Las Proteínas - 2º de Bachiller. Bio[ESO]sfera

llevo desde que hemos empezado 2º de bachiller grabando desde el mismo escenario creo que ha llegado el momento de explorar uno nuevo acompáñame pues estamos aquí dentro de la célula eucariota ya sabéis que no es la primera vez que me meto piden de vez en cuando me gusta dar un paseo por ella esto que tenemos atrás es el retículo endoplasmático rugoso si me seguís vamos a acercarnos un poco más y vamos a ver lo que está pasando en el costo lo hemos pillado sintetizando una macromolécula que supone más del 50% del peso de la célula

las proteínas recordamos que para la síntesis de proteínas hacía falta un orgánulo que se llamaban ribosomas y que está representado por la bolita naranja que se ve en el retículo pero estos no sintetizan proteínas al azar sino que a ellos llegaba un mensajero en la rn que traía la información del núcleo y que le decía al ribosoma que proteína tenía que crear esto se ve en la traducción vídeo dejo por aquí pero ahora no vamos a hablar de la traducción ya que vamos a centrarnos en las proteínas y es que está ya hemos dicho son

macromoléculas están formadas por la polimerización de moléculas más sencillas los aminoácidos vamos a encontrar 20 aminoácidos diferentes pero según como éstos se unan entre ellos van a dar una proteína u otra se pueden unir de forma sencilla es decir de dos en dos formando un divertido o de tres en tres formando un trip estido si se unen en número inferior a 10 se llama olivo péptido y si se unen en número superior a 10 se llama polipéptido pero si este número supera los 50.000 o ácidos o los 5.000 kilos de peso molecular estaremos hablando de

una proteína estamos viendo al aminoácido representado como una sucesión de bolitas llamada aminoácidos pero como son molecularmente estos aminoácidos vamos a verlos los 20 minutos 2 tienen una estructura similar todos tienen un carbono alfa central y están unidos a cuatro radicales diferentes por un lado se une a un grupo carbono sino por otro lado se une a un grupo a mí no por otro lado se va a unir a un átomo de hidrógeno y el elemento diferenciador de los 20 aminoácidos va a ser el tipo de cadena lateral o radical r que tenga este radical

va a ser diferente en cada uno de los 20 aminoácidos y es al final lo que los va a hacer diferentes unos de los otros de los 20 aminoácidos que poseen los seres humanos sólo podemos sintetizar 10 los 10 restantes deben ser ingeridos por la dieta como todas las biomoléculas que hemos estado viendo hasta ahora los aminoácidos también tienen sus propias propiedades y es que por ejemplo todos los aminoácidos a excepción de uno presentan el carbono alfa es decir un carbono unido a cuatro radicales diferentes y por tanto tiene una actividad óptica la excepción es

esta la glicina porque no tendrá actividad así que la glicina pues porque está unido a dos átomos de hidrógeno por tanto es una molécula que no tendrá en anti o menos además los aminoácidos al que le pasaban los glúcidos desvían el plano de luz polarizada si lo desvían a la derecha serán de estrógeno y si lo desvían a la izquierda eran nuevos giros como hemos dicho que tienen actividad óptica también van a tener dos configuraciones espaciales la configuración de donde el grupo camino se encuentra a la derecha y la configuración l donde el grupo a

mí no se encuentra a la izquierda y además van a tener carácter a potter esto significa que se van a poder comportar como una base o como un ácido depende si captan átomos de hidrógeno o si por el contrario sueltan al medio átomos de hidrógeno por otro lado los aminoácidos se van a clasificar según sus cadenas laterales esto se van a clasificar en polares o es no polares en los a polares la cadena lateral r posee el grupo hidrófugo que interaccionan con otro grupo también hidrófonos mediante fuerzas de van der waals éstos podrán ser polares

alifáticos si la extraen a r es de naturaleza linfática y aromáticos si la cadena r tiene un anillo aromático por otro lado dentro de los colores vamos a tener los polares sin carga donde la cadena r va a poder formar puentes de hidrógenos con otros grupos polares y los polares con cargas donde la cadena r va a aportar grupos ácidos o básicos ácidos si aporta un grupo carbón si lo cargado negativamente y básicos se aporta un grupo amino cargado positivamente vamos a verlos con más detalle entre los polares a linfáticos tenemos todos estos como veis

