia de ligação É nesse gráfico aqui a gente consegue verificar aqui e devido a essa situação e o delta G da reação ele torna-se até maior quando comparado com uma reação catalisada justamente porque a estabilidade dessa desse complexo é muito grande então para aqui ocorra a ruptura dessas interações teria que haver uma uma energia maior é necessário o sistema uma energia maior bom então isso acaba refletindo no Delta g

na energia de ativação da reação por isso que sentes que um enzima que é complementar ao seu estado ao seu o substrato era uma enzima pobre aqui pouquíssimos produtos serão formados já em ser uma outra reação catalisada por enzima nesse primeiro momento a gente Verifica que a enzima na interage apenas por alguma ela realiza apenas algumas interações com substrato para que haja a formação do complexo enzima-substrato e com essas ligações já ocorre há a liberação de pequenas energias de ligação o que vai tornando possível que é Essência Essa é substrato ele consiga atingir o seu

estado curvado eu ser seu estado de transição e quando ele atinge o seu estado de transição a interação aqui é máxima e consequentemente vai haver uma maior liberação de energia de ligação e consequentemente a transformação de substrato em produto e devido a essa grande essa interação que utilizada no estado de transição isso vai refletir na diminuição do Delta G justamente porque a energia de ligação ela vai atuar diminuindo o delta g e consequentemente aumentando a a imagem da reação por isso que a gente disse que as enzimas elas devem ser complementares ao estado de transição

da reação e não ao substrato esse gráfico ele demonstra muito bem a contribuição da energia da ligação para diminuição da energia de ativação resultando que numa pequena energia de ativação e consequentemente no aumento da velocidade da reação ou seja interações com ligações fracas entre a enzima e o substrato fornece uma substancial substancial força propulsora para catálise enzimática E essas interações fracas em transe e substrato como a gente viu e elas são potencializados no estado de transição e quanto maior o número dessas interações maior é o energia de ligação então isso ajuda a gente entender o

porquê também das enzimas serem tão grandes e relação e são substâncias justamente para fornecer o máximo de interações possíveis entre o substrato EA enzima e consequentemente maior a energia de ligação a energia de ligação além de contribuir para a catálise de uma reação a diminuir a energia de ativação ela também contribui para a especificidade bom e com que isso ocorre aqui a gente tem um exemplo de uma enzima interagindo com o seu substrato no caso esse substrato apresentado em amarelo pois bem a gente viu que a enzima ela interage com seu substrato justamente por meio

do de grupos funcionais presentes na sua na sua cadeia lateral do sítio ativo né além também de interações essas interações dos grupos funcionais podem estar também presente nos grupos prostéticos enfim tivemos que as enzimas apresenta é o melhor que esse substrato ele apresenta uma uma hidroxizina que vai estar interagindo e com uma cadeia lateral do sítio ativo formando uma ligação de hidrogênio se por exemplo é claro que vai existir não só essa interação mais outras ligações né várias outras interações fracas mas Vamos pontuar né uma determinada situação Então se por exemplo né a situação aqui

é ótima porque o substrato tá religião realizando essa interação de hidrogênio com a cadeia lateral do sítio ativo de da sua respectiva em cima o filme uma outra situação uma molécula competidora por exemplo que chega a tentar interagir né com essa enzima chegue a entrar no sítio ativo se não houver a presença desse grupo hidroxila fundamental para estabelecer essa ligação de hidrogênio além é claro de outras interações aí você não vai reconhecer essa molécula né como sendo como não sendo seu substrato e consequentemente ela acaba expulsando o mesmo e se por exemplo também essa molécula

e não é o substrato apresenta grupos extras e no qual não está presente na molécula de substrato a enzima também reconhece e isso essas diferenças e é também um fator Para que ocorra a o anão interação e expulsão dessa molécula do sítio ativo então por isso que se diz que ah ah ah criações fracas as inúmeras ligações estabeleceram-se em trenzinho substrato ela garante também a especificidade e e e com relação a hipótese chata fechadura nesse caso ela pode tá ela consegue né De certa forma explicar essa especificidade justamente fazer uma analogia entre as ligações complementares

as interações complementares são as interações ótimas entre enzima e substrato por isso a gente concluir que as pessoas cidade lá deriva da formação de muitas interações fracas entra em cima e a molécula específica é de substrato agora vamos discutir alguns fatores físicos e termodinâmicos que contribuem para a energia de ativação e cumbucas enzimas delas é como que eu posso dizer com tornam um é esses fatores o primeiro desses fatores é entropia das moléculas em solução que reduz a possibilidade de de que ela se acham entre sim então quando as moléculas estão e solução Tu é

