Proteínas - Estrutura e Função

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Bioquímica Metabólica
Video Transcript:
e as proteínas são moléculas diversificadas que executam diversas funções estruturais e dinâmicas no organismo de mamíferos participam de processos biológicos essenciais já que incluem as enzimas atuam no transporte de moléculas como hemoglobina que transporta ferro também participam da contração muscular por meio de actina E miosina além disso muitos hormônios são proteínas incluindo a insulina e hormônio de crescimento os hormônios também podem ser peptídeos como hormônio adrenocorticotrófico antidiurético e glucagon também atuam na coagulação sanguínea através da proteína fibrina participam da função estrutural como o colágeno EA elastina participou também do sistema de defesa do organismo como
as globulinas interferons proteínas que protegem o organismo contra infecções bacterianas e virais as pro eu também falo em controlar e regular a transcrição e tradução gênica deste modo conseguimos notar o quanto as proteínas são importantes para o bom funcionamento do organismo e em relação a sua estrutura as proteínas são conjuntos de aminoácidos ligados por meio de ligações peptídicas cada aminoácido com exceção da Carolina possui um grupo carboxila um grupo Amino e um átomo de hidrogênio ligados covalentemente a um átomo de carbono alfa o qual se liga um grupo variável chamado de cadeia lateral o grupo
é que variam em Estrutura tamanho e carga elétrica e que define cada um dos 20 aminoácidos ressalta-se que existem muitos outros aminoácidos mas desses 20 estão presentes no organismo humano as propriedades do grupo R são importantes para a conformação das proteínas e portanto para a sua função e os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente em três classes sendo aminoácidos essenciais ou indispensáveis estão inclusos nessa Classe A histidina isoleucina leucina lisina metionina fenilalanina treonina triptofano e valina esses aminoácidos não são produzidos pelo organismo e precisam ser ingeridos por meio da alimentação a outra classe são os aminoácidos
não-essenciais ou dispensável sendo estes a lâmina asparagina aspartato e glutamato e serina sendo aqueles que são produzidos no organismo a partir de outros aminoácidos e por fim também Existem os aminoácidos condicionalmente essenciais aqueles que são necessários de serem consumidos em certo grau durante o crescimento ou em algumas patologias a todos nesta categoria arginina cisteína Glutamina e glicina prolina e tirosina e os aminoácidos também são classificados em duas categorias de acordo com a polaridade do grupo é incluindo os aminoácidos apolares aqueles com grupo R hidrofóbico Ou seja que não possuem afinidade com água e aminoácidos polares
com o grupo R hidrofílico aqueles que interagem com a água o carbono alta de todos os aminoácidos com exceção da glicina são assimétricos já que todos os quatro grupos ligados ao átomo de carbono são diferentes os aminoácidos com grupo alface métricos possuem isômeros podemos se apresentar na forma de os destros rotatórios com grupo Amino projetado para a direita ou l os levam rotatórios aqueles com grupo Amino projetados para a esquerda ressalta-se que as proteínas encontradas dos mamíferos são formadas por aminoácidos do tipo L e os aminoácidos podem apresentar diferentes cargas elétricas que dependem do PH
do meio que diz seus super a o grupo carboxila pode apresentar-se sem carga ou com carga negativa e o grupo Amino pode apresentar-se neutro ou com carga positiva e soluções muito ácidas os grupos apresentam-se protonadas ou seja a carga está Positiva em um meio muito alcalino ocorre o desprotonação a liberação de H + E aí uma solução com ph igual ao ponto isoelétrico e soluções mais neutras o aminoácido apresenta-se com carga nula e Como dito antes as proteínas são compostas por aminoácidos que ligam se formando cadeias polipeptídicos através das ligações peptídicas Estas são formadas pela
ligação do grupo carboxila de um aminoácido com o grupo Amino de outro aminoácido nessa ligação do carbono com nitrogênio uma molécula de água é formada essa cadeia polipeptídica pode apresentar de dois há milhares de aminoácidos quando é formado por dois aminoácidos o polímero denomina-se dipeptídeo com três aminoácidos tripeptídeo e assim por diante polímetro de até 30 minutos são chamados de óleo com peptídeos e com o número maior denominam-se polipeptídios e é independente do número de aminoácidos peptídeos apresentam um grupo Amino em uma de suas extremidades o Amino terminal e um grupo carboxila livre na outra
extremidade chamado de carboxila terminal as proteínas normalmente apresentam mais de 50 minutos e desempenham uma função específica a estrutura espacial das proteínas pode ser classificado em quatro níveis sendo eles estrutura primária formada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica estrutura secundária formada pela estrutura primária dobrada sobre si mesma existem dois tipos de estruturas secundárias os arranjos em alfa-hélice ou em folhas beta-pregueada se esses arranjos são mantidos por Pontes de hidrogênio e a estrutura terciária refere-se a estrutura tridimensional do polipeptídeo incluem interação entre as cadeias laterais e esse nível de organização ocorrem ligações não-covalentes
que podem ser de diferentes tipos incluindo as ligações de ponte de hidrogênio e interações hidrofílicas ligações eletrostáticas ou iônicas e pontes de sulfeto e por fim a estrutura quaternária que é uma associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas essas ou seja são duas ou mais estruturas terciárias Reunidas essa estrutura também é mantida por ligações não-covalentes semelhantes a estrutura terciária um exemplo de uma proteína com esta estrutura é a hemoglobina quando as proteínas assumem esses níveis mais altos de estrutura elas podem ser classificadas como globulares ou fibrosas as proteínas globulares são aquelas que a cadeia polipeptídica
são dobrados em forma esférica ou globular normalmente as enzimas e proteínas reguladoras são globulares um exemplo é Albumina as proteínas fibrosas apresentam longos filamentos ou folhas Geralmente as estruturas que garantem suporte forma e proteção externa aos vertebrados são constituídos por esse tipo de proteína um exemplo é a queratina as alterações físicas e químicas podem romper a estrutura quaternária terciária ou secundária das proteínas através da quebra das ligações não-covalentes esse processo denomina-se desnaturação proteica podemos ser provocada por aquecimento valores de PH muito altos ou muito baixos adição de solventes ou compostos químicos detergentes e sabões em
algumas proteínas assinaturas são pode ser Irreversível como no caso da Albumina do ovo entretanto muitas proteínas podem reassumir sua conformação Nativa por meio da renaturação da Oi e esse foi o vídeo de hoje sobre as proteínas e suas funções e estruturas Até logo E aí
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