siempre los aminoácidos se nombran de tres formas este es un hombre común por lo que lo conocemos la glicina pero también nos podemos encontrar su abreviatura gl y también las siglas que lo representa esto nos va a venir bien sobre todo cuando veamos ácido nucleico y el proceso de transcripción que muchas veces veremos los aminoácidos abreviados en este caso medicina la harina marina y su aliado fina metionina prolina y leucina son aminoácidos a polares a linfáticos estos grupos que poseen en rojo estas cadenas laterales r son cadenas jalifa ticas una cadena linfática es una cadena

abierta es decir que no está cicla va que no se cierra entre los polares aromáticos sólo ha ido la felina dañina y el triptófano que como veis tiene un grupo aromático en la cadena lateral entre los polares sin carga nos encontramos estos 6 estos grupos que posee estos aminoácidos polares sin cargas van a poder formar puentes de hidrógenos con otros grupos polares entre los polares con cargas ya habíamos dicho que había de dos tipos ácido se aportaban un grupo de clavos y lo cargado negativamente o básicos se aportaba un grupo camino cargado positivamente pero como

hemos dicho en los ribosomas los aminoácidos se ensamblan unos con los otros para formar una proteína la unión de un aminoácido con el siguiente se establece a través de un enlace este enlace se llama enlace peptídicos y ocurre de la siguiente manera en el haz eléctrico es un tipo de enlaces covalentes este va a unir el grupo que árbol silo de un aminoácido con el grupo amino del siguiente en este enlace se liberará una molécula de agua ya que se perderá un oxígeno este un hidrógeno este y otro hidrógeno este como muchos de los enlaces

que hemos estado viendo hasta ahora este enlace también se pueden realizar de manera que este edificio pueda volver a formar aminoácidos aislados el enlace específico es un tanto peculiar ya que presenta un comportamiento similar a un doble enlace es decir cuando se forma el enlace peptídicos éste presenta una rigidez que prácticamente le ha actuar como un doble enlace que es lo que se produce pues que justo donde se ha formado en el enlace específico este aminoácido y este aminoácido por aquí pierde la capacidad de rotar es decir este y éste se van a mantener sobre

un mismo plano así como el resto de átomos que forman el enlace aquí tenemos el enlace así que todos estos hidrógeno nitrógeno carbono y oxígeno se mantendrán sobre el mismo plano sin embargo esta unión que sería ésta y esta unión que sería esta y así que van a poder rotar libremente pero enlace específico no sólo va a unir dos aminoácidos sino que va a unir muchos muchos muchos de ellos formando una cadena poli peptídica que como ya hemos dicho si tiene más de 50 aminoácidos la llamaremos proteína al ser una cadena muy larga ésta se

va a disponer tridimensionalmente y vamos a ver cuatro niveles de organización tridimensional el primero de ellos es la estructura primaria de las proteínas esta va a ser una secuencia lineal de aminoácidos la estructura primaria será la base de las proteínas ya que con sólo cambiar un aminoácido de todas estas cadenas estaremos formando una proteína diferente es como si a una frase le cambiamos una palabra podemos alterar totalmente su significado en la estructura primaria siempre existe un extremo que va a poseer un grupo amino libre y un extremo terminal que va a poseer un grupo car

box y lo libre igual se podría formar otro enlace peptídicos siempre por convenio las proteínas se van a leer desde el extremo amino al extremo carl box y lo como hemos dicho es la estructura más sencilla pero sin embargo en la estructura más importante ya que va a determinar cómo van a ser los niveles de organización superior pues básicamente una sucesión de aminoácidos sería la estructura primaria sin embargo si en estos se establecen las diferentes fuerzas que los estabilizan nos encontramos con la estructura secundaria esta es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para

ser estable y que es consecuencia del giro que posee los enlaces del carbono alfa según la conformación espacial vamos a tener tres tipos de estructura secundaria la primera la estructura de la alfa hélice en esta la cadena poli específica se va enrollando sobre sí misma en espiral gracias a los puentes de hidrógeno que se establecen entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carbono si lo de otro separado en la hélice cada vuelta de la hélice va a estar separada por 0 15 nanómetros además la rotación de esta hélice es de estro gira