muito é muito difícil É muito raro que elas é e se encontre o melhor que ocorra Shox produtivas entre essas moléculas e consequentemente a já li a formação de algum de algum produto então ou seja nessa situação você tem uma alta entropia bom e quando as enzimas elas interagem com os seus substratos e além da energia de ativação além da ao melhor além da energia de ligação provenientes das interações fracas essas essas mesmas interações fracas elas acabam acomodando o substrato de forma a deixar o mais adequado possível os grupos ou seja a deixar os grupos

orientados dos grupos químicos que irão reagir de forma orientado para que ocorre então a reação e nesse exemplo mostrado a mostrar daqui a gente verifica justamente essa situação de como que a redução da entropia aumenta a velocidade da reação é nesse primeiro momento aqui a gente verifica duas moléculas no qual há a interação do de um grupo é ser com um grupo carboxílico para gerar um um outra formar anidridos no caso e a reação dessa a velocidade da reação dessas duas moléculas estão separadas é de um e quando e quando esses grupos eles estão presentes

em uma na mesma molécula aqui já há uma limitação uma redução da da movimentação desses grupos e até que indicado nessas setas azuis Quais as rotações possíveis desses grupos nessa molécula porém vocês podem observar que a velocidade ela aumentou de 1 a 10 a quinta Mauá bom então uma um aumento significativo isso justamente porque reduziu-se a a mobilidade desses grupos né demonstrando a importância desses grupos estarem adequadamente próximos Para que ocorra essa a Para que ocorra a reação e em se você verifica um aumento ainda maior dessa velocidade quando há a eliminação dessas possíveis é

rotações então aqui a uma molécula já se clica então esses grupos eles tornam-se ainda estão em uma estrutura mais rígida delimitando mais ainda a a rotação dos mesmos então consequentemente com o aumento da velocidade para a formação desses desses grupos anidrido é bem maior né vários de 10 a tinta a 10 a oitava e o segundo fator é a formação de ligações fracas entre substrato e Usei uma resulta na de solvatação de substrato essa imagem Vocês já viram no capítulo de água e bom vocês devem Recordar aqui moléculas hidrofílicas elas interagem com água por meio

de ligações do tipo hidrogênio e essa e solvatação dessas moléculas elas acabam impedindo que a reação ocorra nesse caso também vocês viram que a ordem na mente dessas moléculas eles acabam também acaba contribuindo para a diminuição da entropia então quando há uma interação a interação Zinho substrato alguma dessas moléculas elas vão e elas vão ser liberadas entanto de substrato Quanto dá em cima então liberando essas moléculas a a uma diminuição do número de moléculas organizado ordenadas em torno dessa lá em cima de substrato e consequentemente a uma aumento da entropia do sistema o que favorece

também a formação do complexo enzima-substrato Então como vocês podem ver essas interações aqui são apenas demonstrando as interações que são substituídas na interações enzima-substrato estabilizado pelas ligações de hidrogênio e interações iônicas hidrofóbicas então por isso que se diz que essas ligações fracas ela resulta nas de sua votação de substrato Então vai favorecer a interação enzima-substrato e consequentemente a catálise enzimática em o terceiro a energia de ligação envolvendo interações fracas que se forma apenas no estado de transição da reação ajuda a compensar termodinamicamente qualquer distração Então vamos entender como isso corte aqui a representação do que

um sítio ativo de um em cima na casa lactato-desidrogenase interagindo com o seu substrato no especificamente com o estado de transição de seu substrato piruvato aqui apenas para mostrar para vocês o estado de transição e é do substrato e como vocês podem ver a presença de grupos altamente escolarizadas essa enzima catalisa A reação de redução do piruvato por meio da oxidação do Norte formando lactato é uma reação que possuem ideologia altamente negativo é portanto é uma reação exergônica e consequentemente o possível de acontecer estado de transição como vocês viram é um momento molecular é transitório

o E altamente instável não então Para que ocorra a estabilização do do mesmo é necessário a formação a o melhores interações estabelecidas entre esses grupos presente no nesse estado com as cadeias laterais dos aminoácidos constituí-lo o sítio ativo da enzima então durante essas interações vai ocorrer a estabilização desse desse estado e consequentemente a formação de produtos Quarto e último fator engenhão em viu ela também sofre uma mudança de conformação quando substrato se liga ela induzindo múltiplas interações fracas com substrado o que é denominado de ajuste induzido é para ficar mais clara essa situação para vocês