es decir hacia la derecha y en cada una de las vueltas va a haber 3 con 6 aminoácidos al formarse la hélice los grupos amigos siempre van a estar orientados hacia un lado y los grupos escarbó si los hacia el sentido contrario de tal forma que si la vemos desde arriba además los grupos ere las cadenas laterales siempre van a estar orientadas hacia afuera no todas las cadenas políticas van a formar la estructura de la alfa de hélice ya que dependiendo de los aminoácidos que la formen esta estructura será más o menos estable por ejemplo

una cadena que tenga muchísima prolina en su estructura primaria va a hacer que la alfa hélice se interrumpa el segundo tipo de título de secundaria que vamos a ver es la hélice de colágeno es la estructura secundaria que presenta el colágeno proteínas que forman los tejidos conectivos y los tendones es una estructura prácticamente rígida el colágeno está formado por tres hélices trenzada entre sí cada hélice está compuesta mayoritariamente por el aminoácido prolina si recordáis antes cuando explicamos la alfa e hice decíamos que se aparecía el aminoácido prolina ésta se desestabilizaba en la triple hélice de

colágeno aparece muchísimo contenido en prolina esto hace que no se puedan formar puentes de hidrógeno en el interior de la hélice por eso queda una hélice mucho más distendida cada vuelta esta hélice mide 0,29 nanómetros recordamos que cada vuelta de esta medida 0,15 por último vamos a ver la conformación beta o de lámina plegada ésta es característica porque adopta una estructura en zigzag esto ocurre porque no se pueden formar fuente de hidrógeno entre aminoácidos cercanos ocurría en la alfa hélice pero si la cadena se repliega en forma de zigzag sí que se encontraran aminoácidos que

estaban alejados entre ellos y podrán formar puentes de hidrógenos cuando esto ocurre la estructura de resultante es muy estable y se parece como a una lámina plegada en zigzag de ahí su nombre en la conformación metal las cadenas con límites típicas se pueden unir de dos formas paralelas o anti paralelas en las formas paralelas las cadenas poli peptídicas se disponen todas en el mismo sentido nitrógeno carbono mientras que las anti paralelas se alternan las caderas polly peck típicas en los sentidos una nitrógeno carbono y la siguiente carbono nitrógeno en los dos casos los radicales efe

es decir las cadenas laterales de los aminoácidos se orientan siempre hacia arriba o hacia abajo de forma alterna la disposición anti paralela es un poco más compacta que la paralela y además es más frecuente además cuando existe una gran cantidad de cadenas se produce un empaquetamiento en varias capas como ocurre en la fibroína de la seda haciéndola muy resistente hemos visto la estructura primaria de la sucesión de aminoácidos la estructura secundaria cuando éste adopta una conformación espacial y vamos a ver la estructura terciaria el empaquetamiento de la estructura secundaria es la condición fisiológica más estable

de todas ya que se establecen muchos enlaces entre las diferentes cadenas estos enlaces se establecen entre aminoácidos situados en posiciones muy alejadas entre sí por eso la hace muy inestable estas uniones pueden ser fuentes de hidrógeno entre las cadenas lateral escolares interacciones hidrófugas y fuerzas de van der waals entre los radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales enlaces iónicos que se establecen entre las cadenas laterales cargadas positivas y negativamente y puentes de sulfuro que ocurren entre los residuos del aminoácido cisteína es un enlace de tipo covalente que ocurre entre los grupos iones los grupos

sh correspondientes de las dos cisternas la característica de una proteína y lo que es más importante cuál va a ser su función biológica dependen de la estructura terciaria que tenga en la estructura terciaria nos vamos a encontrar con varios dominios dentro de un dominio la estructura de la cadena politécnica suele ser independiente al de los otros pudiendo ser una parte en forma de alfa hélice y en otra parte en forma de lámina plegada en la mayoría de los casos los dominios se unen entre sí por una porción proteica flexible llamadas bisagras proteínas como la biología

del músculo y la próxima del estómago tiene una estructura terciaria además podremos decir que según la estructura tridimensional terciaria de las proteínas éstas se van a clasificar globulares si poseen un alto grado de plegamiento y adaptan una forma esférica como por ejemplo la mioglobina siendo estas solubles en agua también si su plegamiento es menor se presentan proteínas alargadas e insoluble en agua como la queratina que forman las uñas el pelo las plumas a esta conformación terciaria se le llama proteínas fibrosa pero el grado de empaquetamiento muchas veces no se queda aquí se puede adoptar una

estructura cuaternaria esto ocurre cuando la proteína está formada por varias cadenas poli peptídicas denominada subunidades proteicas o proto meros los enlaces que mantienen unida la estructura de cuaternaria son lo mismo que hemos visto anteriormente en la estructura terciaria al igual que la terciaria la estructura cuaternaria va a ser la responsable de la actividad biológica de las proteínas ejemplo de proteínas que adopten la estructura cuaternaria son por ejemplo la inmunoglobulina o también la hemoglobina de la sangre evidentemente y siguiendo este esquema la estructura cuaternaria va a depender de la terciaria la terciaria de la secundaria y

la secundaria por supuestísimo de la primaria esqueleto básico de las proteínas las proteínas como el resto de moléculas que hemos visto también tienen sus propiedades la primera la solubilidad sólo va a ocurrir a aquellas proteínas que adopten una conformación globular ésta va a depender de los radicales r que a lyon izar se establece en fuentes de hidrógeno con las moléculas de agua que tienen alrededor formando lo que se llama la capa de sol datación lo que impide que se unan a ellas otras proteínas haciendo que éstas no puedan precipitar al fondo por otro lado las

proteínas se desnaturaliza éste se produce bien por altas temperaturas o bien por cambios bruscos de ph lo que hace perder la estructura terciaria y como hemos dicho de la estructura terciaria depende de la función biológica de las proteínas si la desnaturalización ha actuado durante poco tiempo o con poca intensidad la proteína puede volver al re naturalizarse por último las proteínas son muy específicas de la especie es decir una misma proteína como por ejemplo esta que es la insulina va a ser diferente en el hombre en el caballo o en el cerdo simplemente puede que cambie

uno dos o tres aminoácidos pero ya va a ser totalmente diferente la especificidad proteica será incluso entre individuos de una misma especie cómo se pone de manifiesto cuando se produce un rechazo en una persona que se le ha trasplantado a un órgano toda la molécula que hemos visto desempeñaban una función en el organismo concretamente las proteínas no sólo desempeñan una función sino que éstas tienen un abanico gigante de funciones que desempeñan dentro del organismo de ahí reside su importancia biológica pueden tener función estructural por ejemplo todas aquellas proteínas que intervienen en las membranas celulares otras

como las histonas ayudan al empaquetamiento del adn también las proteínas que forman los microtúbulos del citoesqueleto u otras como por ejemplo la queratina del pelo o el colágeno del tejido conjuntivo otras proteínas tienen una función de transporte como por ejemplo la hemoglobina capaz de transportar el oxígeno en sangre o las lipoproteínas presentes en el plasma sanguíneo para transportar lípidos tenemos proteínas con una función hormonal como por ejemplo la insulina del páncreas que regula el metabolismo de la glucosa algunas tienen funciones contractuales como las tienen yocsina que se encargan de que el músculo se pueda contraer

y relajar también las hay con función enzimática las cuales aceleran las reacciones metabólicas otros tienen función homeostática como láser o álbum ya que regula el ph gracias a su capacidad motivadora hay proteínas con función defensiva como los anticuerpos capaces de defender al organismo contra las infecciones por último las hay que tienen funciones de reserva como la casa llena de la leche o la albúmina del huevo por último las proteínas se clasifican en gol o proteínas y esther o proteínas lado los proteínas son aquellas que están compuestas exclusivamente por aminoácidos y atendiendo a su estructura ésta

se clasifica en fibrosas o globulares como hemos visto anteriormente por otro lado la gente lo proteínas están formadas por dos partes una parte proteica llamada grupo proteico y una parte no proteica llamada el grupo prostético la parte proteica evidentemente está compuesta por aminoácidos y la parte no proteica ayuda a determinar la función que tiene las proteínas se clasifica según las características del grupo prostéticos en glucoproteína si el grupo de lo estético de una glucosa como proteína si es un grupo fosfato lipoproteínas si es un líquido cromo proteínas si el grupo prostético es un pigmento y

núcleo proteínas si el grupo prostético es un ácido nucleico con la proteína acabamos la tercera de las biomoléculas orgánica ya sólo nos queda una los ácidos nucleicos es decir la molécula que tiene la información para sintetizar las proteínas ya no es para menos para acabar la bioquímica mientras vamos a seguir dándonos un paseo por el retículo y despidiéndonos de este vídeo adiós [Música]