lembre-se de que a enzima ela é complementar ao Estado de S o nome do substrato então É claro aqui no primeiro momento é os grupos presentes no sítio ativo da enzima não foi estabelecer o máximo de ligações possíveis com esse substrato não é o ideal como vimos então para ele estabelecer esse máximo de interações possíveis com o estado de transição do substrato é preciso então que ela sofresse ajuste induzido né trazendo para próximo dos substratos grupos das cadeias laterais dos seus aminoácidos para estabelecer essas ligações fracas e também esse processo de ajuste induzido ele é

interessante também para posicionar de forma adequada os grupos que irão reagir o e conseqüentemente promovendo a catálise nesse caso aqui essa reação é se processo de ajuste induzido como vocês viram em geral ele é produto ele acontece na maioria das enzimas em grande parte das enzimas aqui é um exemplo do ajuste preciso da hexoquinase essa enzima ela catalisa a e o processo de fosforilação da glicose utilizando a tp como vocês podem ver também a utiliza como um cofator o magnésio e transformando e essa glicose glicose 6-fosfato vocês viram as leis anteriores que a energia de

ligação ela é um dos principais contribuintes para catálise enzimática Porém uma vez que a enzima está o substrato está ligado em cima em seu sítio ativo a presença Nesse sítio ativo de grupos posicionados de forma adequada que vai auxiliar no processo de formação de ligações ou de quebra de ligações nesse substrato e esses grupos eles vão realizar esse processo por diferentes tipos de catálise como por exemplo a catálise geral ácido-básica catálise covalente e a catálise por íons metálicos e também diferente da da energia de ligação e esse processo esse processo ele envolve geralmente a formação

de ligações covalentes transitórias é importante deixar claro isso e também a transferência de grupos da enzima para o substrato substrato para em cima nos próximos slides a gente vai discutir de forma detalhada cada um desses processos de catálise enzimática Então a primeira catálise que eu vou explicar para vocês e a Catarse geral ácido-base é importante destacar que essa catálise é geralmente é estudada em modelos não enzimáticos Ou seja com o uso de catalisadores químicos ah e também um outro ponto quer importante destacar é que a capa a Existe dois tipos de catalisar as básica a

Catarse geral ácido-básica e a catálise ácido-básica no qual eu vou apresentar as diferenças dessas dois tipos de cartazes para vocês ao longo da explicação pois bem geralmente uma reação a formação de intermediários carregados instáveis como é mostrado nesse exemplo e esse intermediário Para que ocorra estabilização dele é necessária a transferência de prótons e consequentemente né a formação do a estabilidade a formação de um intermediário estável e isso vai proporcionar a formação de produtos Então como diz esse texto sem catálise o intermediário estável quebra se rapidamente formando os reagentes então é importante também frisar e não

vai esse processo esse intermediário que é Instagram vai quebrar forma nessas duas espécies nesse exemplo no caso é formar essas duas espécies reagentes Então não vai favorecer portanto a formação de produtos bom Então primeiramente eu vou explicar para vocês o processo de catálise ácido-básica esse essa catálise ácido-básica é é utilizado para estabilizar esse intermediaram componentes presentes na molécula de água Então nesse exemplos nesse exemplo aqui é mostrado a transferência de um próton da água para esse intermediário estabilizando o mesmo então quando a transferência de um próton da água né parece intermediário o intermediário para a

água onde essa transferência ela for mais rápida do que a quebra dessa intermediário nas espécies reagentes a com a presença de outro doador ou aceptor de próton não aumenta a velocidade da reação então independente seja independente que haja adição de outras espécies químicas Não nessa nesse meio isso não vai e não vai apresentar diferenças assim na reação as imagens Depois apenas a água vai ser suficiente para estar transferência exemplo aqui né transferindo é esse produto e estabilizando o esse intermediário um tanto vai existir casos em que há moléculas de água ela não vai conseguir estabilizar

essa molécula ou seja o processo de quebra do intermediário estável ele é mais rápido do que o processo de transferência desse pronto Então nesse caso é necessário a presença de outros outro outros compostos e aqui representado por uma base ou um ácido fraco então quando a transferência de um próton da água ou para a água ela for menor que a velocidade de quebra dos intermediários apenas parte do intermediário formado e estabilizado então a presença de um do lado o aceptor o tipo de prótons aumenta a velocidade de reação e esse processo aqui é denominado de

catálise e geral ácido-básico Qual o melhor ácido básica então resumindo catálise ácido-básica Ela utiliza molécula de água para estabilizar o intermediário instável já catálise geral ácido-básica Ela utiliza outras outros compostos químicos como ácidos e bases fracas para estabilizar esse intermediário estável e como as enzimas elas realizam processos de catálise em uma região delimitada é que é o sítio ativo né E muitas das vezes esse sítio ativo não não permite a entrada de água então é importante que haja a presença de resíduos de aminoácidos que realizem é esse processo ou seja nas regiões vai ocorrer o

que se chama de catálise geral a sua base devido à presença de grupos alternativa senão da água para a estabilização da molécula intermediária e nesse quadro tá mostrando alguns resíduos de aminoácidos e seus respectivos é doadores de prótons e aceptores de prótons a catálise covalente Como o próprio nome sugere envolve EA formação de ligações covalentes transitórias entre a enzima e substrato então Vamos considerar a seguinte reação a que a o substrato ab Oi e a transformação do produto existe né a quebra do mesmo transformando em ar mais bebê então na presença de um catalisador covalente

ele é representado a o grupo nucleofílico da em cima comecinho x né esses dois pares de elétrons a reação torna-se Então esse grupo nucleofílico ele vai atacar o um grupo especial uma um átomo específico desse desse substrato e quando ele realizou o ataque vai ocorrer então a quebra a quebra de substrato E esse grupo ele passa a e a formar uma ligação covalente com parte da do substrato ou seja AX liberando b e como a gente sabe que uma reação enzimática das enzimas elas não são consumidas durante o processo ocorre uma reação adicional para restauração

da enzima e consequentemente é a que a formação de A e B EA liberação sem cima e por último a catálise por íons metálicos os íons metálicos ele geralmente participa na orientação dos grupos reativos entre o ensino substrado ou também eles ajudam a estabilizar os intermediários instáveis favorecendo né a catálise enzimática nesse exemplo a transformação do dois fotos de Cerato em pós-renal piruvato pela resina enolase aqui a representação do ciclo ativo dessa enzima e nesse sítio ativo a presença de dois rios Mag e esses Rios metálicos aqueles estão ajudando o processo de estabilização desse intermediário

e como vocês podem observar também a transformação do fosse non literato em fossa em uma piruvato eles estão bem um processo de Catarse geral básica de um modo geral as enzimas Elas costumam tá associando o combinando mais de um processo de catálise nesse caso aí na tela utiliza tanto a catálise por iões metálicos quanto a catálise geral básica O Quarto e último tópico no qual a gente vai trabalhar agora é justamente os fatores que interferem na atividade enzimática vocês devem lembrar de das aulas sobre as proteínas que a estrutura de uma proteína E no caso

que de uma enzima que apresenta o um sítio ativo definido e ele eles podem ser afetados em decorrência de alterações no meio em que essas enzimas estão inseridas e geralmente é a características do desse meio que vão alterar que podem alterados essa estrutura é justamente o PH EA temperatura e primeiramente eu vou Está apresentando para vocês sobre o PH né como que ele vai interferir na atividade enzimática Essa é a maioria das enzimas elas e elas apresentam valor ótimo de PH quando eu falo valor ótimo de PH significa que é naquele PH que ela possui

a sua atividade catalítica máxima e uma vez que essas enzimas esse PH ele se distancia desse ponto ótimo atividade enzimática ela vai de cair até chegar no ponto em que a enzima ela não consegue mais realizar nenhum processo catalítico de pois bem é para vocês melhor compreender a importância do das alterações de PH em um meio em relação à estrutura e consequentemente a atividade enzimática é importante vocês lembrarem que as enzimas e as proteínas de um modo geral ela se apresenta apresenta um grupo titulaveis no caso das enzimas não só na estrutura geral mas esses

grupos né vão influenciar bastante também com relação ao sítio ativo dessa dessa enzima Então os principais resíduos de aminoácidos que participam desse processo de protonação desprotonação e os resíduos de aminoácidos são as cadeias laterais dos resíduos de lisina arginina histidina aspartato e glutamato cisteína e tirosina tão acaba o valor de PH né esses grupos vão estar protonadas ou desse protonadas então existe uma constante uma concentração de hidrogênio que propicia um determinado arranjo desses grupos protonazista desprotonados que leva a molécula de enzima uma informação Lda e para exercer seu papel catalítico Então esse PH ótimo ele

vai depender tanto do número e do do tipo desses grupos ionizáveis quanto também na sequência de como esses órgãos esses resíduos estão organizados ou seja da da estrutura primária da proteína e é importante também destacar que o meio essas variações de PH do meio também pode afetar na estrutura de substratos que apresentam grupos titulaveis e uma vez que o substrato ele ele Altera a sua conformação que é Nativa de doença digamos assim no qual enzima reconhece como substrato se ele perde a em cima consequentemente não vai reconhecê-lo como substrato Então as características do meio fundamental

para não só para isso e a manutenção da estrutura tridimensional de uma proteína Mas também da estrutura do substrato e consequentemente na atividade enzimática como tudo é E aqui nessa tabela apresentação de algumas enzimas e seus PH sócios de um modo geral as enzimas delas costuma atuar em um PH mais neutro na entorno a área de sétimo Mas é claro existem excessões então aqui a pepsina por exemplo o PH ótimo dela é um ponto 5 a fosfatase ácida dentro 4.5 oleadas 6.5 tripsina 7.8 EA gimnasia 9.7 O Outro fator que Eu mencionei é a temperatura

o aumento da temperatura até certo pondo ele favorece a atividade enzimática Porém quando ultrapassa esse ponto a enzima ela começa a a desnaturar e como vocês viram esse processo de desnaturação leva à perda da estrutura de uma proteína e consequentemente no caso das enzimas a pena da atividade enzimática geralmente e a assim mano de 50 a 55 graus ocorre a desnaturação das enzimas abaixo desse valor É é o valor de temperatura no Cola grande maioria das enzimas atuam por exemplo existem exceções com relação também a temperatura assim como em relação ao PH em 1988 por

exemplo foi isolado uma enzima denominada de taq DNA polimerase se ela foi isolada de uma bactéria chamada de termos aquáticos Por isso tá aqui né vem derivado do organismo no qual ela foi isolada essa enzima é o melhor esse organismo Ele foi isolado de fontes termais de ela estranha aqui é uma representação dessas Fontes tem mais que ficam localizadas nos Estados Unidos e essas Fontes termais elas apresentam uma alta temperatura né em torno de quase 100 graus e justamente é um ano depois na verdade do isolamento dessa dessa enzima partir desse organismo ela tornou-se disponível

ao mercado justamente por essa característica peculiar ou seja pelo fato de seu organismo sobreviver em um ambiente extremófilo essas as proteínas presentes no mesmo que são fundamentam para o metabolismo dos organismos elas tá e se adaptar a essas condições e o melhor a vida só é por só foi possível esses organismos devida adaptação dessas proteínas e consequentemente a permanência desses indivíduos nestas condições Então essa taq polimerase é uma em cima que atua em altas temperaturas Então essa peculiaridade também ela interessante para o mercado para o mercado justamente por que algumas indústrias elas necessitam de enzimas

mais robustas né que aguentam variação de temperatura alguém aguenta trabalhar em temperaturas mais extremas esse senhor Thomas Brooks foi foi ele quem isolou essas bactérias a ainda hoje ele está vivo essa aqui foi uma foto que tiraram quando ele retornou né esse ambiente no qual ele avisou lado essa bactéria e Ah e por quê né Eu estou mencionando essa enzima nem além da da característica dela é de ser uma enzima que trabalha uma condição não não típica é uma exceção relação à O que é observado para a maioria das enzimas essa tag DNA polimerase Como

o próprio nome Sugere ela participa da polimerização de uma molécula de DNA ela participa do mecanismo de replicação do DNA e elas são usadas principalmente em reações de cadeia da polimerase e eu não sei se vocês já ouviram falar com certeza já devem ter ouvido o Sérgio usados para detecção do vírus do RN a do saci conve2 ele é realizado por meio de da PCR em tempo real e Para que ocorra essa o setps de replicação do material genético para posterior Identificação do mesmo é catalisada pela taq DNA polimerase então é uma enzima que é

fundamental aí na área da saúde não sonora da Saúde mais na biologia molecular como toda né E aqui nesse caso cito como exemplo a não te agnóstico da cor verde 19 bom então se eu tinha para falar sobre as enzimas nessa primeira parte da aula esse link aqui que eu estou fornecendo é um é um videozinho uma animação pequena de 5 minutos se eu não estou enganada que mostra como as enzimas elas atuam Então se vocês tiverem interesse vejam mesmo Caso vocês tenham alguma dúvida tiver alguma dúvida sobre a aula me mandem pode me mandar

um e-mail esse é meu e-mail tá e e eu estou à disposição para tirar qualquer dúvida então assim que possível vou estar respondendo vocês e é isso obrigada